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- PDB-4adj: Crystal structure of the Rubella virus glycoprotein E1 in its pos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4adj
タイトルCrystal structure of the Rubella virus glycoprotein E1 in its post-fusion form crystallized in presence of 1mM of calcium acetate
要素E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
キーワードVIRAL PROTEIN / MEMBRANE FUSION
機能・相同性
機能・相同性情報


T=4 icosahedral viral capsid / host cell Golgi membrane / host cell mitochondrion / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane / RNA binding ...T=4 icosahedral viral capsid / host cell Golgi membrane / host cell mitochondrion / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane / RNA binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Rubella membrane glycoprotein E1, domain 3 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 1 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 2 / Rubella capsid / Rubella membrane glycoprotein E1 / Rubella membrane glycoprotein E2 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 2 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 3 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 1 / Rubella capsid domain superfamily ...Rubella membrane glycoprotein E1, domain 3 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 1 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 2 / Rubella capsid / Rubella membrane glycoprotein E1 / Rubella membrane glycoprotein E2 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 2 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 3 / Rubella membrane glycoprotein E1, domain 1 / Rubella capsid domain superfamily / Rubella membrane glycoprotein E1 / Rubella membrane glycoprotein E2 / Rubella capsid protein / Viral Envelope Glycoprotein; domain 2 / Tick-borne Encephalitis virus Glycoprotein; domain 1 / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Structural polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種RUBELLA VIRUS (風疹ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者DuBois, R.M. / Vaney, M.C. / Tortorici, M.A. / Al Kurdi, R. / Barba-Spaeth, G. / Rey, F.A.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: Functional and Evolutionary Insight from the Crystal Structure of Rubella Virus Protein E1.
著者: Dubois, R.M. / Vaney, M.C. / Tortorici, M.A. / Kurdi, R.A. / Barba-Spaeth, G. / Krey, T. / Rey, F.A.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2004
タイトル: Conformational Change and Protein-Protein Interactions of the Fusion Protein of Semliki Forest Virus.
著者: Gibbons, D.L. / Vaney, M. / Roussel, A. / Vigouroux, A. / Reilly, B. / Lepault, J. / Kielian, M. / Rey, F.A.
#2: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2001
タイトル: The Fusion Glycoprotein Shell of Semliki Forest Virus: An Icosahedral Assembly Primed for Fusogenic Activation at Endosomal Ph.
著者: Lescar, J. / Roussel, A. / Wien, M.W. / Navaza, J. / Fuller, S.D. / Wengler, G. / Wengler, G. / Rey, F.A.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Structure and Interactions at the Viral Surface of the Envelope Protein E1 of Semliki Forest Virus.
著者: Roussel, A. / Lescar, J. / Vaney, M. / Wengler, G. / Wengler, G. / Rey, F.A.
#4: ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Structure of a Flavivirus Envelope Glycoprotein in its Low-Ph-Induced Membrane Fusion Conformation.
著者: Bressanelli, S. / Stiasny, K. / Allison, S.L. / Stura, E.A. / Duquerroy, S. / Lescar, J. / Heinz, F.X. / Rey, F.A.
履歴
登録2011年12月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月23日Group: Database references
改定 1.22020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_sheet.number_strands
Remark 650 HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
B: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
C: E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)153,37620
ポリマ－151,7203
非ポリマー1,65617
水19,2401068
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area21280 Å2
ΔGint-129.1 kcal/mol
Surface area50540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.875, 126.899, 130.946
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 7分子 ABC

#1: タンパク質 E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN / SPIKE GLYCOPROTEIN E1


分子量: 50573.352 Da / 分子数: 3 / 断片: ECTODOMAIN, UNP RESIDUES 583-1018 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: POLYPROTEIN FRAGMENT RESIDUES 1-435 / 由来: (組換発現) RUBELLA VIRUS (風疹ウイルス) / 株: M33 / プラスミド: PMT MODIFIED INVITROGEN / 細胞株 (発現宿主): SCHNEIDER 2
発現宿主: DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P08563
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 5種, 1081分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1068 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細NA (NA): THE SODIUM IONS ARE BONDED TO RESIDUES AT THE FUSION LOOPS. GLYCEROL (GOL): E1 PROTEIN WAS ...NA (NA): THE SODIUM IONS ARE BONDED TO RESIDUES AT THE FUSION LOOPS. GLYCEROL (GOL): E1 PROTEIN WAS CRYSTALLIZED IN PRESENCE OF HIGH CONCENTRATION OF GLYCEROL. N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE (NAG): THE ASN RESIDUES 76 AND 177 ARE N-GLYCOSYLATED.
配列の詳細ECTODOMAIN OF E1 FROM AMINO ACIDS FROM 1 (583 IN POLYPROTEIN) TO 436 (1018 IN POLYPROTEIN) WITH THE ...ECTODOMAIN OF E1 FROM AMINO ACIDS FROM 1 (583 IN POLYPROTEIN) TO 436 (1018 IN POLYPROTEIN) WITH THE FOLLOWING SEQUENCE AT THE C-TERMINAL FEDDDDKAGWSHPQFEKGGGSGGGSGGGSWSHPQFEK

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化詳細: 4.4% PEG 8K, 100MM NAHEPES PH 8, 25% GLYCEROL, 1MM CAOACT

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年9月14日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE
放射モノクロメーター: DOUBLE-CRYSTAL FIXED-EXIT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→43.7 Å / Num. obs: 145923 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 37.96 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.1
反射 シェル解像度: 1.94→2.08 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 81.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4ADI

4adi


解像度: 1.94→38.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9583 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9539 / SU R Cruickshank DPI: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.122 / SU Rfree Blow DPI: 0.107 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.105
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=NA. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=11035. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=0. ...詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=NA. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=11035. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=0. NUMBER TREATED BY BAD NON-BONDED CONTACTS=3. LOOPS 209-213 FOR CHAINS A, B AND C ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.194 7306 5.02 %RANDOM
Rwork0.1819 ---
obs0.1825 145448 96.87 %-
原子変位パラメータBiso mean: 41.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.0282 Å20 Å20 Å2
2--1.2843 Å20 Å2
3----0.2561 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.255 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→38.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9720 0 101 1068 10889
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00710339HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9414248HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3196SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes190HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1568HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it10339HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd5SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.69
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.31
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1356SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies25HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact12036SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2505 420 5.05 %
Rwork0.2366 7905 -
all0.2373 8325 -
obs--96.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.93080.625-0.51752.6454-0.59381.3328-0.02780.0342-0.072-0.03950.04780.16450.1719-0.2201-0.02-0.0342-0.0725-0.0184-0.033-0.0199-0.0604-40.6816-38.434628.9271
22.26740.61560.32582.7292-0.33152.2420.039-0.24760.14250.2682-0.0770.34610.0591-0.2740.038-0.0769-0.00590.0619-0.0301-0.0449-0.0472-40.1373-22.174144.124
31.86710.8747-0.28561.6267-0.38922.07050.002-0.2321-0.2280.0973-0.0164-0.07570.1671-0.03690.0144-0.02670.027-0.0004-0.05050.0344-0.0361-24.9273-38.530744.641
40.87830.3151-0.93310.3863-0.72021.62960.05030.13610.0502-0.0401-0.0212-0.00580.0331-0.0543-0.0291-0.03580.01970.0005-0.0256-0.0243-0.0622-8.4842-10.9527-5.9314
50.56840.5988-0.56180.9307-0.67791.08490.04670.02190.0690.0711-0.02410.0218-0.19860.0263-0.0226-0.01930.0203-0.0174-0.06970.0001-0.0288-9.45068.852512.2978
61.44080.7553-0.59890.7129-0.27390.628-0.08430.0912-0.0866-0.10180.0857-0.1420.06010.0704-0.0014-0.07330.01770.0083-0.0486-0.0382-0.0259.9502-9.714213.8007
72.66480.1173-1.27511.1535-0.12942.0564-0.01620.01590.23630.05020.16170.38940.0072-0.3566-0.1455-0.16050.049-0.00890.02170.01720.0595-47.7925-10.886623.8051
80.7298-0.0919-0.22.2912-1.78572.850.0237-0.1924-0.02850.3339-0.00990.0148-0.06250.1513-0.01380.02480.0138-0.0338-0.0177-0.0232-0.0955-12.4254-18.835752.0822
92.42591.46740.13862.91790.28811.3178-0.07770.0203-0.3479-0.0694-0.03950.00560.3229-0.15060.11720.0341-0.03540.05-0.1367-0.07560.0051-21.063-47.621817.3294
101.50880.7452-0.94790.2621-2.17040.5830.00410.002-0.02280.09370.0081-0.01050.115-0.0188-0.0122-0.01320.0198-0.01630.0932-0.00770.0651-55.8838-25.013535.5552
110.48881.1886-0.58190.2954-0.33540.8355-0.0002-0.0032-0.02040.0390.01310.0371-0.0181-0.0592-0.0130.08740.0261-0.02090.0438-0.0323-0.0193-27.7474-29.68860.1358
120.30530.4547-1.48831.1955-0.66910.1789-0.0077-0.0642-0.0188-0.0089-0.0006-0.0138-0.0024-0.06310.00830.0676-0.00880.02370.009-0.05610.0479-32.7243-54.354932.6304
130.71580.1269-0.80280.0106-0.5330.46450.0366-0.04370.1585-0.05860.0046-0.0442-0.1235-0.145-0.0412-0.02180.02840.0168-0.04740.03810.04-23.11676.61758.8572
140.31070.5049-0.03090.044-0.03180.42590.01770.0099-0.020.0455-0.012-0.15380.09350.1695-0.0057-0.0510.0137-0.01030.01690.01820.02317.4621-6.080227.4333
150-0.1349-0.07290.3303-0.28030-0.00080.142-0.029-0.069-0.00380.06380.0369-0.00490.00450.0346-0.0310.02110.0027-0.0482-0.0523-6.3225-24.5394-3.7136
160.03840.01720.0030-0.02050.0324-0.00020.00570.0012-0.0109-0.0016-0.0016-0.0027-0.00080.0018-0.0009-0.0125-0.06250.05830.0174-0.0113-48.0744-31.679620.6304
1700.02250.00260.02270.00170.04210.00010.00110.0116-0.00080.0007-0.0034-0.00610.0024-0.00090.0502-0.0084-0.00280.0114-0.0545-0.0179-33.1755-14.058651.5316
180.0266-0.0392-0.02840.06380.00650.00070.00080.00280.0001-0.0016-0.0007-0.0053-0.00070.0063-0.0001-0.00750.08-0.0048-0.0069-0.01130.057-17.1756-46.628137.9118
190.0122-0.01660.01350.0204-0.00010.00440.00010.0015-0.0020.0001-0.00020.00090.0003-0.00040.00010.01270.0213-0.00780.0086-0.01010.021415.8186-24.36749.3592
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 1:30, 163:200, 318:327)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN B AND RESID 1:30, 163:200, 318:327)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN C AND RESID 1:30, 163:200, 318:327)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 31:162)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND RESID 31:162)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN C AND RESID 31:162)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 342:413)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN B AND RESID 342:413)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN C AND RESID 342:413)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN A AND RESID 328:341)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN B AND RESID 328:341)
12X-RAY DIFFRACTION12(CHAIN C AND RESID 328:341)
13X-RAY DIFFRACTION13(CHAIN A AND RESID 414:435)
14X-RAY DIFFRACTION14(CHAIN B AND RESID 414:435)
15X-RAY DIFFRACTION15(CHAIN C AND RESID 414:435)
16X-RAY DIFFRACTION16(CHAIN A AND RESID 1001)
17X-RAY DIFFRACTION17(CHAIN B AND RESID 1001)
18X-RAY DIFFRACTION18(CHAIN C AND RESID 1001)
19X-RAY DIFFRACTION19(CHAIN C AND RESID 2001)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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