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- PDB-4adj: Crystal structure of the Rubella virus glycoprotein E1 in its pos... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4adj | ||||||
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Title | Crystal structure of the Rubella virus glycoprotein E1 in its post-fusion form crystallized in presence of 1mM of calcium acetate | ||||||
![]() | E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN | ||||||
![]() | VIRAL PROTEIN / MEMBRANE FUSION | ||||||
Function / homology | ![]() T=4 icosahedral viral capsid / host cell Golgi membrane / host cell mitochondrion / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane / RNA binding ...T=4 icosahedral viral capsid / host cell Golgi membrane / host cell mitochondrion / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane / RNA binding / membrane / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | DuBois, R.M. / Vaney, M.C. / Tortorici, M.A. / Al Kurdi, R. / Barba-Spaeth, G. / Rey, F.A. | ||||||
![]() | ![]() Title: Functional and Evolutionary Insight from the Crystal Structure of Rubella Virus Protein E1. Authors: Dubois, R.M. / Vaney, M.C. / Tortorici, M.A. / Kurdi, R.A. / Barba-Spaeth, G. / Krey, T. / Rey, F.A. #1: ![]() Title: Conformational Change and Protein-Protein Interactions of the Fusion Protein of Semliki Forest Virus. Authors: Gibbons, D.L. / Vaney, M. / Roussel, A. / Vigouroux, A. / Reilly, B. / Lepault, J. / Kielian, M. / Rey, F.A. #2: ![]() Title: The Fusion Glycoprotein Shell of Semliki Forest Virus: An Icosahedral Assembly Primed for Fusogenic Activation at Endosomal Ph. Authors: Lescar, J. / Roussel, A. / Wien, M.W. / Navaza, J. / Fuller, S.D. / Wengler, G. / Wengler, G. / Rey, F.A. #3: ![]() Title: Structure and Interactions at the Viral Surface of the Envelope Protein E1 of Semliki Forest Virus. Authors: Roussel, A. / Lescar, J. / Vaney, M. / Wengler, G. / Wengler, G. / Rey, F.A. #4: ![]() Title: Structure of a Flavivirus Envelope Glycoprotein in its Low-Ph-Induced Membrane Fusion Conformation. Authors: Bressanelli, S. / Stiasny, K. / Allison, S.L. / Stura, E.A. / Duquerroy, S. / Lescar, J. / Heinz, F.X. / Rey, F.A. | ||||||
History |
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Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. | ||||||
Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. |
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Structure visualization
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Others | ![]() |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4adgC ![]() 4adiSC ![]() 4b3vC C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein / Sugars , 2 types, 7 molecules ABC![](data/chem/img/NAG.gif)
![](data/chem/img/NAG.gif)
#1: Protein | Mass: 50573.352 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: ECTODOMAIN, UNP RESIDUES 583-1018 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: POLYPROTEIN FRAGMENT RESIDUES 1-435 / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 5 types, 1081 molecules ![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-GOL / #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-ACT / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Nonpolymer details | NA (NA): THE SODIUM IONS ARE BONDED TO RESIDUES AT THE FUSION LOOPS. GLYCEROL (GOL): E1 PROTEIN WAS ...NA (NA): THE SODIUM IONS ARE BONDED TO RESIDUES AT THE FUSION LOOPS. GLYCEROL (GOL): E1 PROTEIN WAS CRYSTALLIZ |
---|---|
Sequence details | ECTODOMAIN OF E1 FROM AMINO ACIDS FROM 1 (583 IN POLYPROTEIN) TO 436 (1018 IN POLYPROTEIN) WITH THE ...ECTODOMAIN |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.03 Å3/Da / Density % sol: 59 % |
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Crystal grow | Details: 4.4% PEG 8K, 100MM NAHEPES PH 8, 25% GLYCEROL, 1MM CAOACT |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 110 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 14, 2010 / Details: DYNAMICALLY BENDABLE |
Radiation | Monochromator: DOUBLE-CRYSTAL FIXED-EXIT / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.94→43.7 Å / Num. obs: 145923 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 37.96 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.94→2.08 Å / Redundancy: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 81.5 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 4ADI Resolution: 1.94→38.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9583 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9539 / SU R Cruickshank DPI: 0.117 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.122 / SU Rfree Blow DPI: 0.107 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.105 Details: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=NA. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=11035. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=0. ...Details: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=NA. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=11035. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=0. NUMBER TREATED BY BAD NON-BONDED CONTACTS=3. LOOPS 209-213 FOR CHAINS A, B AND C ARE DISORDERED.
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Displacement parameters | Biso mean: 41.91 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.255 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refine LS restraints |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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