[English] 日本語
Yorodumi- PDB-4adj: Crystal structure of the Rubella virus glycoprotein E1 in its pos... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4adj | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of the Rubella virus glycoprotein E1 in its post-fusion form crystallized in presence of 1mM of calcium acetate | ||||||
Components | E1 ENVELOPE GLYCOPROTEIN | ||||||
Keywords | VIRAL PROTEIN / MEMBRANE FUSION | ||||||
Function / homology | Function and homology information T=4 icosahedral viral capsid / host cell Golgi membrane / host cell mitochondrion / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane / RNA binding ...T=4 icosahedral viral capsid / host cell Golgi membrane / host cell mitochondrion / viral nucleocapsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane / RNA binding / membrane / metal ion binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | RUBELLA VIRUS | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.94 Å | ||||||
Authors | DuBois, R.M. / Vaney, M.C. / Tortorici, M.A. / Al Kurdi, R. / Barba-Spaeth, G. / Rey, F.A. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2013 Title: Functional and Evolutionary Insight from the Crystal Structure of Rubella Virus Protein E1. Authors: Dubois, R.M. / Vaney, M.C. / Tortorici, M.A. / Kurdi, R.A. / Barba-Spaeth, G. / Krey, T. / Rey, F.A. #1: Journal: Nature / Year: 2004 Title: Conformational Change and Protein-Protein Interactions of the Fusion Protein of Semliki Forest Virus. Authors: Gibbons, D.L. / Vaney, M. / Roussel, A. / Vigouroux, A. / Reilly, B. / Lepault, J. / Kielian, M. / Rey, F.A. #2: Journal: Cell(Cambridge,Mass.) / Year: 2001 Title: The Fusion Glycoprotein Shell of Semliki Forest Virus: An Icosahedral Assembly Primed for Fusogenic Activation at Endosomal Ph. Authors: Lescar, J. / Roussel, A. / Wien, M.W. / Navaza, J. / Fuller, S.D. / Wengler, G. / Wengler, G. / Rey, F.A. #3: Journal: Structure / Year: 2006 Title: Structure and Interactions at the Viral Surface of the Envelope Protein E1 of Semliki Forest Virus. Authors: Roussel, A. / Lescar, J. / Vaney, M. / Wengler, G. / Wengler, G. / Rey, F.A. #4: Journal: Embo J. / Year: 2004 Title: Structure of a Flavivirus Envelope Glycoprotein in its Low-Ph-Induced Membrane Fusion Conformation. Authors: Bressanelli, S. / Stiasny, K. / Allison, S.L. / Stura, E.A. / Duquerroy, S. / Lescar, J. / Heinz, F.X. / Rey, F.A. | ||||||
History |
| ||||||
Remark 650 | HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. | ||||||
Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR PROVIDED. |
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4adj.cif.gz | 524.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4adj.ent.gz | 431 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4adj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4adj_validation.pdf.gz | 494.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4adj_full_validation.pdf.gz | 501.8 KB | Display | |
Data in XML | 4adj_validation.xml.gz | 55.8 KB | Display | |
Data in CIF | 4adj_validation.cif.gz | 83.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ad/4adj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ad/4adj | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4adgC 4adiSC 4b3vC C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
-Protein / Sugars , 2 types, 7 molecules ABC
#1: Protein | Mass: 50573.352 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: ECTODOMAIN, UNP RESIDUES 583-1018 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: POLYPROTEIN FRAGMENT RESIDUES 1-435 / Source: (gene. exp.) RUBELLA VIRUS / Strain: M33 / Plasmid: PMT MODIFIED INVITROGEN / Cell line (production host): SCHNEIDER 2 / Production host: DROSOPHILA MELANOGASTER (fruit fly) / References: UniProt: P08563 #2: Sugar | ChemComp-NAG / |
---|
-Non-polymers , 5 types, 1081 molecules
#3: Chemical | ChemComp-GOL / #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-ACT / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Details
Nonpolymer details | NA (NA): THE SODIUM IONS ARE BONDED TO RESIDUES AT THE FUSION LOOPS. GLYCEROL (GOL): E1 PROTEIN WAS ...NA (NA): THE SODIUM IONS ARE BONDED TO RESIDUES AT THE FUSION LOOPS. GLYCEROL (GOL): E1 PROTEIN WAS CRYSTALLIZ |
---|---|
Sequence details | ECTODOMAIN OF E1 FROM AMINO ACIDS FROM 1 (583 IN POLYPROTEIN) TO 436 (1018 IN POLYPROTEIN) WITH THE ...ECTODOMAIN |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.03 Å3/Da / Density % sol: 59 % |
---|---|
Crystal grow | Details: 4.4% PEG 8K, 100MM NAHEPES PH 8, 25% GLYCEROL, 1MM CAOACT |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 110 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 14, 2010 / Details: DYNAMICALLY BENDABLE |
Radiation | Monochromator: DOUBLE-CRYSTAL FIXED-EXIT / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.94→43.7 Å / Num. obs: 145923 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 37.96 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.94→2.08 Å / Redundancy: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 81.5 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 4ADI Resolution: 1.94→38.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9583 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9539 / SU R Cruickshank DPI: 0.117 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.122 / SU Rfree Blow DPI: 0.107 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.105 Details: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=NA. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=11035. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=0. ...Details: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. RESIDUE TYPES WITHOUT CCP4 ATOM TYPE IN LIBRARY=NA. NUMBER OF ATOMS WITH PROPER CCP4 ATOM TYPE=11035. NUMBER WITH APPROX DEFAULT CCP4 ATOM TYPE=0. NUMBER TREATED BY BAD NON-BONDED CONTACTS=3. LOOPS 209-213 FOR CHAINS A, B AND C ARE DISORDERED.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 41.91 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.255 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.94→38.8 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.94→1.99 Å / Total num. of bins used: 20
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|