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- PDB-4a9c: Crystal structure of human SHIP2 in complex with biphenyl 2,3',4,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a9c
タイトルCrystal structure of human SHIP2 in complex with biphenyl 2,3',4,5',6- pentakisphosphate
要素PHOSPHATIDYLINOSITOL-3,4,5-TRISPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE 2
キーワードHYDROLASE / SGC / PHOSPHATIDYLINOSITOL / SIGNALLING / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM STOCKHOLM / MAGNESIUM BINDING / INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / ruffle assembly / regulation of actin filament organization / phosphatidylinositol dephosphorylation / endochondral ossification / phosphatidylinositol biosynthetic process / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol ...negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / ruffle assembly / regulation of actin filament organization / phosphatidylinositol dephosphorylation / endochondral ossification / phosphatidylinositol biosynthetic process / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / establishment of mitotic spindle orientation / immune system process / Interleukin receptor SHC signaling / regulation of immune response / ERK1 and ERK2 cascade / SH2 domain binding / actin filament organization / basal plasma membrane / post-embryonic development / filopodium / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / response to insulin / SH3 domain binding / glucose metabolic process / endocytosis / spindle pole / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / lamellipodium / regulation of protein localization / actin binding / gene expression / cell adhesion / nuclear speck / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / apoptotic process / Golgi apparatus / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
SHIP1/2 second C2 domain / SHIP1/2 first C2 domain / Inositol polyphosphate-related phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family 2 / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / SAM domain (Sterile alpha motif) / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily ...SHIP1/2 second C2 domain / SHIP1/2 first C2 domain / Inositol polyphosphate-related phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family 2 / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / SAM domain (Sterile alpha motif) / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BIPHENYL 2,3',4,5',6-PENTAKISPHOSPHATE / Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Tresaugues, L. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Ekblad, T. / Graslund, S. / Karlberg, T. / Mills, S.J. / Moche, M. ...Tresaugues, L. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Ekblad, T. / Graslund, S. / Karlberg, T. / Mills, S.J. / Moche, M. / Nyman, T. / Persson, C. / Potter, B.V.L. / Schuler, H. / Thorsell, A.G. / Weigelt, J. / Nordlund, P.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2012
タイトル: A Synthetic Polyphosphoinositide Headgroup Surrogate in Complex with Ship2 Provides a Rationale for Drug Discovery.
著者: Mills, S.J. / Persson, C. / Cozier, G. / Thomas, M.P. / Tresaugues, L. / Erneux, C. / Riley, A.M. / Nordlund, P. / Potter, B.V.L.
履歴
登録2011年11月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL-3,4,5-TRISPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE 2
B: PHOSPHATIDYLINOSITOL-3,4,5-TRISPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,1223
ポリマ－72,4882
非ポリマー6341
水4,540252
1
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL-3,4,5-TRISPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2441
ポリマ－36,2441
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PHOSPHATIDYLINOSITOL-3,4,5-TRISPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,8782
ポリマ－36,2441
非ポリマー6341
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.246, 61.520, 114.742
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.94, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.991, 0.107, -0.074), (0.072, -0.023, -0.997), (-0.108, -0.994, 0.015)
ベクター: -32.911, -39.273, 17.713)

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL-3,4,5-TRISPHOSPHATE 5-PHOSPHATASE 2 / INOSITOL POLYPHOSPHATE PHOSPHATASE-LIKE PROTEIN 1 / INPPL-1 / PROTEIN 51C / SH2 DOMAIN-CONTAINING ...INOSITOL POLYPHOSPHATE PHOSPHATASE-LIKE PROTEIN 1 / INPPL-1 / PROTEIN 51C / SH2 DOMAIN-CONTAINING INOSITOL-5'-PHOSPHATASE 2 / SH2 DOMAIN-CONTAINING INOSITOL PHOSPHATASE 2 / SHIP-2


分子量: 36243.852 Da / 分子数: 2 / 断片: PHOSPHATASE DOMAIN, RESIDUES 419-732 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PNIC-MBP / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3 PRARE
参照: UniProt: O15357, phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-B5F / BIPHENYL 2,3',4,5',6-PENTAKISPHOSPHATE


分子量: 634.104 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H15O20P5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.14 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.8
詳細: 1.5 MM BIPHENYL 2,3,4,5, 6-PENTAKISPHOSPHATE, 2 MM MGSO4, 11% PEG 6000, 0.1 M CITRIC ACID PH 4.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.93928
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93928 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→45.22 Å / Num. obs: 36559 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 37.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.61 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.1精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3NR8

3nr8


解像度: 2.1→29.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9395 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9335 / SU R Cruickshank DPI: 0.232 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.232 / SU Rfree Blow DPI: 0.17 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.172
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 1787 4.89 %RANDOM
Rwork0.2009 ---
obs0.2019 36540 98.74 %-
原子変位パラメータBiso mean: 46.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2514 Å20 Å22.9253 Å2
2--5.0585 Å20 Å2
3---0.8071 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.361 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→29.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4686 0 37 252 4975
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0084863HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.96614HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2206SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes109HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes702HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4863HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.36
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.91
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion624SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5711SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.16 Å / Total num. of bins used: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2641 145 4.88 %
Rwork0.2285 2825 -
all0.2302 2970 -
obs--98.74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.20830.50230.28595.65612.57984.1922-0.0367-0.22930.14870.16180.2846-0.1288-0.28-0.0725-0.2479-0.05590.03910.0334-0.1717-0.0732-0.0989-22.53929.1345-6.8035
21.1051-0.4221-2.56682.85480.0781-0.1752-0.03440.01630.1495-0.04610.1351-0.28040.02830.0575-0.10070.0184-0.1350.1288-0.0834-0.1469-0.0025-13.33687.5451-17.87
30.43342.582-0.9280-0.41540.622-0.0198-0.0060.01870.04430.0192-0.08740.00590.01650.0006-0.0042-0.14750.1495-0.0096-0.14130.0818-6.885410.6235-22.9896
40.1196-1.5205-1.07012.00531.85290.13530.00830.08030.0776-0.01740.1436-0.1574-0.048-0.0713-0.1518-0.0198-0.12750.1024-0.0292-0.0642-0.0056-18.0507-1.0171-23.9347
54.136-0.2198-0.02753.86522.71185.7278-0.00730.2041-0.0365-0.15790.2426-0.1743-0.08560.044-0.2353-0.1034-0.06990.065-0.1094-0.0857-0.0848-21.8989-4.2117-24.2997
60.50830.77260.16692.80270.84893.6577-0.0055-0.05860.03510.14010.1236-0.2040.07780.0914-0.11810.04450.02850.0185-0.0947-0.08-0.0175-18.4286-1.3459-9.6091
70.0744-0.75970.45072.01171.0541.6447-0.00050.0448-0.22160.1243-0.02470.0120.2620.08670.0253-0.17070.0360.00130.2492-0.1511-0.1008-1.436224.8201-42.7464
80.5032-0.5060.13591.95191.89542.17930.01310.1815-0.1207-0.09340.02560.0050.19660.0543-0.0387-0.22750.0530.01320.2794-0.1509-0.1266-5.780523.9849-54.5916
90.8912-0.9238-0.34360.5712-0.29412.47290.02290.31560.0002-0.0977-0.05730.05510.00230.00380.0344-0.2118-0.01680.01580.2829-0.1521-0.1146-13.745938.6543-50.2149
103.6848-0.2274-0.37582.01441.20131.12010.0408-0.0290.0860.1698-0.0633-0.01250.09330.11770.0225-0.1347-0.07010.04650.1434-0.1272-0.1141-6.271141.7847-37.5322
110.46710.24120.44240.2965-0.25360.2871-0.0069-0.00090.0713-0.0284-0.02210.0359-0.0231-0.00810.029-0.0124-0.02180.04040.1358-0.0426-0.015310.38851.6878-44.6941
120.1132-0.3336-1.23112.59740.28621.5352-0.0036-0.0523-0.1140.1174-0.00160.12650.2315-0.0510.0052-0.1358-0.0581-0.00790.151-0.1541-0.112-8.435730.7347-39.5013
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 422-547
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESID 548-571
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESID 572-596
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND RESID 597-622
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND RESID 623-696
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND RESID 697-731
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND RESID 422-472
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND RESID 473-544
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND RESID 545-584
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND RESID 585-671
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN B AND RESID 672-685
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN B AND RESID 686-731

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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