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- PDB-4a8x: Structure of the core ASAP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a8x
タイトルStructure of the core ASAP complex
要素
  • HISTONE DEACETYLASE COMPLEX SUBUNIT SAP18
  • HOOK-LIKE, ISOFORM A
  • RNA-BINDING PROTEIN WITH SERINE-RICH DOMAIN 1
キーワードTRANSCRIPTION / SPLICING / RNA PROCESSING / NONSENSE MEDIATED DECAY / NMD / HDAC / HISTONE DEACETYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Apoptotic cleavage of cellular proteins / ASAP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / HDACs deacetylate histones / mRNA 3'-end processing / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / RNA export from nucleus / RNA Polymerase II Transcription Termination ...: / Apoptotic cleavage of cellular proteins / ASAP complex / mRNA Splicing - Major Pathway / HDACs deacetylate histones / mRNA 3'-end processing / mRNA 3'-end processing / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / RNA export from nucleus / RNA Polymerase II Transcription Termination / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / precatalytic spliceosome / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / histone deacetylase complex / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / mRNA export from nucleus / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / regulation of autophagy / mRNA 3'-UTR binding / mRNA processing / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / mRNA splicing, via spliceosome / transcription corepressor activity / transcription regulator complex / nucleic acid binding / nuclear speck / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of DNA-templated transcription / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
RNPS1, RNA recognition motif / Acin1, RNSP1-SAP18 binding (RSB) motif / Acinus, RNA recognition motif / RNSP1-SAP18 binding (RSB) motif / ASAP complex, SAP18 subunit / Sin3 associated polypeptide p18 / Histone deacetylase complex subunit SAP18 / Sin3 associated polypeptide p18 superfamily / Sin3 associated polypeptide p18 (SAP18) / RRM (RNA recognition motif) domain ...RNPS1, RNA recognition motif / Acin1, RNSP1-SAP18 binding (RSB) motif / Acinus, RNA recognition motif / RNSP1-SAP18 binding (RSB) motif / ASAP complex, SAP18 subunit / Sin3 associated polypeptide p18 / Histone deacetylase complex subunit SAP18 / Sin3 associated polypeptide p18 superfamily / Sin3 associated polypeptide p18 (SAP18) / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone deacetylase complex subunit SAP18 / RNA-binding protein with serine-rich domain 1 / Acinus, isoform A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Murachelli, A.G. / Ebert, J. / Basquin, C. / Le Hir, H. / Conti, E.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: The Structure of the Asap Core Complex Reveals the Existence of a Pinin-Containing Psap Complex
著者: Murachelli, A.G. / Ebert, J. / Basquin, C. / Le Hir, H. / Conti, E.
履歴
登録2011年11月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年3月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月18日Group: Other
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA-BINDING PROTEIN WITH SERINE-RICH DOMAIN 1
B: HOOK-LIKE, ISOFORM A
C: HISTONE DEACETYLASE COMPLEX SUBUNIT SAP18


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7473
ポリマ－29,7473
非ポリマー00
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3140 Å2
ΔGint-22.6 kcal/mol
Surface area12620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.868, 73.331, 50.754
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.99, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 RNA-BINDING PROTEIN WITH SERINE-RICH DOMAIN 1 / RNPS1 / SR-RELATED PROTEIN LDC2


分子量: 10051.624 Da / 分子数: 1 / 断片: RRM DOMAIN, RESIDUES 122-207 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET SERIES / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: Q15287
#2: タンパク質・ペプチド HOOK-LIKE, ISOFORM A / ACINUS / HOOK-LIKE / ISOFORM B / LD23757P


分子量: 4707.469 Da / 分子数: 1 / 断片: RSB DOMAIN, RESIDUES 648-687 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
プラスミド: PET SERIES / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: Q9VJ12
#3: タンパク質 HISTONE DEACETYLASE COMPLEX SUBUNIT SAP18 / SAP18 / 18 KDA SIN3-ASSOCIATED POLYPEPTIDE / SIN3-ASSOCIATED POLYPEPTIDE P18


分子量: 14988.154 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 14-143 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PET SERIES / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: O55128
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細SM ARE RESIDUALS FROM TAG CLEAVAGE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.13 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 100 MM TRIS PH 7.5 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→32.57 Å / Num. obs: 25760 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): 3.8 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 32.27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.1 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Rsym value: 0.48 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1RK8 AND 4A6Q

1rk8

4a6q


解像度: 1.9→36.289 Å / SU ML: 0.54 / σ(F): 0 / 位相誤差: 23.08 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: DISORDERED SIDE CHAIN WERE TRUNCATED AT C ALPHA. THE 96-100 LOOP OF SAP18 (CHAIN C) DISPLAYS POOR DENSITY AND WAS MODELED BASED ON ENTRY 4A6Q
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2256 1078 5.1 %
Rwork0.1856 --
obs0.1877 21016 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.834 Å2 / ksol: 0.309 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.6 Å20 Å2-2.773 Å2
2--8.4548 Å2-0 Å2
3---0.6614 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→36.289 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1863 0 0 179 2042
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121926
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2782615
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.667711
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077293
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007335
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.98650.30471300.26752486X-RAY DIFFRACTION100
1.9865-2.09120.27231370.21542463X-RAY DIFFRACTION100
2.0912-2.22220.2411380.19342483X-RAY DIFFRACTION100
2.2222-2.39380.27521280.19212482X-RAY DIFFRACTION100
2.3938-2.63460.25051410.20332492X-RAY DIFFRACTION100
2.6346-3.01570.25521260.19862500X-RAY DIFFRACTION100
3.0157-3.79880.23951320.18232495X-RAY DIFFRACTION100
3.7988-36.29590.17751460.16332537X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6657-0.2089-0.02633.0539-1.45271.16380.08510.2624-0.14430.0915-0.0754-0.30250.32440.34190.00870.20260.00760.01230.1969-0.07140.182122.90515.67745.197
21.8572-1.1860.61673.4624-1.58882.454-0.088-0.48540.36020.8590.20310.0792-0.63420.1909-0.51960.2761-0.0210.09430.2007-0.04250.18512.991818.47849.0734
32.2926-0.30461.10412.9728-0.6832.33150.08880.3965-0.0283-0.55770.04610.48720.10960.01820.05590.1946-0.0536-0.06290.23170.00340.23384.475518.3519-13.2414
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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