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万見
- PDB-4a8d: DegP dodecamer with bound OMP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a8d
タイトルDegP dodecamer with bound OMP
要素
  • OUTER MEMBRANE PROTEIN C
  • PERIPLASMIC SERINE ENDOPROTEASE DEGP
キーワードHYDROLASE/TRANSPORT PROTEIN / HYDROLASE-TRANSPORT PROTEIN COMPLEX / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


intermembrane phospholipid transfer / peptidase Do / porin activity / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / pore complex / chaperone-mediated protein folding / serine-type peptidase activity / cell outer membrane / protein folding ...intermembrane phospholipid transfer / peptidase Do / porin activity / response to temperature stimulus / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / pore complex / chaperone-mediated protein folding / serine-type peptidase activity / cell outer membrane / protein folding / peptidase activity / virus receptor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat / monoatomic ion transmembrane transport / response to oxidative stress / periplasmic space / receptor-mediated virion attachment to host cell / serine-type endopeptidase activity / DNA damage response / proteolysis / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, Do / Porin, gammaproteobacterial / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Gram-negative porin / Porin, Gram-negative type / : / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Porin domain superfamily ...Peptidase S1C, Do / Porin, gammaproteobacterial / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Gram-negative porin / Porin, Gram-negative type / : / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Porin domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane porin C / Periplasmic serine endoprotease DegP
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 28 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN A, B, C, D, E, F, G, H, I, J, K, L, M
データ登録者Malet, H. / Krojer, T. / Sawa, J. / Schafer, E. / Saibil, H.R. / Ehrmann, M. / Clausen, T.
引用
ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2012
タイトル: Newly folded substrates inside the molecular cage of the HtrA chaperone DegQ.
著者: Hélène Malet / Flavia Canellas / Justyna Sawa / Jun Yan / Konstantinos Thalassinos / Michael Ehrmann / Tim Clausen / Helen R Saibil /
要旨: The HtrA protein family combines chaperone and protease activities and is essential for protein quality control in many organisms. Whereas the mechanisms underlying the proteolytic function of HtrA ...The HtrA protein family combines chaperone and protease activities and is essential for protein quality control in many organisms. Whereas the mechanisms underlying the proteolytic function of HtrA proteins are well characterized, their chaperone activity remains poorly understood. Here we describe cryo-EM structures of Escherichia coli DegQ in its 12- and 24-mer states in complex with model substrates, providing a structural model of HtrA chaperone action. Up to six lysozyme substrates bind inside the DegQ 12-mer cage and are visualized in a close-to-native state. An asymmetric reconstruction reveals the binding of a well-ordered lysozyme to four DegQ protomers. DegQ PDZ domains are located adjacent to substrate density and their presence is required for chaperone activity. The substrate-interacting regions appear conserved in 12- and 24-mer cages, suggesting a common mechanism of chaperone function.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Structural basis for the regulated protease and chaperone function of DegP.
著者: Tobias Krojer / Justyna Sawa / Eva Schäfer / Helen R Saibil / Michael Ehrmann / Tim Clausen /
要旨: All organisms have to monitor the folding state of cellular proteins precisely. The heat-shock protein DegP is a protein quality control factor in the bacterial envelope that is involved in ...All organisms have to monitor the folding state of cellular proteins precisely. The heat-shock protein DegP is a protein quality control factor in the bacterial envelope that is involved in eliminating misfolded proteins and in the biogenesis of outer-membrane proteins. Here we describe the molecular mechanisms underlying the regulated protease and chaperone function of DegP from Escherichia coli. We show that binding of misfolded proteins transforms hexameric DegP into large, catalytically active 12-meric and 24-meric multimers. A structural analysis of these particles revealed that DegP represents a protein packaging device whose central compartment is adaptable to the size and concentration of substrate. Moreover, the inner cavity serves antagonistic functions. Whereas the encapsulation of folded protomers of outer-membrane proteins is protective and might allow safe transit through the periplasm, misfolded proteins are eliminated in the molecular reaction chamber. Oligomer reassembly and concomitant activation on substrate binding may also be critical in regulating other HtrA proteases implicated in protein-folding diseases.
履歴
登録2011年11月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月15日Group: Other
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_image_scans / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1505
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PERIPLASMIC SERINE ENDOPROTEASE DEGP
B: PERIPLASMIC SERINE ENDOPROTEASE DEGP
C: PERIPLASMIC SERINE ENDOPROTEASE DEGP
D: PERIPLASMIC SERINE ENDOPROTEASE DEGP
E: PERIPLASMIC SERINE ENDOPROTEASE DEGP
F: PERIPLASMIC SERINE ENDOPROTEASE DEGP
G: PERIPLASMIC SERINE ENDOPROTEASE DEGP
H: PERIPLASMIC SERINE ENDOPROTEASE DEGP
I: PERIPLASMIC SERINE ENDOPROTEASE DEGP
J: PERIPLASMIC SERINE ENDOPROTEASE DEGP
K: PERIPLASMIC SERINE ENDOPROTEASE DEGP
L: PERIPLASMIC SERINE ENDOPROTEASE DEGP
M: OUTER MEMBRANE PROTEIN C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)600,57113
ポリマ－600,57113
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
PERIPLASMIC SERINE ENDOPROTEASE DEGP / HEAT SHOCK PROTEIN DEGP / PROTEASE DO / DEGP / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 46852.926 Da / 分子数: 12 / 断片: DEGP / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): CLC198 / 参照: UniProt: P0C0V0, peptidase Do
#2: タンパク質 OUTER MEMBRANE PROTEIN C / OUTER MEMBRANE PROTEIN 1B / PORIN OMPC / OMP / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 38336.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: CLC198 / 参照: UniProt: P06996
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 236 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 236 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 236 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, SER 236 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, SER 236 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, SER 236 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN E, SER 236 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, SER 236 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN G, SER 236 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN H, SER 236 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, SER 236 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN J, SER 236 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN K, SER 236 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN L, SER 236 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DEGP DODECAMER BOUND TO OMP / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 300MM NACL, 50MM HEPES- NAOH / pH: 8 / 詳細: 300MM NACL, 50MM HEPES- NAOH
試料濃度: 0.16 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: OTHER
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE
詳細: EMBEDDED IN VITREOUS ICE USING C-FLAT HOLEY CARBON GRIDS AND A VITROBOT AT 20C.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 68100 X / 倍率（補正後）: 68100 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 91 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: -0.5 °
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1IMAGIC３次元再構成
2SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: PHASE FLIPPING
対称性点対称性: D3 (2回x3回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 28 Å / 粒子像の数: 6285 / ピクセルサイズ（公称値）: 4.44 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 4.44 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-1505(DEPOSITION ID: 6111).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient
詳細: METHOD--RIGID BODY FITTING REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 3CS0

3cs0


Accession code: 3CS0 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4954 0 0 0 4954

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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