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- PDB-4a2a: Thermotoga maritima FtsA:FtsZ(336-351) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a2a
タイトルThermotoga maritima FtsA:FtsZ(336-351)
要素
  • CELL DIVISION PROTEIN FTSA, PUTATIVE
  • CELL DIVISION PROTEIN FTSZ
キーワードCELL CYCLE / ACTIN / DIVISOME
機能・相同性
機能・相同性情報


division septum assembly / FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / protein polymerization / cytoplasmic side of plasma membrane / cell division / GTPase activity / GTP binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dna Ligase; domain 1 - #110 / Cell division protein FtsA / SHS2 domain inserted in FTSA / Cell division protein FtsA / SHS2 domain inserted in FtsA / Cell division protein FtsA / : / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal ...Dna Ligase; domain 1 - #110 / Cell division protein FtsA / SHS2 domain inserted in FTSA / Cell division protein FtsA / SHS2 domain inserted in FtsA / Cell division protein FtsA / : / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsZ, conserved site / Cell division protein FtsZ, C-terminal / FtsZ family, C-terminal domain / FtsZ protein signature 1. / FtsZ protein signature 2. / Tubulin-like protein FtsZ/CetZ / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Dna Ligase; domain 1 / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cell division protein FtsZ / Cell division protein FtsA
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Szwedziak, P. / Lowe, J.
引用ジャーナル: Embo J. / : 2012
タイトル: Ftsa Forms Actin-Like Protofilaments
著者: Szwedziak, P. / Wang, Q. / Freund, S.M.V. / Lowe, J.
履歴
登録2011年9月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年5月30日Group: Other
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELL DIVISION PROTEIN FTSA, PUTATIVE
B: CELL DIVISION PROTEIN FTSA, PUTATIVE
C: CELL DIVISION PROTEIN FTSZ
D: CELL DIVISION PROTEIN FTSZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,7266
ポリマ-97,7114
非ポリマー1,0142
8,269459
1
A: CELL DIVISION PROTEIN FTSA, PUTATIVE
C: CELL DIVISION PROTEIN FTSZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3633
ポリマ-48,8562
非ポリマー5071
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2090 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area17720 Å2
手法PISA
2
B: CELL DIVISION PROTEIN FTSA, PUTATIVE
D: CELL DIVISION PROTEIN FTSZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3633
ポリマ-48,8562
非ポリマー5071
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2140 Å2
ΔGint-7.5 kcal/mol
Surface area18070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.719, 75.718, 100.265
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.64, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 CELL DIVISION PROTEIN FTSA, PUTATIVE


分子量: 47075.738 Da / 分子数: 2 / 断片: FTSA, RESIDUES 1-419 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q9WZU0
#2: タンパク質・ペプチド CELL DIVISION PROTEIN FTSZ


分子量: 1780.009 Da / 分子数: 2 / 断片: FTSZ, RESIDUES 336-351 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア) / 参照: UniProt: O08398
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 459 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.07 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5
詳細: 0.1 M BISTRIS PH 5.5, 12 % (W/V) PEG 10K, 0.15 M AMMONIUM ACETATE.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.979
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 74365 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1E4F
解像度: 1.8→47.98 Å / SU ML: 0.47 / σ(F): 0.57 / 位相誤差: 27.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2433 7669 5 %
Rwork0.211 --
obs0.2127 76015 98.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.829 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.5703 Å20 Å2-6.7237 Å2
2--4.2052 Å20 Å2
3----0.6349 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→47.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6113 0 62 459 6634
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076276
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0788474
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2732354
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066977
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041064
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.82050.36112380.35894882X-RAY DIFFRACTION99
1.8205-1.84190.38362160.33974840X-RAY DIFFRACTION99
1.8419-1.86440.37522340.31614916X-RAY DIFFRACTION99
1.8644-1.8880.34432910.30744820X-RAY DIFFRACTION99
1.888-1.91280.32582480.28554803X-RAY DIFFRACTION99
1.9128-1.9390.28422460.26314946X-RAY DIFFRACTION99
1.939-1.96670.29642410.25474848X-RAY DIFFRACTION99
1.9667-1.99610.29752460.25684816X-RAY DIFFRACTION99
1.9961-2.02730.30992820.24484883X-RAY DIFFRACTION99
2.0273-2.06050.28862530.24764787X-RAY DIFFRACTION99
2.0605-2.0960.3072350.23514912X-RAY DIFFRACTION99
2.096-2.13410.26422750.23844766X-RAY DIFFRACTION99
2.1341-2.17520.25682470.22744852X-RAY DIFFRACTION99
2.1752-2.21960.26792600.21944846X-RAY DIFFRACTION99
2.2196-2.26790.31022790.22164852X-RAY DIFFRACTION99
2.2679-2.32060.26962410.22174800X-RAY DIFFRACTION99
2.3206-2.37860.27042760.21784906X-RAY DIFFRACTION99
2.3786-2.4430.25352810.22124764X-RAY DIFFRACTION99
2.443-2.51480.26282620.22144820X-RAY DIFFRACTION99
2.5148-2.5960.2522990.21274779X-RAY DIFFRACTION99
2.596-2.68880.24492810.20884805X-RAY DIFFRACTION99
2.6888-2.79640.24022450.21474830X-RAY DIFFRACTION99
2.7964-2.92370.26042710.21184800X-RAY DIFFRACTION98
2.9237-3.07780.26892580.21144758X-RAY DIFFRACTION98
3.0778-3.27060.20762460.20614795X-RAY DIFFRACTION98
3.2706-3.5230.2422540.19924778X-RAY DIFFRACTION98
3.523-3.87740.20622060.1874817X-RAY DIFFRACTION98
3.8774-4.43820.18642430.1694732X-RAY DIFFRACTION97
4.4382-5.59030.19232590.17654722X-RAY DIFFRACTION97
5.5903-47.99750.2322560.21314486X-RAY DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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