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万見
- PDB-4a0c: Structure of the CAND1-CUL4B-RBX1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a0c
タイトルStructure of the CAND1-CUL4B-RBX1 complex
要素
  • CULLIN-4B
  • CULLIN-ASSOCIATED NEDD8-DISSOCIATED PROTEIN 1
  • E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1
キーワードCELL CYCLE / TRANSCRIPTION / LIGASE / UBIQUITIN / DNA DAMAGE REPAIR
機能・相同性
機能・相同性情報


Prolactin receptor signaling / SCF complex assembly / Regulation of BACH1 activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual Incision in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER ...Prolactin receptor signaling / SCF complex assembly / Regulation of BACH1 activity / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual Incision in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Regulation of RAS by GAPs / Regulation of RUNX2 expression and activity / Degradation of GLI1 by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / Degradation of DVL / Orc1 removal from chromatin / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / Hedgehog 'on' state / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / eukaryotic initiation factor 4E binding / Interleukin-1 signaling / negative regulation of catalytic activity / anaphase-promoting complex / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / Neddylation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / cullin-RING ubiquitin ligase complex / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / KEAP1-NFE2L2 pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / astrocyte differentiation / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / positive regulation of protein autoubiquitination / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / UV-damage excision repair / protein neddylation / NEDD8 ligase activity / negative regulation of response to oxidative stress / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / negative regulation of type I interferon production / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / cullin family protein binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / protein monoubiquitination / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / ubiquitin ligase complex / proteasomal protein catabolic process / protein K48-linked ubiquitination / TBP-class protein binding / positive regulation of TORC1 signaling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / T cell activation / cellular response to amino acid stimulus / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Iron uptake and transport / protein catabolic process / DNA Damage Recognition in GG-NER / RING-type E3 ubiquitin transferase / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / G1/S transition of mitotic cell cycle / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / neuron projection development / ubiquitin-protein transferase activity / cellular response to UV / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ribosome biogenesis / Neddylation / cellular response to oxidative stress / ubiquitin-dependent protein catabolic process / secretory granule lumen / gene expression / spermatogenesis / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / ficolin-1-rich granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell differentiation / protein ubiquitination / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
TATA-binding protein interacting (TIP20) / Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1/2 / TATA-binding protein interacting (TIP20) / HEAT-like repeat / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin family signature. ...TATA-binding protein interacting (TIP20) / Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1/2 / TATA-binding protein interacting (TIP20) / HEAT-like repeat / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Leucine-rich Repeat Variant / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Leucine-rich Repeat Variant / Herpes Virus-1 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / Cullin-4B / Cullin-associated NEDD8-dissociated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Scrima, A. / Fischer, E.S. / Faty, M. / Gut, H. / Thoma, N.H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2011
タイトル: The Molecular Basis of Crl4(Ddb2/Csa) Ubiquitin Ligase Architecture, Targeting, and Activation
著者: Scrima, A. / Fischer, E.S. / Iwai, S. / Gut, H. / Thoma, N.H.
履歴
登録2011年9月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月7日Group: Database references
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_seq_map_depositor_info
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CULLIN-ASSOCIATED NEDD8-DISSOCIATED PROTEIN 1
B: CULLIN-ASSOCIATED NEDD8-DISSOCIATED PROTEIN 1
C: CULLIN-4B
D: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1
E: CULLIN-4B
F: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)475,43012
ポリマ－475,0376
非ポリマー3926
水00
1
A: CULLIN-ASSOCIATED NEDD8-DISSOCIATED PROTEIN 1
E: CULLIN-4B
F: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)237,7156
ポリマ－237,5193
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12430 Å2
ΔGint-39.5 kcal/mol
Surface area85930 Å2
手法PISA
2
B: CULLIN-ASSOCIATED NEDD8-DISSOCIATED PROTEIN 1
C: CULLIN-4B
D: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)237,7156
ポリマ－237,5193
非ポリマー1963
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12350 Å2
ΔGint-30.3 kcal/mol
Surface area86780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.090, 152.360, 263.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.37, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 CULLIN-ASSOCIATED NEDD8-DISSOCIATED PROTEIN 1 / CULLIN-ASSOCIATED AND NEDDYLATION-DISSOCIATED PROTEIN 1 / TBP-INTERACTING PROTEIN OF 120 KDA A / ...CULLIN-ASSOCIATED AND NEDDYLATION-DISSOCIATED PROTEIN 1 / TBP-INTERACTING PROTEIN OF 120 KDA A / TBP-INTERACTING PROTEIN 120A / P120 CAND1


分子量: 139226.281 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q86VP6
#2: タンパク質 CULLIN-4B / CUL-4B


分子量: 86961.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q13620
#3: タンパク質 E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RBX1 / RING FINGER PROTEIN 75 / RING-BOX PROTEIN 1 / RBX1


分子量: 11330.942 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PFASTBAC DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: P62878, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
配列の詳細CHAINS A AND B CONTAINS NATURAL VARIANT A952V

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.08 %
解説: CAND1 USED AS MODEL FROM 1U6G, CUL4B MODEL GENERATED USING MODELLER BASED ON CUL4A FROM 2HYE
結晶化pH: 6.3 / 詳細: 100 MM MES PH 6.3, 30% PEG 200, 2% PEG 8000.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年7月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.8→50 Å / Num. obs: 59850 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 3.8→3.9 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1U6G, 2HYE

1u6g

2hye


解像度: 3.8→47.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.882 / SU B: 56.264 / SU ML: 0.797 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.906 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.U VALUES REFINED INDIVIDUALLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31856 2993 5 %RANDOM
Rwork0.23805 ---
obs0.24206 56857 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 128.578 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.1 Å20 Å20.73 Å2
2---0.61 Å20 Å2
3----0.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.8→47.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数30798 0 6 0 30804
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.02231305
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1391.98142261
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.78953846
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.15124.7031363
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.222156034
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.62515182
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.24945
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02122755
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2911.519308
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.532231334
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.362311997
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.6694.510927
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.8→3.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.367 218 -
Rwork0.325 4140 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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