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万見
- PDB-3zyg: NETRING2 LAM AND EGF1 DOMAINS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zyg
タイトルNETRING2 LAM AND EGF1 DOMAINS
要素NETRIN-G2
キーワードCELL ADHESION / SYNAPSE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of neuron projection arborization / postsynaptic specialization assembly / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / synaptic membrane adhesion / regulation of neuron migration / regulation of neuron projection development / regulation of presynapse assembly / side of membrane / presynaptic active zone membrane / axonogenesis ...regulation of neuron projection arborization / postsynaptic specialization assembly / Post-translational modification: synthesis of GPI-anchored proteins / synaptic membrane adhesion / regulation of neuron migration / regulation of neuron projection development / regulation of presynapse assembly / side of membrane / presynaptic active zone membrane / axonogenesis / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / axon / glutamatergic synapse / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Laminin, N-terminal / : / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain ...Laminin, N-terminal / : / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Laminin / Laminin / Galactose-binding domain-like / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Ribbon / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Seiradake, E. / Coles, C.H. / Perestenko, P.V. / Harlos, K. / Mcilhinney, R.A.J. / Aricescu, A.R. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2011
タイトル: Structural Basis for Cell Surface Patterning Through Netring-Ngl Interactions.
著者: Seiradake, E. / Coles, C.H. / Perestenko, P.V. / Harlos, K. / Mcilhinney, R.A.J. / Aricescu, A.R. / Jones, E.Y.
履歴
登録2011年8月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月26日Group: Database references
改定 1.22011年11月16日Group: Database references
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NETRIN-G2
B: NETRIN-G2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,3358
ポリマ－81,3702
非ポリマー9656
水3,747208
1
A: NETRIN-G2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1684
ポリマ－40,6851
非ポリマー4823
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: NETRIN-G2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,1684
ポリマ－40,6851
非ポリマー4823
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.500, 64.880, 120.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.06, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 NETRIN-G2 / LAMINET-2 / NETRING


分子量: 40685.191 Da / 分子数: 2 / 断片: LAM AND EGF1 DOMAINS, RESIDUES 423-767 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 GNTI(-) / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q96CW9
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 208 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細N-TERMINAL SECRETION SIGNAL IS CLEAVED DURING PROTEIN PRODUCTION. C-TERMINUS CONTAINS 6X HISTIDINE TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.69 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 20% MME550, 0.1M NACL, 0.1M BICINE PH9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 1.0, 0.979400
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97941
反射解像度: 2.2→29.2 Å / Num. obs: 42208 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.4 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.84 / Mean I/σ(I) obs: 2.35 / % possible all: 96.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0077精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TVG

1tvg


解像度: 2.2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 13.952 / SU ML: 0.181 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.301 / ESU R Free: 0.245 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT PRESENT IN THE INPUT.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29684 2125 5 %RANDOM
Rwork0.24816 ---
obs0.25056 40042 99.13 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.277 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.64 Å20 Å20.1 Å2
2---0.55 Å20 Å2
3---2.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5117 0 58 208 5383
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0215330
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8621.967237
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.5815634
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.55522.756254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.17815859
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2741548
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2756
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0214122
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.202→2.259 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 153 -
Rwork0.305 2801 -
obs--95.78 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.49760.21460.15390.25930.23880.29470.0094-0.0417-0.00010.0017-0.01180.02910.00670.00260.00240.0186-0.0017-0.00450.00940.0040.0247-13.7241-19.17210.569
20.4077-0.24430.13230.3247-0.22310.25360.01750.0399-0.0206-0.0021-0.0257-0.0017-0.00190.00620.00830.01270.0035-0.0040.0066-0.00770.02810.52515.194748.1741
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A19 - 345
2X-RAY DIFFRACTION2B19 - 345

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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