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- PDB-3zxi: Crystal structure of human mitochondrial tyrosyl-tRNA synthetase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zxi
タイトルCrystal structure of human mitochondrial tyrosyl-tRNA synthetase in complex with a tyrosyl-adenylate analog
要素TYROSYL-TRNA SYNTHETASE, MITOCHONDRIAL
キーワードLIGASE / AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE / PROTEIN-SUBSTRATE COMPLEX / ATP-BINDING / PROTEIN BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial tyrosyl-tRNA aminoacylation / L-tyrosine binding / Mitochondrial tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation / tyrosine-tRNA ligase / tyrosine-tRNA ligase activity / tRNA binding / nuclear body / mitochondrial matrix / translation ...mitochondrial tyrosyl-tRNA aminoacylation / L-tyrosine binding / Mitochondrial tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation / tyrosine-tRNA ligase / tyrosine-tRNA ligase activity / tRNA binding / nuclear body / mitochondrial matrix / translation / protein homodimerization activity / mitochondrion / RNA binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type / Tyrosine-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold ...Tyrosine-tRNA ligase, bacterial-type / Tyrosine-tRNA ligase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Tyrosyl-Transfer RNA Synthetase / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ic / tRNA synthetases class I (W and Y) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / RNA-binding S4 domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TYA / Tyrosine--tRNA ligase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Bonnefond, L. / Frugier, M. / Rudinger-Thirion, J. / Balg, C. / Chenevert, R. / Lorber, B. / Giege, R. / Sauter, C.
引用
ジャーナル: Cryst.Growth Des. / 年: 2011
タイトル: Exploiting Protein Engineering and Crystal Polymorphism for Successful X-Ray Structure Determination
著者: Bonnefond, L. / Schellenberger, P. / Basquin, J. / Demangeat, G. / Ritzenthaler, C. / Chenevert, R. / Balg, C. / Frugier, M. / Rudinger-Thirion, J. / Giege, R. / Lorber, B. / Sauter, C.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure of Human Mitochondrial Tyrosyl- tRNA Synthetase Reveals Common and Idiosyncratic Features.
著者: Bonnefond, L. / Frugier, M. / Touze, E. / Lorber, B. / Florentz, C. / Giege, R. / Sauter, C. / Rudinger-Thirion, J.
履歴
登録2011年8月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSYL-TRNA SYNTHETASE, MITOCHONDRIAL
B: TYROSYL-TRNA SYNTHETASE, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,9164
ポリマ－79,9252
非ポリマー9912
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4820 Å2
ΔGint-27.5 kcal/mol
Surface area26460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.140, 62.870, 196.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A
211CHAIN B

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要素

#1: タンパク質 TYROSYL-TRNA SYNTHETASE, MITOCHONDRIAL / TYROSINE--TRNA LIGASE / TYRRS


分子量: 39962.371 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 32-375 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y2Z4, tyrosine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-TYA / PHOSPHORIC ACID 2-AMINO-3-(4-HYDROXY-PHENYL)-PROPYL ESTER ADENOSIN-5'YL ESTER


分子量: 495.403 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H24N6O8P
配列の詳細THE CONSTRUCT LACKS THE MITOCHONDRIAL TARGETING SEQUENCE (MTS) AND THE C-TERMINAL S4-LIKE DOMAIN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: THE PROTEIN (20 MG/ML STOCK SOLUTION) WAS CRYSTALLIZED AT 293K BY VAPOR DIFFUSION (SITTING DROP) WITH A RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 30% (M/V) PEG-4000, 0.1 M NA ACETATE PH 4.6, 0.2 M NH4 ...詳細: THE PROTEIN (20 MG/ML STOCK SOLUTION) WAS CRYSTALLIZED AT 293K BY VAPOR DIFFUSION (SITTING DROP) WITH A RESERVOIR SOLUTION CONTAINING 30% (M/V) PEG-4000, 0.1 M NA ACETATE PH 4.6, 0.2 M NH4 ACETATE, 0.1 M TRIS-HCL PH 7.5, 1.2 M NA MALONATE.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.976
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→30 Å / Num. obs: 16741 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 65.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.75→2.85 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.73 / Mean I/σ(I) obs: 2.46 / % possible all: 94.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PID

2pid


解像度: 2.75→29.937 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.57 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3067 859 5.1 %
Rwork0.2237 --
obs0.2277 16741 94.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 102.985 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-62.5793 Å20 Å20 Å2
2---26.929 Å20 Å2
3----35.6504 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→29.937 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4860 0 68 0 4928
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085044
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0576818
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.4921894
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071734
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004878
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2430X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2430X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.049
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7502-2.92240.41771680.32022579X-RAY DIFFRACTION95
2.9224-3.14780.37171440.26722665X-RAY DIFFRACTION96
3.1478-3.46420.34621220.23382535X-RAY DIFFRACTION91
3.4642-3.96440.33481420.22722538X-RAY DIFFRACTION91
3.9644-4.9910.26951480.1912626X-RAY DIFFRACTION93
4.991-29.93910.26431350.21712939X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7035-0.00530.91140.72710.06961.5251-0.06270.21070.0399-0.51110.07690.1434-0.2790.74010.07370.50220.0292-0.04030.40520.10960.31352.0834-1.436118.8768
21.25210.09950.80670.50170.14721.63970.02740.4612-0.1017-0.6605-0.18110.011-0.41590.73080.16270.4963-0.1522-0.05380.51360.17810.45578.64624.408430.6261
31.2761-0.29650.36350.67090.51761.617-0.1630.0988-0.0979-1.08770.35610.6975-0.6520.1086-0.07270.98070.104-0.25920.63890.13340.6928-12.60062.70892.8818
41.16440.58960.87292.6786-0.48843.5338-0.02950.0021-0.09870.3073-0.0429-0.25610.61310.2952-0.02250.3587-0.1068-0.19190.24460.03250.291118.02930.231568.2099
50.49130.28751.03840.6360.35461.84130.15120.30670.1668-0.1016-0.24960.1053-0.27590.36420.13670.2992-0.0432-0.08790.42380.01350.44479.60293.888256.7587
62.02460.11180.96831.1939-0.15020.4842-1.05860.05430.2571.02080.33140.0154-0.71930.14450.37430.7573-0.2078-0.36720.75430.07170.636730.85558.597884.1413
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 37:169)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 170:295)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 296:373)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN B AND RESID 37:169)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND RESID 170:295)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN B AND RESID 296:373)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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