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- PDB-3zrz: Crystal structure of the second and third fibronectin F1 modules ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zrz
タイトルCrystal structure of the second and third fibronectin F1 modules in complex with a fragment of Streptococcus pyogenes SfbI-5
要素
  • FIBRONECTIN
  • FIBRONECTIN-BINDING PROTEIN
キーワードCELL ADHESION / PRTF / BETA ZIPPER
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / fibrinogen complex / peptide cross-linking / integrin activation ...negative regulation of monocyte activation / negative regulation of transforming growth factor beta production / Extracellular matrix organization / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Fibronectin matrix formation / calcium-independent cell-matrix adhesion / neural crest cell migration involved in autonomic nervous system development / fibrinogen complex / peptide cross-linking / integrin activation / ALK mutants bind TKIs / cell-substrate junction assembly / regulation of protein phosphorylation / proteoglycan binding / biological process involved in interaction with symbiont / extracellular matrix structural constituent / Molecules associated with elastic fibres / MET activates PTK2 signaling / peptidase activator activity / Syndecan interactions / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / response to muscle activity / endodermal cell differentiation / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / basement membrane / Non-integrin membrane-ECM interactions / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / endothelial cell migration / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of axon extension / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / Integrin signaling / extracellular matrix / substrate adhesion-dependent cell spreading / platelet alpha granule lumen / cell-matrix adhesion / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / integrin-mediated signaling pathway / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / Post-translational protein phosphorylation / wound healing / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / response to wounding / integrin binding / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of fibroblast proliferation / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / GPER1 signaling / Platelet degranulation / nervous system development / regulation of cell shape / heparin binding / : / heart development / protease binding / blood microparticle / angiogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / apical plasma membrane / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Fibronectin binding repeat / Fibronectin binding repeat / Uncharacterised domain CHP03934, TQXA / Thioester domain / Thioester domain / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain ...Fibronectin binding repeat / Fibronectin binding repeat / Uncharacterised domain CHP03934, TQXA / Thioester domain / Thioester domain / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / : / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 1. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibronectin / Fibronectin-binding protein / Fibronectin-binding protein I
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
STREPTOCOCCUS PYOGENES (化膿レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Norris, N.C. / Bingham, R.J. / Potts, J.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural and Functional Analysis of the Tandem Beta-Zipper Interaction of a Streptococcal Protein with Human Fibronectin.
著者: Norris, N.C. / Bingham, R.J. / Harris, G. / Speakman, A. / Jones, R.P.O. / Leech, A. / Turkenburg, J.P. / Potts, J.R.
履歴
登録2011年6月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年10月19日Group: Database references
改定 1.22011年11月9日Group: Database references / Non-polymer description
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年10月23日Group: Data collection / Database references / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FIBRONECTIN
B: FIBRONECTIN
C: FIBRONECTIN-BINDING PROTEIN
D: FIBRONECTIN-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4257
ポリマ－24,1454
非ポリマー2803
水4,252236
1
A: FIBRONECTIN
C: FIBRONECTIN-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2614
ポリマ－12,0732
非ポリマー1882
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2640 Å2
ΔGint-14.1 kcal/mol
Surface area6230 Å2
手法PISA
2
B: FIBRONECTIN
D: FIBRONECTIN-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,1653
ポリマ－12,0732
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2430 Å2
ΔGint-9.3 kcal/mol
Surface area6150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.055, 50.055, 93.504
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 FIBRONECTIN / FN / COLD-INSOLUBLE GLOBULIN / CIG


分子量: 10120.389 Da / 分子数: 2 / 断片: SECOND AND THIRD F1 MODULES, RESIDUES 93-182 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: IN BOTH A AND B THERE ARE DISULFIDE BONDS BETWEEN RESIDUES C 97 AND C 125, C 123 AND C 135, C 141 AND C 169, C 167 AND C 179
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PPIC9K / 発現宿主: PICHIA PASTORIS (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: P02751
#2: タンパク質・ペプチド FIBRONECTIN-BINDING PROTEIN / STREPTOCOCCUS FIBRONECTIN-BINDING PROTEIN I


分子量: 1952.148 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 560-577 / 由来タイプ: 合成
詳細: ACETYLATED ON THE N-TERMINUS AND AMIDATED ON THE C-TERMINUS
由来: (合成) STREPTOCOCCUS PYOGENES (化膿レンサ球菌)
参照: UniProt: Q01924, UniProt: Q711B0*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.7 %
解説: 2F1 AND 3F1 FROM 2RKZ WERE SEARCHED SEPARATELY IN PHASER. THE PEPTIDE FROM THIS STRUCTURE WAS NOT USED.
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: CRYSTALS OF THE PROTEIN/PEPTIDE COMPLEX (0.3 MM/3.5 MM, PH 7.7) WERE GROWN USING SITTING DROP VAPOUR DIFFUSION FROM A 1:1 DILUTION WITH WELL SOLUTION (0.1 M TRIS PH 7.0, 1.5 M (NH4)2SO4 AT 18 DEGREES CENTIGRADE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9804
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月8日 / 詳細: BENT CYLINDRICAL MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9804 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→28.22 Å / Num. obs: 25333 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 1.9 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 22.64 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 1.7→1.79 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0110精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2RKZ

2rkz


解像度: 1.7→26.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 2.041 / SU ML: 0.068 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22157 1289 5.1 %RANDOM
Rwork0.17389 ---
obs0.17621 24001 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.575 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.38 Å20 Å20 Å2
2---0.38 Å20 Å2
3---0.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→26.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1628 0 17 236 1881
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0211698
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3531.9492302
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8625214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.2623.42573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.65615265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.9661512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2237
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211296
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1770.2697
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.21131
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2183
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1910.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8711.51060
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.53521697
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3343638
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.74.5603
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 92 -
Rwork0.272 1744 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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