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- PDB-3zry: Rotor architecture in the F(1)-c(10)-ring complex of the yeast F-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zry
タイトルRotor architecture in the F(1)-c(10)-ring complex of the yeast F-ATP synthase
要素
  • (ATP SYNTHASE SUBUNIT ...) x 5
  • ATP SYNTHASE CATALYTIC SECTOR F1 EPSILON SUBUNIT
キーワードHYDROLASE / ATP-BINDING / F(1)-F(O)ATP SYNTHASE / MITOCHONDRIA / MOLECULAR MOTOR / CENTRAL STALK / MEMBRANE PROTEIN / C-RING
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / : / Mitochondrial protein degradation / : / : / : / mitochondrial nucleoid / : / proton motive force-driven ATP synthesis ...: / : / : / Mitochondrial protein degradation / : / : / : / mitochondrial nucleoid / : / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / mitochondrial intermembrane space / ADP binding / mitochondrial inner membrane / lipid binding / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C ...: / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP synthase catalytic sector F1 epsilon subunit / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit 9, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 6.5 Å
データ登録者Giraud, M.-F. / Dautant, A.
引用
ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2012
タイトル: Rotor Architecture in the Yeast and Bovine F(1)-C-Ring Complexes of F-ATP Synthase.
著者: Giraud, M.-F. / Paumard, P. / Sanchez, C. / Brethes, D. / Velours, J. / Dautant, A.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Crystal Structure of the Mgadp-Inhibited State of the Yeast F1C10-ATP Synthase.
著者: Dautant, A. / Velours, J. / Giraud, M.
#2: ジャーナル: J.Bioenerg.Biomembr. / 年: 2009
タイトル: Hydrogenated and Fluorinated Surfactants Derived from Tris(Hydroxymethyl)-Acrylamidomethane Allow the Purification of a Highly Active Yeast F1-F0 ATP-Synthase with an Enhanced Stability.
著者: Talbot, J.-C. / Dautant, A. / Polidori, A. / Pucci, B. / Cohen-Bouhacina, T. / Maali, A. / Salin, B. / Brethes, D. / Velours, J. / Giraud, M.-F.
#3: ジャーナル: Science / 年: 1999
タイトル: Molecular Architecture of the Rotary Motor in ATP Synthase
著者: Stock, D. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
#4: ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: Novel Features of the Rotary Catalytic Mechanism Revealed in the Structure of Yeast F1 ATPase
著者: Kabaleeswaran, V. / Puri, N. / Walker, J.E. / Leslie, A.G. / Mueller, D.M.
履歴
登録2011年6月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月29日Group: Other
改定 2.02019年1月23日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Other
カテゴリ: atom_site / database_PDB_caveat ...atom_site / database_PDB_caveat / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_validate_chiral
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.pdbx_auth_atom_name / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 0-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 1-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "EA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "FA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
B: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
C: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
D: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
E: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
F: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
G: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL
H: ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL
I: ATP SYNTHASE CATALYTIC SECTOR F1 EPSILON SUBUNIT
J: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
K: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
L: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
M: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
N: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
O: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
P: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
Q: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
R: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
S: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)450,70729
ポリマ－448,05419
非ポリマー2,65310
水00
1
A: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
B: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
C: ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL
D: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
E: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
F: ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL
G: ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL
H: ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL
I: ATP SYNTHASE CATALYTIC SECTOR F1 EPSILON SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)373,08319
ポリマ－370,4309
非ポリマー2,65310
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area39660 Å2
ΔGint-196.6 kcal/mol
Surface area118770 Å2
手法PISA
2
J: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
K: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
L: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
M: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
N: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
O: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
P: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
Q: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
R: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL
S: ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,62410
ポリマ－77,62410
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area30090 Å2
ΔGint-370.8 kcal/mol
Surface area25440 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.690, 174.910, 164.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.92, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41
51
61
71
81
91
101

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN J AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76) AND (NAME C OR NAME CA OR NAME CB OR NAME C OR NAME O)
211CHAIN K AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76) AND (NAME C OR NAME CA OR NAME CB OR NAME C OR NAME O)
311CHAIN L AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76) AND (NAME C OR NAME CA OR NAME CB OR NAME C OR NAME O)
411CHAIN M AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76) AND (NAME C OR NAME CA OR NAME CB OR NAME C OR NAME O)
511CHAIN N AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76) AND (NAME C OR NAME CA OR NAME CB OR NAME C OR NAME O)
611CHAIN O AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76) AND (NAME C OR NAME CA OR NAME CB OR NAME C OR NAME O)
711CHAIN P AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76) AND (NAME C OR NAME CA OR NAME CB OR NAME C OR NAME O)
811CHAIN Q AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76) AND (NAME C OR NAME CA OR NAME CB OR NAME C OR NAME O)
911CHAIN R AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76) AND (NAME C OR NAME CA OR NAME CB OR NAME C OR NAME O)
1011CHAIN S AND (RESID 1:34 OR RESID 44:76) AND (NAME C OR NAME CA OR NAME CB OR NAME C OR NAME O)
詳細BIOMOLECULE 1 IS THE CATALYTIC SECTOR F1, BIOMOLECULE 2 IS THE MEMBRANE ROTOR C(10)-RING.

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要素

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ATP SYNTHASE SUBUNIT ... , 5種, 18分子 ABCDEFGHJKLMNOPQRS

#1: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT ALPHA, MITOCHONDRIAL


分子量: 55007.402 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: P07251
#2: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT BETA, MITOCHONDRIAL


分子量: 51181.082 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: P00830, H+-transporting two-sector ATPase
#3: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT GAMMA, MITOCHONDRIAL / F-ATPASE GAMMA SUBUNIT


分子量: 30657.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: P38077
#4: タンパク質 ATP SYNTHASE SUBUNIT DELTA, MITOCHONDRIAL / F-ATPASE DELTA SUBUNIT


分子量: 14565.385 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: Q12165, H+-transporting two-sector ATPase
#6: タンパク質
ATP SYNTHASE SUBUNIT 9, MITOCHONDRIAL / LIPID-BINDING PROTEIN / OLIGOMYCIN RESISTANCE PROTEIN 1


分子量: 7762.375 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: P61829

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タンパク質 , 1種, 1分子 I

#5: タンパク質 ATP SYNTHASE CATALYTIC SECTOR F1 EPSILON SUBUNIT / ATP SYNTHASE SUBUNIT EPSILON / MITOCHONDRIAL


分子量: 6642.381 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株: D273-10B/A / 参照: UniProt: E9P9X4

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非ポリマー , 2種, 10分子

#7: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#8: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: 10% PEG 4000, 100 MM SODIUM CHLORIDE, 100 MM HEPES PH 6.5 MIXED 1:1 WITH PROTEIN SOLUTION (10 MG/ML) CONTAINING 0.64 MM DDM, 25 MM TRIS PH 8.0, 100 MM SODIUM CHLORIDE, 25 MM TREHALOSE, 0.5 MM ...詳細: 10% PEG 4000, 100 MM SODIUM CHLORIDE, 100 MM HEPES PH 6.5 MIXED 1:1 WITH PROTEIN SOLUTION (10 MG/ML) CONTAINING 0.64 MM DDM, 25 MM TRIS PH 8.0, 100 MM SODIUM CHLORIDE, 25 MM TREHALOSE, 0.5 MM EDTA, 3 MM SODIUM AZIDE, 2 MM MAGNESIUM CHLORIDE, 0.04 MM ADP, 1 MM AMP-PNP, 0.1 MM DCCD, 2.5 MM DTT, 0.5 MM PMSF.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月7日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 6.5→54.62 Å / Num. obs: 11687 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 274.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 6.5→6.85 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.92 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 97.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2XOK

2xok


解像度: 6.5→54.625 Å / SU ML: 1.32 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 34.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3387 559 4.8 %
Rwork0.3168 --
obs0.3178 11669 96.59 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 209.6 Å2 / ksol: 0.276 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 309.874 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.0914 Å20 Å237.0521 Å2
2---56.6941 Å20 Å2
3---71.7855 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 6.5→54.625 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数29940 0 160 0 30100
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00330542
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.94441417
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.56411256
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0754960
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0025312
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11J240X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12K240X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.064
13L240X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.001
14M240X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.001
15N240X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.001
16O244X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.037
17P244X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.001
18Q244X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.067
19R244X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.001
110S244X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.001
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
6.5005-7.15330.34161370.33262783X-RAY DIFFRACTION97
7.1533-8.18550.34641560.29772749X-RAY DIFFRACTION97
8.1855-10.30150.26681260.2362788X-RAY DIFFRACTION97
10.3015-54.62710.37621400.37232790X-RAY DIFFRACTION96

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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