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- PDB-3zni: Structure of phosphoTyr363-Cbl-b - UbcH5B-Ub - ZAP-70 peptide complex -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3zni | ||||||
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Title | Structure of phosphoTyr363-Cbl-b - UbcH5B-Ub - ZAP-70 peptide complex | ||||||
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![]() | LIGASE / LIGASES / DEGRADATION | ||||||
Function / homology | ![]() T cell aggregation / regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / T cell migration / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative thymic T cell selection / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation ...T cell aggregation / regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / T cell migration / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative thymic T cell selection / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / beta selection / positive thymic T cell selection / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of T cell differentiation / T cell receptor complex / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / NLS-bearing protein import into nucleus / B cell activation / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / ubiquitin conjugating enzyme activity / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / T cell differentiation / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / ubiquitin ligase complex / Maturation of protein E / Maturation of protein E / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / T cell activation / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / positive regulation of calcium-mediated signaling / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of pyruvate metabolism / phosphotyrosine residue binding / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / positive regulation of protein ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Dou, H. / Buetow, L. / Sibbet, G.J. / Cameron, K. / Huang, D.T. | ||||||
![]() | ![]() Title: Essentiality of a Non-Ring Element in Priming Donor Ubiquitin for Catalysis by a Monomeric E3. Authors: Dou, H. / Buetow, L. / Sibbet, G.J. / Cameron, K. / Huang, D.T. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 1016.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 850.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 3 types, 12 molecules AEIMCGKODHLP
#1: Protein | Mass: 45748.281 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: RESIDUES 36-427 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Y363 IS PHOSPHORYLATED. GS AT THE N-TERMINUS OF PROTEIN RESULTED FROM CLONING. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 16720.186 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: RESIDUES 2-147 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: K85 SIDECHAIN IN CHIANS C, G, K AND O FORMS AN ISOPEPTIDE LINKAGE WITH THE CARBONYL CARBON OF G76 IN CHAINS D, H, L AND P, RESPECTIVELY. Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Protein | Mass: 8922.141 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: RESIDUES 77-152 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: CARBONYL CARBON OF G76 IN CHIANS D, H, L AND P FORMS AN ISOPEPTIDE LINKAGE WITH THE SIDECHAIN OF K85 IN CHAINS C, G, K AND O, RESPECTIVELY. GSGGS LINKER AT THE N- TERMINUS OF PROTEIN RESULTED FROM CLONING Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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-Protein/peptide , 1 types, 4 molecules BFJN
#2: Protein/peptide | Mass: 1344.275 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: RESIDUES 286-297 / Source method: obtained synthetically Details: Y292 IS PHOSPHORYLATED. IN THE STRUCTURE Y292 IS NUMBERED AS 7. Source: (synth.) ![]() References: UniProt: P43403, non-specific protein-tyrosine kinase |
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-Non-polymers , 4 types, 776 molecules ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | ChemComp-ZN / #6: Chemical | ChemComp-CA / #7: Chemical | ChemComp-EDO / #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 54 % / Description: NONE |
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Crystal grow | Details: 0.1 M BICINE, PH 9.0, 8-11% (W/V) PEG 3350 AND 0.1 M SODIUM FORMATE |
-Data collection
Diffraction |
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Diffraction source |
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Detector |
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Radiation |
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Radiation wavelength | Wavelength: 0.9686 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.21→30.5 Å / Num. obs: 149230 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 41.76 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.2 | |||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.21→2.27 Å / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.69 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99.9 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRIES 3PFV, 2LDR, 4A49 AND 4AUQ Resolution: 2.21→30.54 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.34 / Phase error: 23.79 / Stereochemistry target values: ML Details: FINAL MODEL CONTAINS FOLLOWING RESIDUES. CHAINS A, E, M RESIDUES 38 TO 427 AND CHAIN I RESIDUES 41 TO 426. CHAINS B AND N RESIDUES 4 TO 12 AND CHAINS F AND J RESIDUES 5 TO 12. CHAINS C, G, K ...Details: FINAL MODEL CONTAINS FOLLOWING RESIDUES. CHAINS A, E, M RESIDUES 38 TO 427 AND CHAIN I RESIDUES 41 TO 426. CHAINS B AND N RESIDUES 4 TO 12 AND CHAINS F AND J RESIDUES 5 TO 12. CHAINS C, G, K AND O RESIDUES 2 TO 147. CHAINS D, H, L AND P RESIDUES 1 TO 76. ATOMS FROM RESIDUES WITH DISORDER SIDECHAIN ELECTRON DENSITY WERE OMITTED.
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 48 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.21→30.54 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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