PDB-3zlm: Fic protein from Neisseria meningitidis mutant E186G in complex w...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 3zlm

タイトル

Fic protein from Neisseria meningitidis mutant E186G in complex with AMPPNP

要素

ADENOSINE MONOPHOSPHATE-PROTEIN TRANSFERASE NMFIC

キーワード

TRANSFERASE / AMPYLATION / ADENYLYLATION

機能・相同性

機能・相同性情報

AMPylase activity / protein adenylylation / protein adenylyltransferase / regulation of cell division / protein homodimerization activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能

生物種

NEISSERIA MENINGITIDIS (髄膜炎菌)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2 Å

データ登録者

Goepfert, A. / Schirmer, T.

引用

ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Conserved Inhibitory Mechanism and Competent ATP Binding Mode for Adenylyltransferases with Fic Fold.
著者: Goepfert, A. / Stanger, F.V. / Dehio, C. / Schirmer, T.

履歴

登録	2013年2月1日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2013年6月19日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2014年2月12日	Group: Database references
改定 1.2	2023年12月20日	Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	3zlm.cif.gz	91.7 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb3zlm.ent.gz	69.6 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	3zlm.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	3zlm_validation.pdf.gz	802 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	3zlm_full_validation.pdf.gz	802.1 KB	表示
XML形式データ	3zlm_validation.xml.gz	10.4 KB	表示
CIF形式データ	3zlm_validation.cif.gz	14.3 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zl/3zlm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zl/3zlm	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	3zc7C 3zcbC 3zcnC 3zecC 2g03S S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	3s6a-2 5ckl-1 3pil-d 1gp1-d 3na2-3 6hqz-d 3efa-1 5hi6-d 2f8a-d 1d5j-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#108 - 2008年12月 Hsp90 (Hsp90) 類似性 (1) #168 - 2013年12月 DNAヘリカーゼ (DNA Helicase) 類似性 (1) #182 - 2015年2月インスリン受容体 (Insulin receptor) 類似性 (1) #214 - 2017年10月キメラ抗原受容体 (Chimeric Antigen Receptors) 類似性 (1) #238 - 2019年10月リボヌクレオチド還元酵素 (Ribonucleotide Reductase) 類似性 (1) #43 - 2003年7月 Srcチロシンキナーゼ (Src Tyrosine Kinase) 類似性 (1) #50 - 2004年2月解糖系酵素 (Glycolytic Enzymes) 類似性 (1) #60 - 2004年12月ユビキチン (Ubiquitin) 類似性 (1) #73 - 2006年1月トポイソメラーゼ (Topoisomerase) 類似性 (1) #80 - 2006年8月 AAA+プロテアーゼ (AAA+ Proteases) 類似性 (1) #95 - 2007年11月多剤耐性輸送体 (Multidrug Resistance Transporters) 類似性 (1)

PDBのページ

PDBj /

wwPDB /

NCBI

「今月の分子」の関連する項目

#108 - 2008年12月
Hsp90 (Hsp90)
類似性 (1)
#168 - 2013年12月
DNAヘリカーゼ (DNA Helicase)
類似性 (1)
#182 - 2015年2月
インスリン受容体 (Insulin receptor)
類似性 (1)
#214 - 2017年10月
キメラ抗原受容体 (Chimeric Antigen Receptors)
類似性 (1)
#238 - 2019年10月
リボヌクレオチド還元酵素 (Ribonucleotide Reductase)
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Srcチロシンキナーゼ (Src Tyrosine Kinase)
類似性 (1)
#50 - 2004年2月
解糖系酵素 (Glycolytic Enzymes)
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#60 - 2004年12月
ユビキチン (Ubiquitin)
類似性 (1)
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トポイソメラーゼ (Topoisomerase)
類似性 (1)
#80 - 2006年8月
AAA+プロテアーゼ (AAA+ Proteases)
類似性 (1)
#95 - 2007年11月
多剤耐性輸送体 (Multidrug Resistance Transporters)
類似性 (1)

登録構造単位

A: ADENOSINE MONOPHOSPHATE-PROTEIN TRANSFERASE NMFIC

ヘテロ分子

22.6 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

A: ADENOSINE MONOPHOSPHATE-PROTEIN TRANSFERASE NMFIC

ヘテロ分子

A: ADENOSINE MONOPHOSPHATE-PROTEIN TRANSFERASE NMFIC

ヘテロ分子

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
45.2 kDa, 2 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

単位格子

Length a, b, c (Å)	149.080, 149.080, 76.440
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number	181
Space group name H-M	P6₄22

Components on special symmetry positions

ID	モデル	要素
1	1	A-27- GLU

#1: タンパク質	ADENOSINE MONOPHOSPHATE-PROTEIN TRANSFERASE NMFIC / AMPYLATOR NMFIC / FIC PROTEIN 分子量: 22051.088 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 11-191 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現由来: (組換発現) NEISSERIA MENINGITIDIS (髄膜炎菌) 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): AI 参照: UniProt: Q7DDR9, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの
#2: 化合物	ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP 分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₁₀H₁₇N₆O₁₂P₃ コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物	ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 137 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 5.8 Å³/Da / 溶媒含有率: 78.8 % / 解説: NONE
結晶化	pH: 9 詳細: 4M POTASSIUM FORMATE, 0.1M BIS-TRIS PROPANE PH 9.0, 2% W/V PEG MME 2000

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器	タイプ: DECTRIS PILATUS-2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月11日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2→49.32 Å / Num. obs: 34254 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 21.4 % / R_merge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 30.91
反射シェル	解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 22.6 % / R_merge(I) obs: 0.73 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
REFMAC	5.5.0110	精密化
XDS		データ削減
XDS		データスケーリング
PHASER		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2G03

2g03

解像度: 2→30 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.968 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.96 / SU B: 5.915 / SU ML: 0.07 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.091 / ESU R Free: 0.089 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.19588	1720	5 %	RANDOM
R_work	0.1781	-	-	-
obs	0.179	32487	99.88 %	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK

原子変位パラメータ

B_iso mean: 45.197 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	-3.95 Å²	-1.98 Å²	0 Å²
2-	-	-3.95 Å²	0 Å²
3-	-	-	5.93 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	1452	0	32	137	1621

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.01	0.022	1523
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d	0.001	0.02	1047
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.159	1.982	2061
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg	0.84	3	2533
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	4.871	5	180
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	34.289	24.268	82
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	13.069	15	274
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	16.157	15	12
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.067	0.2	218
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.004	0.02	1686
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other	0.001	0.02	327
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	0.51	1.5	880
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other	0.101	1.5	365
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	1.019	2	1415
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	1.733	3	643
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it	2.905	4.5	644
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_other
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTION	r_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_bonded

LS精密化シェル

解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.3	125	-
R_work	0.282	2337	-
obs	-	-	99.84 %

精密化 TLS

手法: refined / Origin x: -44.8223 Å / Origin y: -47.9121 Å / Origin z: -12.1776 Å

	11	12	13	21	22	23	31	32	33
T	0.105 Å²	0.0692 Å²	0.0147 Å²	-	0.0703 Å²	-0.0364 Å²	-	-	0.09 Å²
L	1.8362 °²	-0.9111 °²	-0.0024 °²	-	3.4205 °²	0.0961 °²	-	-	0.8757 °²
S	-0.0529 Å °	-0.093 Å °	0.094 Å °	0.1912 Å °	0.0992 Å °	0.0322 Å °	-0.0963 Å °	-0.037 Å °	-0.0463 Å °

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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