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- PDB-3s6a: Fic protein from NEISSERIA MENINGITIDIS in complex with AMPPNP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3s6a
タイトルFic protein from NEISSERIA MENINGITIDIS in complex with AMPPNP
要素Cell filamentation protein Fic-related protein
キーワードTRANSFERASE / AMPylation / adenylylation
機能・相同性
機能・相同性情報


AMPylase activity / protein adenylylation / protein adenylyltransferase / regulation of cell division / protein homodimerization activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Fido-like domain / Fic-like fold / Fido-like domain superfamily / Fic/DOC family / Fido domain / Fido domain profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Protein adenylyltransferase NmFic
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Stanger, F. / Goepfert, A. / Schirmer, T.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: Adenylylation control by intra- or intermolecular active-site obstruction in Fic proteins.
著者: Engel, P. / Goepfert, A. / Stanger, F.V. / Harms, A. / Schmidt, A. / Schirmer, T. / Dehio, C.
履歴
登録2011年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年2月8日Group: Database references
改定 1.22012年2月15日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
改定 1.42023年9月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell filamentation protein Fic-related protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6292
ポリマ－22,1231
非ポリマー5061
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Cell filamentation protein Fic-related protein
ヘテロ分子

A: Cell filamentation protein Fic-related protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2594
ポリマ－44,2462
非ポリマー1,0122
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565-x,-y+1,z1
Buried area3370 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area15920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.960, 148.960, 75.799
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-503-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cell filamentation protein Fic-related protein


分子量: 22123.150 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis (髄膜炎菌)
株: serogroup B / 遺伝子: NMB0255 / プラスミド: pRSFDuet1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q7DDR9
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 78.7 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 5% 2-propanol, 0.1M MES, 0.1M Ca-acetate, pH 6.0, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection数: 371482
反射解像度: 2.15→65.35 Å / Num. all: 27218 / Num. obs: 27218 / % possible obs: 99.11 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.65 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 18.5111
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique all% possible all
2.15-2.278.810.471.632385367893.93
2.27-2.414.040.372.03522373721100
2.4-2.5714.630.282.69514643517100
2.57-2.7814.690.194.02481763280100
2.78-3.0414.730.135.86448733046100
3.04-3.414.640.088.84402362748100
3.4-3.9314.570.078.75356992451100
3.93-4.8114.390.086.92303272108100
4.81-6.814.020.0412.79234241671100
6.8-65.3512.690.0221.411266199899.91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALACCP4_3.3.16 2010/01/06データスケーリング
MOSFLMデータ削減
FFT位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 2g03

2g03


解像度: 2.2→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.945 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 3.463 / SU ML: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 1290 5.1 %RANDOM
Rwork0.188 ---
all0.19 25536 --
obs0.19 25536 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 82.53 Å2 / Biso mean: 38.518 Å2 / Biso min: 14.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.57 Å2-1.78 Å20 Å2
2---3.57 Å20 Å2
3---5.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1465 0 27 184 1676
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0221521
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021048
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2441.9792053
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83332534
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2065177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.28424.26882
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.19515276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.3161512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2218
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021676
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02325
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1751.5880
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2971.5364
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.25921413
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7123641
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.9714.5640
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 76 -
Rwork0.31 1726 -
all-1802 -
obs--99.56 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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