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- PDB-2f8a: Crystal structure of the selenocysteine to glycine mutant of huma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2f8a
タイトルCrystal structure of the selenocysteine to glycine mutant of human glutathione peroxidase 1
要素Glutathione peroxidase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / thioredoxin fold / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of supramolecular fiber organization / endothelial cell development / phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase / phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase activity / Synthesis of 12-eicosatetraenoic acid derivatives / Synthesis of 15-eicosatetraenoic acid derivatives / response to symbiotic bacterium / regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / Synthesis of 5-eicosatetraenoic acids / glutathione peroxidase ...positive regulation of supramolecular fiber organization / endothelial cell development / phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase / phospholipid-hydroperoxide glutathione peroxidase activity / Synthesis of 12-eicosatetraenoic acid derivatives / Synthesis of 15-eicosatetraenoic acid derivatives / response to symbiotic bacterium / regulation of mammary gland epithelial cell proliferation / Synthesis of 5-eicosatetraenoic acids / glutathione peroxidase / lipoxygenase pathway / blood vessel endothelial cell migration / arachidonate metabolic process / response to folic acid / response to selenium ion / skeletal muscle tissue regeneration / UV protection / glutathione peroxidase activity / myoblast proliferation / myoblast differentiation / angiogenesis involved in wound healing / response to hydroperoxide / biological process involved in interaction with symbiont / triglyceride metabolic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / response to vitamin E / temperature homeostasis / heart contraction / Detoxification of Reactive Oxygen Species / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / fat cell differentiation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / skeletal muscle fiber development / response to hormone / regulation of proteasomal protein catabolic process / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / protein tyrosine kinase binding / epigenetic regulation of gene expression / response to gamma radiation / response to nicotine / hydrogen peroxide catabolic process / cellular response to glucose stimulus / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / sensory perception of sound / response to hydrogen peroxide / SH3 domain binding / vasodilation / response to estradiol / cellular response to oxidative stress / fibroblast proliferation / neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / mitochondrion / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione peroxidase active site / Glutathione peroxidases active site. / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidase conserved site / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidases signature 2. / Glutathione peroxidase profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily ...Glutathione peroxidase active site / Glutathione peroxidases active site. / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidase conserved site / Glutathione peroxidase / Glutathione peroxidases signature 2. / Glutathione peroxidase profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONIC ACID / Glutathione peroxidase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Kavanagh, K.L. / Johansson, C. / Smee, C. / Gileadi, O. / von Delft, F. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Edwards, A. / Oppermann, U. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the selenocysteine to glycine mutant of human glutathione peroxidase 1
著者: Kavanagh, K.L. / Johansson, C. / Smee, C. / Gileadi, O. / von Delft, F. / Oppermann, U.
履歴
登録2005年12月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32015年4月29日Group: Non-polymer description
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE Cysteine 47 in the active site (seleno-cysteine encoded by a UGA codon) has been mutated to a glycine

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione peroxidase 1
B: Glutathione peroxidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,5034
ポリマ－46,2942
非ポリマー2082
水7,368409
1
A: Glutathione peroxidase 1
B: Glutathione peroxidase 1
ヘテロ分子

A: Glutathione peroxidase 1
B: Glutathione peroxidase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,0058
ポリマ－92,5894
非ポリマー4164
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)127.592, 59.376, 81.132
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.41, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-631-

HOH

詳細The biological assembly is a tetramer generated by the dimer in the asymmetric unit by : -x, y, -z.

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要素

#1: タンパク質 Glutathione peroxidase 1 / GSHPx-1 / GPx-1 / Cellular glutathione peroxidase


分子量: 23147.236 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 12-196 / 変異: C47G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GPX1 / プラスミド: pET derivative / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P07203, glutathione peroxidase
#2: 化合物 ChemComp-MLA / MALONIC ACID / DICARBOXYLIC ACID C3 / PROPANEDIOLIC ACID / METHANEDICARBOXYLIC ACID / マロン酸


分子量: 104.061 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 409 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 35% TACSIMATE, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月19日
放射モノクロメーター: LN2 cooled fixed-exit Si(111) monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→70.71 Å / Num. all: 80997 / Num. obs: 80997 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 13 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.54 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.306 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 9180 / % possible all: 75.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GP1

1gp1


解像度: 1.5→70.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.969 / SU B: 1.624 / SU ML: 0.031 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.048 / ESU R Free: 0.05 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.15636 1917 2.4 %RANDOM
Rwork0.13758 ---
all0.138 79080 --
obs0.13803 79080 95.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.233 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.71 Å20 Å2-0.15 Å2
2--0.87 Å20 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→70.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2860 0 14 409 3283
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223071
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022156
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4141.9834200
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91335254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8235412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.44623.475141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.17415511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5891528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2461
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023499
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02642
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.2548
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2060.22308
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.21496
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.21588
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.2272
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1620.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2740.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1070.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.02831988
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4993766
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.69253093
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.96571243
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.887111085
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233 90 -
Rwork0.19 4230 -
obs--69.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6414-0.0506-0.13530.4536-0.11190.7722-0.01260.0163-0.0403-0.0315-0.0131-0.12270.03580.12550.0257-0.03280.00580.006-0.0319-0.00220.01384.909216.084528.9778
20.7971-0.0174-0.12370.469-0.03650.699-0.00570.16010.0384-0.11450.00420.0348-0.0361-0.05450.00150.0142-0.0038-0.0214-0.01890.0093-0.0408-24.644222.728810.0622
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA-1 - 19522 - 207
2X-RAY DIFFRACTION2BB12 - 19524 - 207

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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