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万見
- PDB-3wvt: Structural and biochemical study of equine lentivirus receptor 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wvt
タイトルStructural and biochemical study of equine lentivirus receptor 1
要素ELR1
キーワードPROTEIN BINDING / tumor necrosis factor receptor / cysteine rich domain
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane => GO:0016020
類似検索 - 分子機能
Tumour necrosis factor receptor 14 / Tumor necrosis factor receptor 14/UL144, N-terminal / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / ELR1
類似検索 - 構成要素
生物種Equus caballus (ウマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.601 Å
データ登録者Qian, L.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2015
タイトル: Structural insight into equine lentivirus receptor 1
著者: Qian, L. / Han, X.D. / Liu, X.Q.
履歴
登録2014年6月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ELR1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7221
ポリマ－20,7221
非ポリマー00
水2,792155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.139, 81.139, 42.274
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 ELR1 / equine lentivirus receptor 1


分子量: 20722.084 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 38-206 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Equus caballus (ウマ) / 細胞株 (発現宿主): Schneider 2 cells
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: Q4G265, UniProt: F6T8I7*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 26.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: 0.1M Citric acid, 25%(w/v) PEG3350, pH 3.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月2日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 19085 / % possible obs: 86 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.5→1.6 Å / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
CNS精密化
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FHQ

4fhq


解像度: 1.601→37.491 Å / FOM work R set: 0.8597 / SU ML: 0.12 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2003 979 5.13 %RANDOM
Rwork0.1949 ---
all0.2003 19145 --
obs0.1952 19082 99.67 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 71.31 Å2 / Biso mean: 25.45 Å2 / Biso min: 10.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.601→37.491 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数754 0 0 155 909
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006786
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2431042
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082112
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004142
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.524295
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.6012-1.68570.23861390.20472517265699
1.6857-1.79130.23881380.20625402678100
1.7913-1.92960.25041330.198525642697100
1.9296-2.12370.20211470.192725592706100
2.1237-2.4310.251600.19325502710100
2.431-3.06260.17581350.199326272762100
3.0626-37.5010.16891270.19052746287399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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