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- PDB-3wia: Crystal structure of the N-terminal 1-37 residues deleted mutant ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3wia
タイトルCrystal structure of the N-terminal 1-37 residues deleted mutant of Geobacillus copper nitrite reductase
要素Nitrite reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / cupredoxin-fold / trimer / nitrite reduction
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrite reductase (NO-forming) / nitrite reductase (NO-forming) activity / copper ion binding
類似検索 - 分子機能
Nitrite reductase, copper-type / Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like ...Nitrite reductase, copper-type / Multicopper oxidase, C-terminal / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase / Multicopper oxidase, N-terminal / Multicopper oxidase / Cupredoxins - blue copper proteins / Cupredoxin / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / FORMIC ACID / Copper-containing nitrite reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus kaustophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Fukuda, Y. / Nojiri, M.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2014
タイトル: Structural and functional characterization of the Geobacillus copper nitrite reductase: involvement of the unique N-terminal region in the interprotein electron transfer with its redox partner
著者: Fukuda, Y. / Koteishi, H. / Yoneda, R. / Tamada, T. / Takami, H. / Inoue, T. / Nojiri, M.
履歴
登録2013年9月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrite reductase
B: Nitrite reductase
C: Nitrite reductase
D: Nitrite reductase
E: Nitrite reductase
F: Nitrite reductase
G: Nitrite reductase
H: Nitrite reductase
I: Nitrite reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)287,19845
ポリマ－285,2269
非ポリマー1,97236
水36,5522029
1
A: Nitrite reductase
B: Nitrite reductase
C: Nitrite reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,73315
ポリマ－95,0753
非ポリマー65712
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8670 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area25830 Å2
手法PISA
2
D: Nitrite reductase
E: Nitrite reductase
F: Nitrite reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,73315
ポリマ－95,0753
非ポリマー65712
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8620 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area25940 Å2
手法PISA
3
G: Nitrite reductase
H: Nitrite reductase
I: Nitrite reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,73315
ポリマ－95,0753
非ポリマー65712
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8670 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area25940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.317, 164.991, 126.561
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.27, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Nitrite reductase


分子量: 31691.738 Da / 分子数: 9 / 断片: UNP residues 69-354 / 変異: N-terminal 1-37 deletion mutant / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus kaustophilus (バクテリア)
株: HTA426 / 遺伝子: GK0767 / プラスミド: pET-20b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-gami (DE3) / 参照: UniProt: Q5L1X8, nitrite reductase (NO-forming)
#2: 化合物
ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#3: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2029 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細DELETION MUTANT. N-TERMINAL 1-37 RESIDUES DELETED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.5 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Hepes-NaOH, 2.0M Ammonium formate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月24日
放射モノクロメーター: Si double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→124 Å / Num. obs: 346257 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.77→1.8 Å / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WI9

3wi9


解像度: 1.77→42.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 2.018 / SU ML: 0.063 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.089 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19243 17225 5.1 %RANDOM
Rwork0.17123 ---
obs0.1723 323635 98.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.881 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.22 Å20 Å2-1.56 Å2
2---0.81 Å20 Å2
3----1.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→42.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19178 0 72 2029 21279
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.02219753
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4351.94126877
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.80752447
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.52125.461890
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.201153149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.4211527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.22951
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02115182
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6941.512289
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.252220017
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.19337464
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5234.56860
LS精密化 シェル解像度: 1.771→1.817 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.308 1294 -
Rwork0.285 23647 -
obs--97.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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