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- PDB-3wco: Crystal structure of the depentamerized mutant of N-terminal trun... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3wco | ||||||
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Title | Crystal structure of the depentamerized mutant of N-terminal truncated selenocysteine synthase SelA | ||||||
![]() | L-seryl-tRNA(Sec) selenium transferase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / Fold-type-I pyridoxal 5'-phosphate (PLP) dependent enzyme / homodimer / L-seryl-tRNA(Sec) selenium transferase / selenocysteine synthesis / selenium metabolism | ||||||
Function / homology | ![]() L-seryl-tRNASec selenium transferase / L-seryl-tRNA(Sec) selenium transferase activity / selenocysteine incorporation / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Itoh, Y. / Sekine, S. / Yokoyama, S. | ||||||
![]() | ![]() Title: Dimer-Dimer Interaction of the Bacterial Selenocysteine Synthase SelA Promotes Functional Active-Site Formation and Catalytic Specificity Authors: Itoh, Y. / Brocker, M.J. / Sekine, S. / Soll, D. / Yokoyama, S. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 260.3 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 465.5 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 29.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 40.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3wcnC ![]() 3w1iS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 44473.449 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 62-452 / Mutation: T191Y, T192Y, D199R, Y220P Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: O67140, L-seryl-tRNASec selenium transferase #2: Chemical | ChemComp-THJ / #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.58 Å3/Da / Density % sol: 52.36 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 100mM sodium MES-HCl, 2.5% PEG4000, 150mM Na2S2O3, 70mM NaNO3, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 90 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Oct 25, 2008 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: Si / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97915 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.4→50 Å / Num. all: 35599 / Num. obs: 35457 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 49.31 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 15.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.4→2.49 Å / Redundancy: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.561 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 3520 / Rsym value: 0.561 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3W1I Resolution: 2.4→41.161 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8229 / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.95 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 202.3 Å2 / Biso mean: 64.5454 Å2 / Biso min: 25.91 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.4→41.161 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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