[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-3wcn: Crystal structure of the depentamerized mutant of selenocysteine ... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3wcn | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of the depentamerized mutant of selenocysteine synthase SelA | ||||||
![]() | L-seryl-tRNA(Sec) selenium transferase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / Fold-type-I pyridoxal 5'-phosphate (PLP) dependent enzyme / L-seryl-tRNA(Sec) selenium transferase / selenocysteine synthesis / selenium metabolism | ||||||
Function / homology | ![]() L-seryl-tRNASec selenium transferase / L-seryl-tRNA(Sec) selenium transferase activity / selenocysteine incorporation / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Itoh, Y. / Sekine, S. / Yokoyama, S. | ||||||
![]() | ![]() Title: Dimer-Dimer Interaction of the Bacterial Selenocysteine Synthase SelA Promotes Functional Active-Site Formation and Catalytic Specificity Authors: Itoh, Y. / Brocker, M.J. / Sekine, S. / Soll, D. / Yokoyama, S. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 367.1 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 308.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 454.8 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 470 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 32.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 44.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 3wcoC ![]() 3w1iS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 51172.387 Da / Num. of mol.: 2 Mutation: K19A, K21A, K46A, K48A, T191Y, T192Y, D199R, Y220P Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: O67140, L-seryl-tRNASec selenium transferase #2: Chemical | ChemComp-THJ / |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.47 Å3/Da / Density % sol: 64.54 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6 Details: 100mM trisodium citrate-HCl, 580-590mM trisodium citrate, 100mM L-serine, 100mM Na2S2O3, pH 6, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 90 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Oct 25, 2008 / Details: mirrors |
Radiation | Monochromator: Si / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97915 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.35→50 Å / Num. all: 21159 / Num. obs: 21096 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -2 / Redundancy: 6 % / Biso Wilson estimate: 120.57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.102 / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 17.2 |
Reflection shell | Resolution: 3.35→3.47 Å / Redundancy: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.712 / Mean I/σ(I) obs: 2.75 / Num. unique all: 2066 / Rsym value: 0.712 / % possible all: 100 |
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3W1I Resolution: 3.35→47.321 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7957 / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.35 / Phase error: 26.54 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 473.48 Å2 / Biso mean: 151.3732 Å2 / Biso min: 70.47 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 3.35→47.321 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|