+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3wbn | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of MATE in complex with MaL6 | |||||||||
Components |
| |||||||||
Keywords | TRANSPORT PROTEIN/INHIBITOR / MATE / multidrug transporter / TRANSPORT PROTEIN-INHIBITOR complex | |||||||||
Function / homology | : / : / Multi antimicrobial extrusion protein / MatE / antiporter activity / xenobiotic transmembrane transporter activity / plasma membrane / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / MATE family efflux transporter Function and homology information | |||||||||
Biological species | Pyrococcus furiosus (archaea) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.45 Å | |||||||||
Authors | Tanaka, Y. / Ishitani, R. / Nureki, O. | |||||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2013 Title: Structural basis for the drug extrusion mechanism by a MATE multidrug transporter. Authors: Tanaka, Y. / Hipolito, C.J. / Matunara, A.D. / Ito, K. / Kuroda, T. / Higuchi, T. / Kato, T. / Hattori, M. / Kumazaki, K. / Kato, H.E. / Tsukazaki, T. / Ishitani, R. / Suga, H. / Nureki, O. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3wbn.cif.gz | 187.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3wbn.ent.gz | 147.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3wbn.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3wbn_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 3wbn_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | |
Data in XML | 3wbn_validation.xml.gz | 18.4 KB | Display | |
Data in CIF | 3wbn_validation.cif.gz | 25.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wb/3wbn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wb/3wbn | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3vvnSC 3vvoC 3vvpC 3vvrC 3vvsC 3w4tC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Components on special symmetry positions |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 49276.258 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Pyrococcus furiosus (archaea) / Strain: JCM 8422 / Gene: PF0708 / Plasmid: pET11a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): C41(DE3) / References: UniProt: Q8U2X0 | ||
---|---|---|---|
#2: Protein/peptide | Mass: 2304.642 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Details: Selected by the RaPID system protocol | ||
#3: Chemical | ChemComp-OLC / ( #4: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.01 Å3/Da / Density % sol: 59.17 % / Mosaicity: 0.225 ° |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: lipdic cubic phase / pH: 8 Details: 30% PEG 400, 100mM Tris-HCl, 20mM CaCl2, 100mM NaSCN, pH 8.0, lipdic cubic phase, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL32XU / Wavelength: 0.91 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX-225 / Detector: CCD / Date: May 16, 2012 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: liquid nitrogen cooled double crystal / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.91 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.4→50 Å / Num. obs: 22898 / % possible obs: 95.3 % / Redundancy: 15 % / Rmerge(I) obs: 0.238 / Χ2: 1.803 / Net I/σ(I): 5.1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3VVN Resolution: 2.45→33.626 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8417 / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.35 / Phase error: 23 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 147.23 Å2 / Biso mean: 32.7519 Å2 / Biso min: 2.77 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.45→33.626 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|