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万見
- PDB-3w1b: Crystal Structure of Human DNA ligase IV-Artemis Complex (Mercury... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w1b
タイトルCrystal Structure of Human DNA ligase IV-Artemis Complex (Mercury Derivative)
要素
  • Artemis-derived peptide
  • DNA ligase 4
キーワードLIGASE / DNA ligase / non-homologous end joining / DNA repair / XRCC4
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chromosome organization / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DN2 thymocyte differentiation / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / DNA ligase (ATP) / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex ...positive regulation of chromosome organization / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DN2 thymocyte differentiation / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / DNA ligase (ATP) / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / single strand break repair / V(D)J recombination / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / positive regulation of neurogenesis / 5'-3' exonuclease activity / 5'-3' DNA exonuclease activity / DNA biosynthetic process / response to ionizing radiation / cellular response to lithium ion / 2-LTR circle formation / ligase activity / somatic stem cell population maintenance / response to X-ray / chromosome organization / interstrand cross-link repair / condensed chromosome / neurogenesis / cellular response to ionizing radiation / telomere maintenance / B cell differentiation / central nervous system development / stem cell proliferation / response to gamma radiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / establishment of integrated proviral latency / positive regulation of fibroblast proliferation / double-strand break repair / T cell differentiation in thymus / neuron apoptotic process / fibroblast proliferation / endonuclease activity / damaged DNA binding / adaptive immune response / in utero embryonic development / negative regulation of neuron apoptotic process / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / magnesium ion binding / Golgi apparatus / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA ligase i, domain 1 / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus ...DNA ligase i, domain 1 / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / DNA ligase/mRNA capping enzyme / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / DNA repair metallo-beta-lactamase / DNA repair metallo-beta-lactamase / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Nucleic acid-binding proteins / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / : / DNA ligase 4 / Protein artemis
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ochi, T. / Blundell, T.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structure of the catalytic region of DNA ligase IV in complex with an artemis fragment sheds light on double-strand break repair
著者: Ochi, T. / Gu, X. / Blundell, T.L.
履歴
登録2012年11月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Database references
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA ligase 4
B: Artemis-derived peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,10422
ポリマ－70,9912
非ポリマー3,11320
水3,909217
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3950 Å2
ΔGint-326 kcal/mol
Surface area27430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.630, 105.210, 122.040
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 DNA ligase 4 / DNA ligase IV / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 4


分子量: 69538.312 Da / 分子数: 1 / 断片: Catalytic region, UNP residues 1-609 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Hippocampus / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG4 / プラスミド: pOPINS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P49917, DNA ligase (ATP)
#2: タンパク質・ペプチド Artemis-derived peptide / DNA cross-link repair 1C protein / Protein A-SCID / SNM1 homolog C / hSNM1C / SNM1-like protein


分子量: 1452.653 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96SD1

-
非ポリマー , 4種, 237分子

#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.36 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 2M ammonium sulfate, 10mM YCl, 100mM MES, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1.0036, 1.0093, 0.9915
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月10日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.00361
21.00931
30.99151
反射解像度: 2.4→59.82 Å / Num. all: 35180 / Num. obs: 34931 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 38.14 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.536 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. measured obs: 5069 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
SOLVE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→59.82 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2253 1994 5.71 %
Rwork0.1763 --
obs0.1791 34921 98.93 %
all-35298 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 174.78 Å2 / Biso mean: 43.5842 Å2 / Biso min: 15.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→59.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4723 0 63 217 5003
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094868
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1376580
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2461797
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078726
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005832
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4-2.460.31461430.249723502493100
2.46-2.52650.32421400.235623082448100
2.5265-2.60090.30371430.229423512494100
2.6009-2.68480.29571410.221623352476100
2.6848-2.78080.26611430.213223522495100
2.7808-2.89210.28061420.202223322474100
2.8921-3.02380.2681420.223482490100
3.0238-3.18320.25541420.1962337247999
3.1832-3.38260.22031430.17252350249399
3.3826-3.64370.21261430.15922348249199
3.6437-4.01030.21351420.15132356249899
4.0103-4.59050.17391440.13292364250898
4.5905-5.78280.18041400.15292350249096
5.7828-59.83850.19941460.18012446259296
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8592-1.01-0.19542.6799-0.18012.35820.01260.047-0.04220.02560.08880.01480.0436-0.0812-0.09760.1883-0.01670.00310.2128-0.01470.1806-9.562224.48453.6488
21.69610.0888-0.45212.13441.3084.56120.14630.033-0.0037-0.0783-0.03540.1569-0.4159-0.625-0.09740.31070.07680.0390.35650.1050.2725-19.050639.799722.4208
35.41620.34290.06931.50390.43242.79960.1503-0.1728-0.6615-0.0132-0.03640.10970.2993-0.1946-0.09050.2579-0.0028-0.0760.27830.04850.4352-21.055317.197-2.3832
48.503-6.6887-3.45885.34862.99042.5231-0.2229-0.57310.33191.31360.1606-0.61430.6278-0.57340.09860.65370.01630.06840.6405-0.00510.4345-11.878331.141772.053
51.296-0.4633-0.67520.80790.6050.5291-0.0573-0.14230.1658-0.1634-0.04420.1680.1731-0.02830.10550.6999-0.005-0.0510.82020.09630.6398-11.486331.551231.3755
6-0.1810.0326-0.067-0.0840.13960.29980.04150.0396-0.06050.00590.02240.0565-0.088-0.0981-0.06250.25410.05630.04080.310.02190.2904-14.129528.818534.2651
7-0.22330.06980.43361.62550.16240.379-0.1761-0.1084-0.2778-0.310.14160.2252-0.3411-0.18530.02780.49440.00820.1290.9738-0.02780.7427-14.647723.870612.541
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 6:241A6 - 241
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 242:454 or chain A and resseq 701:701A242 - 454
3X-RAY DIFFRACTION2chain A and resseq 242:454 or chain A and resseq 701:701A701
4X-RAY DIFFRACTION3chain A and resseq 455:604A455 - 605
5X-RAY DIFFRACTION4chain B and resseq 486:495B486 - 495
6X-RAY DIFFRACTION5chain A and resseq 702:711A702 - 711
7X-RAY DIFFRACTION6chain A and resseq 801:1016 or chain B and resseq 501:501A801 - 1016
8X-RAY DIFFRACTION6chain A and resseq 801:1016 or chain B and resseq 501:501B501
9X-RAY DIFFRACTION7chain A and resseq 712:720A712 - 720

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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