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- PDB-3vzs: Crystal structure of PhaB from Ralstonia eutropha in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vzs
タイトルCrystal structure of PhaB from Ralstonia eutropha in complex with Acetoacetyl-CoA and NADP
要素Acetoacetyl-CoA reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / alpha/beta fold
機能・相同性
機能・相同性情報


acetoacetyl-CoA reductase / acetoacetyl-CoA reductase activity / poly-hydroxybutyrate biosynthetic process / monocarboxylic acid metabolic process / lipid metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Acetoacetyl-CoA reductase / : / short chain dehydrogenase / PKS_KR / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold ...Acetoacetyl-CoA reductase / : / short chain dehydrogenase / PKS_KR / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETOACETYL-COENZYME A / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Acetoacetyl-CoA reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Cupriavidus necator (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Ikeda, K. / Tanaka, Y. / Tanaka, I. / Yao, M.
引用ジャーナル: Appl.Environ.Microbiol. / 年: 2013
タイトル: Directed evolution and structural analysis of NADPH-dependent Acetoacetyl Coenzyme A (Acetoacetyl-CoA) reductase from Ralstonia eutropha reveals two mutations responsible for enhanced kinetics
著者: Matsumoto, K. / Tanaka, Y. / Watanabe, T. / Motohashi, R. / Ikeda, K. / Tobitani, K. / Yao, M. / Tanaka, I. / Taguchi, S.
履歴
登録2012年10月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月18日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetoacetyl-CoA reductase
B: Acetoacetyl-CoA reductase
C: Acetoacetyl-CoA reductase
D: Acetoacetyl-CoA reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,45316
ポリマ－110,6894
非ポリマー6,76412
水11,295627
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area23500 Å2
ΔGint-152 kcal/mol
Surface area32970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.401, 123.445, 260.248
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-518-

HOH

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要素

#1: タンパク質
Acetoacetyl-CoA reductase


分子量: 27672.285 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cupriavidus necator (バクテリア)
株: ATCC 17699 / H16 / DSM 428 / Stanier 337 / 遺伝子: phbB, H16_A1439 / プラスミド: pQE30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P14697, acetoacetyl-CoA reductase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 化合物
ChemComp-CAA / ACETOACETYL-COENZYME A / 3-オキソブチリルCoA


分子量: 851.607 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H40N7O18P3S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 627 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 0.1M MES (pH 7.1), 1.6M ammonium sulfate, 10% 1,4-dioxane, 0.9mM NADP+, 0.9mM AcAcCoA, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月3日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→50 Å / Num. obs: 58459 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 17.78 Å2 / Rsym value: 0.091
反射 シェル解像度: 2.14→2.18 Å / 冗長度: 6.2 % / Mean I/σ(I) obs: 7.86 / Rsym value: 0.303 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ID 1I01

1i01


解像度: 2.14→35.121 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8817 / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2091 2949 5.05 %
Rwork0.165 --
obs0.1672 58397 96.61 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 124.62 Å2 / Biso mean: 19.3094 Å2 / Biso min: 2.92 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→35.121 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7414 0 428 627 8469
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027982
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.70810862
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.672910
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481210
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021350
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1381-2.17310.26391460.18092454260092
2.1731-2.21060.24531570.18162637279498
2.2106-2.25080.23641270.18382682280998
2.2508-2.29410.24421330.17682626275998
2.2941-2.34090.23141340.17382684281898
2.3409-2.39180.24361320.17692628276097
2.3918-2.44740.21931450.17412620276597
2.4474-2.50860.2111300.16592674280497
2.5086-2.57640.24051570.1672588274597
2.5764-2.65220.22261560.17372585274197
2.6522-2.73780.23481420.17542640278297
2.7378-2.83560.23351360.16912649278597
2.8356-2.9490.19921350.16562618275396
2.949-3.08320.2071370.16682610274796
3.0832-3.24560.21421370.16012605274296
3.2456-3.44880.19371460.16052599274595
3.4488-3.71480.16521300.14242618274894
3.7148-4.08820.15721250.14462595272094
4.0882-4.67860.19041300.14292659278995
4.6786-5.890.19461400.1692783292399
5.89-35.12540.21681740.187628943068100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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