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万見
- PDB-3vxf: X/N Joint refinement of Human alpha-thrombin-Bivalirudin complex PD5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vxf
タイトルX/N Joint refinement of Human alpha-thrombin-Bivalirudin complex PD5
要素
  • (BIVALIRUDIN) x 2
  • Thrombin heavy chain
  • Thrombin light chain
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEASE / HYDROLYSIS / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / regulation of blood coagulation / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / acute-phase response / Regulation of Complement cascade / negative regulation of proteolysis / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / blood microparticle / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum lumen / serine-type endopeptidase activity / signaling receptor binding / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle ...Thrombin inhibitor hirudin / Hirudin / Proteinase inhibitor I14, hirudin / Hirudin/antistatin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BIVALIRUDIN N-terminus fragment / BIVALIRUDIN C-terminus fragment / DEUTERATED WATER / Prothrombin / Hirudin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
unidentified (未定義)
手法X線回折 / 中性子回折 / シンクロトロン / NUCLEAR REACTOR / 解像度: 1.602 Å
データ登録者Yamada, T. / Kurihara, K. / Masumi, K. / Tamada, T. / Tomoyori, K. / Ohnishi, Y. / Tanaka, I. / Kuroki, R. / Niimura, N.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2013
タイトル: Neutron and X-ray crystallographic analysis of the human alpha-thrombin-bivalirudin complex at pD 5.0: protonation states and hydration structure of the enzyme-product complex
著者: Yamada, T. / Kurihara, K. / Ohnishi, Y. / Tamada, T. / Tomoyori, K. / Masumi, K. / Tanaka, I. / Kuroki, R. / Niimura, N.
履歴
登録2012年9月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22018年11月28日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_entity_src_syn
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _diffrn_source.type / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Thrombin light chain
H: Thrombin heavy chain
J: BIVALIRUDIN
I: BIVALIRUDIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2975
ポリマ－36,0764
非ポリマー2211
水2,846158
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4510 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area13120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.998, 107.800, 45.888
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11H-1100-

DOD

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要素

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タンパク質・ペプチド , 3種, 3分子 LJI

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin light chain / ALPHA-THROMBIN LIGHT CHAIN


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質・ペプチド BIVALIRUDIN


タイプ: Peptide-like / クラス: トロンビン阻害剤 / 分子量: 1779.813 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-TERMINAL / 由来タイプ: 合成
詳細: ENZYMATICALLY PRODUCED FROM BIVALIRUDIN DURING THE CRYSTALLIZATION
由来: (合成) unidentified (未定義)
参照: BIVALIRUDIN N-terminus fragment, UniProt: P28504*PLUS
#4: タンパク質・ペプチド BIVALIRUDIN


タイプ: Peptide-like / クラス: トロンビン阻害剤 / 分子量: 419.498 Da / 分子数: 1 / Fragment: N-TERMINAL / 由来タイプ: 合成
詳細: ENZYMATICALLY PRODUCED FROM BIVALIRUDIN DURING THE CRYSTALLIZATION
由来: (合成) unidentified (未定義) / 参照: BIVALIRUDIN C-terminus fragment

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タンパク質 / 糖 / 非ポリマー , 3種, 160分子 H

#2: タンパク質 Thrombin heavy chain / ALPHA-THROMBIN HEAVY CHAIN


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#6: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 158 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O

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詳細

配列の詳細BIVALIRUDIN IS HYDROLYZED AT ARG3-PRO4 BOND DURING CRYSTALLIZATION AND BECOMES TWO CHAINS. THE ...BIVALIRUDIN IS HYDROLYZED AT ARG3-PRO4 BOND DURING CRYSTALLIZATION AND BECOMES TWO CHAINS. THE COMPLETE SEQUENCE OF BIVALIRUDIN IS (DPN)PRPGGGGNGDFEEIPEEYL.

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実験情報

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実験

実験
手法使用した結晶の数
X線回折1
中性子回折1

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.7855.7
2
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: THE CRYSTAL WAS OBTAINED BY A SITTING DROP VAPOR DIFFUSION AFTER MACROSEEDING. 2% (W/V) TO 10% (W/V) PEG4000, 100MM SODIUM ACETATE PD5.0. THE INITIAL CONCENTRATION OF THROMBIN-BIVALIRUDIN ...詳細: THE CRYSTAL WAS OBTAINED BY A SITTING DROP VAPOR DIFFUSION AFTER MACROSEEDING. 2% (W/V) TO 10% (W/V) PEG4000, 100MM SODIUM ACETATE PD5.0. THE INITIAL CONCENTRATION OF THROMBIN-BIVALIRUDIN COMPLEX WAS 5MG/ML, pH 5.00, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12981
22982
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンPhoton Factory BL-6A11
NUCLEAR REACTORJRR-3M 1G-C22.6
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 4r1CCD2009年6月13日Bending magnet, monochromator, mirrors
BIX-42IMAGE PLATE2009年3月23日monochromator
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si(111)Mneutron1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
22.61
反射

Entry-ID: 3VXF

解像度 (Å)Num. allNum. obs% possible obs (%)Observed criterion σ(F)Observed criterion σ(I)Rmerge(I) obsDiffraction-IDNet I/σ(I)Biso Wilson estimate (Å2)
1.6-50511825118295.60-30.051134.5
2.8-10085098000.13424.7920.03
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.6-1.660.3325.2197.1
1.66-1.720.2436.8197.3
1.72-1.80.17310.9197.6
1.8-1.90.12513.8197.6
1.9-2.020.08817.9198.1
2.02-2.170.06822.7198.5
2.17-2.390.05629.1198.9
2.39-2.740.04739.7198.8
2.74-3.450.0444.9198
3.45-500.03645.6175.3
2.8-2.90.331.81270.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: DEV_663)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化

立体化学のターゲット値: ML / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

解像度 (Å)Refine-IDBiso mean (Å2)Baniso 11 (Å2)Baniso 12 (Å2)Baniso 13 (Å2)Baniso 22 (Å2)Baniso 23 (Å2)Baniso 33 (Å2)Rfactor RfreeRfactor RworkRfactor obsNum. reflection RfreeNum. reflection allNum. reflection obs% reflection Rfree (%)% reflection obs (%)FOM work R setSU MLDiffraction-IDσ(F)位相誤差減衰半径 (Å)VDWプローブ半径 (Å)Bsol (Å2)ksol (e/Å3)
1.602-29.227X-RAY DIFFRACTION17.899-1.0167002.9256-0-1.90890.18420.16090.1619190251136511363.7295.320.85820.1611.3516.971.371.453.5650.425
2.752-44.873NEUTRON DIFFRACTION15.6030.7967-0-0-2.711101.91440.23390.18280.18554048072573.720.28221.091.011.115.6030.558
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.602→29.227 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2357 0 14 158 2529
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
NEUTRON DIFFRACTIONf_bond_d0.0165140
NEUTRON DIFFRACTIONf_angle_d2.0449130
NEUTRON DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.9951339
NEUTRON DIFFRACTIONf_chiral_restr0.117350
NEUTRON DIFFRACTIONf_plane_restr0.01994
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.602-1.65930.21361700.19734768X-RAY DIFFRACTION94
1.6593-1.72570.18751810.17694972X-RAY DIFFRACTION97
1.7257-1.80420.21741820.16765002X-RAY DIFFRACTION98
1.8042-1.89930.20171820.1635008X-RAY DIFFRACTION98
1.8993-2.01830.18981830.15245010X-RAY DIFFRACTION98
2.0183-2.17410.17751850.1485077X-RAY DIFFRACTION98
2.1741-2.39280.16651860.14745112X-RAY DIFFRACTION99
2.3928-2.73880.16251860.15385130X-RAY DIFFRACTION99
2.7388-3.44980.19142410.16135083X-RAY DIFFRACTION98
3.4498-29.23210.1852060.1714072X-RAY DIFFRACTION76
2.7523-3.15050.27381060.1942044NEUTRON DIFFRACTION60
3.1505-3.96890.23381410.17852705NEUTRON DIFFRACTION79
3.9689-44.87870.21711570.1812919NEUTRON DIFFRACTION81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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