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- PDB-3vwd: Crystal structure of alpha-tubulin acetyltransferase domain of hu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vwd
タイトルCrystal structure of alpha-tubulin acetyltransferase domain of human Mec-17 in complex with acetoacetyl-CoA (P21212 form)
要素Alpha-tubulin N-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / GNAT fold / acetyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-tubulin acetylation / alpha-tubulin N-acetyltransferase / tubulin N-acetyltransferase activity / microtubule bundle / Cilium Assembly / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / NLRP3 inflammasome complex assembly / dentate gyrus development / regulation of fat cell differentiation / response to pain ...alpha-tubulin acetylation / alpha-tubulin N-acetyltransferase / tubulin N-acetyltransferase activity / microtubule bundle / Cilium Assembly / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / NLRP3 inflammasome complex assembly / dentate gyrus development / regulation of fat cell differentiation / response to pain / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / cilium assembly / neuron development / response to mechanical stimulus / clathrin-coated pit / regulation of microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton organization / mitotic spindle / spermatogenesis / microtubule / axon / focal adhesion / Golgi apparatus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain, ATAT-type / Alpha-tubulin N-acetyltransferase / GNAT acetyltransferase, Mec-17 / Alpha-tubulin Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Alpha-tubulin N-acetyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Yuzawa, S. / Sumimoto, H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of alpha-tubulin acetyltransferase domain of human Mec-17
著者: Yuzawa, S. / Sumimoto, H.
履歴
登録2012年8月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-tubulin N-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9116
ポリマ－22,9331
非ポリマー9785
水4,234235
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.175, 117.464, 37.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-320-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Alpha-tubulin N-acetyltransferase / Alpha-TAT / TAT / Acetyltransferase mec-17 homolog


分子量: 22933.211 Da / 分子数: 1
断片: alpha-tubulin acetyltransferase domain, UNP residues 1-194
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATAT1, C6orf134, MEC17, Nbla00487 / プラスミド: pRSFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5SQI0, alpha-tubulin N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-tris propane, 20% PEG 3350, 0.2M sodium formate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-1A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月17日
放射モノクロメーター: Si(111) channel-cut monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→50 Å / Num. obs: 54920 / % possible obs: 97.7 % / 冗長度: 12.6 % / Biso Wilson estimate: 9.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.25-1.2712.10.655193.9
1.27-1.2912.50.616191.9
1.29-1.3212.50.557195.2
1.32-1.3512.30.509194.2
1.35-1.3812.30.443195.3
1.38-1.4112.30.401196.4
1.41-1.4412.20.342196.2
1.44-1.4812.10.281198.4
1.48-1.5312.20.247197.9
1.53-1.5712.10.21198.4
1.57-1.6312.10.176198.8
1.63-1.712.30.152199.5
1.7-1.7712.40.134199.4
1.77-1.8712.50.116199.7
1.87-1.9812.80.097199.8
1.98-2.1413.10.0851100
2.14-2.3513.20.0751100
2.35-2.6913.70.0721100
2.69-3.3914.10.0621100
3.39-5013.20.054199.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.25→35.808 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.39 / SU ML: 0.1 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 14.67 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1698 2779 5.07 %
Rwork0.1503 --
obs0.1513 54809 97.5 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 13.4301 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→35.808 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1573 0 58 235 1866
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061685
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1512290
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.394679
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07242
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005295
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.2483-1.26980.2321350.1992233791
1.2698-1.29290.2091270.1785241392
1.2929-1.31770.18381290.152249795
1.3177-1.34460.17321360.1416245594
1.3446-1.37390.17081140.1301253895
1.3739-1.40580.16431260.1388255496
1.4058-1.4410.16741360.1357254696
1.441-1.480.16571380.1414257898
1.48-1.52350.16671390.1306256598
1.5235-1.57270.15691520.1213259498
1.5727-1.62890.15081440.1149265699
1.6289-1.69410.1551300.12282619100
1.6941-1.77120.12951400.1325265199
1.7712-1.86460.17811320.13822673100
1.8646-1.98140.15831550.14022651100
1.9814-2.13440.15741560.13932659100
2.1344-2.34910.18481340.14632723100
2.3491-2.6890.18951720.16732682100
2.689-3.38740.17781280.17262765100
3.3874-35.82250.16521560.1656287499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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