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- PDB-3vwa: Crystal structure of Cex1p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vwa
タイトルCrystal structure of Cex1p
要素Cytoplasmic export protein 1
キーワードHYDROLASE / tRNA / nuclear export / HEAT repeat / kinase like domain
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA export from nucleus / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / nuclear pore / tRNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...: / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytoplasmic export protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Nozawa, K. / Ishitani, R. / Nureki, O.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2013
タイトル: Crystal structure of Cex1p reveals the mechanism of tRNA trafficking between nucleus and cytoplasm
著者: Nozawa, K. / Ishitani, R. / Yoshihisa, T. / Sato, M. / Arisaka, F. / Kanamaru, S. / Dohmae, N. / Mangroo, D. / Senger, B. / Becker, H.D. / Nureki, O.
履歴
登録2012年8月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytoplasmic export protein 1
B: Cytoplasmic export protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,6272
ポリマ－126,6272
非ポリマー00
水8,251458
1
A: Cytoplasmic export protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,3141
ポリマ－63,3141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cytoplasmic export protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,3141
ポリマ－63,3141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.056, 182.222, 112.440
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.690, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cytoplasmic export protein 1


分子量: 63313.598 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 9-564 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CEX1, O3240, YOR112W, YOR3240w / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) Star2 / 参照: UniProt: Q12453
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 458 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.87 % / Mosaicity: 0.593 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 7% PEG 3350, 100mM Na-tartrate, 3% Isopropanol, 50mM HEPES, pH 7.5, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.97914, 0.97941, 0.96410
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月20日
放射モノクロメーター: Double-crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979141
20.979411
30.96411
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.575
11-H, -K, H+L20.425
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 67587 / Num. obs: 67587 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 14.5 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Χ2: 1.553 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.2-2.249.90.6330291.029188.5
2.24-2.2810.80.59132341.031193.5
2.28-2.3212.10.49632371.054196.8
2.32-2.3714.20.42934031.094199.9
2.37-2.4214.70.38234681.0991100
2.42-2.4814.80.32233441.1241100
2.48-2.5414.80.29234031.1621100
2.54-2.6114.90.25834941.1891100
2.61-2.69150.2333191.2111100
2.69-2.77150.19934151.2511100
2.77-2.8715.20.16934281.3051100
2.87-2.9915.30.14633921.3591100
2.99-3.1215.30.11934491.4211100
3.12-3.2915.30.133551.5021100
3.29-3.4915.40.08134571.6011100
3.49-3.7615.50.07134271.8681100
3.76-4.1415.40.07133932.4021100
4.14-4.7414.60.06734372.8241100
4.74-5.97150.07334162.7911100
5.97-5015.30.04734872.141100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
BSSデータ収集
HKL-2000データ削減
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→45.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 6.074 / SU ML: 0.143 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.046 / ESU R Free: 0.037 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2068 6784 10 %RANDOM
Rwork0.1657 ---
obs0.1698 60925 98.66 %-
all-60925 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 88.43 Å2 / Biso mean: 35.8545 Å2 / Biso min: 15.58 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-16.31 Å20 Å2-2.69 Å2
2--5.03 Å20 Å2
3----21.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→45.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8364 0 0 458 8822
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.028522
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8211.9911561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.51351056
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.93124.69339
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.028151530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7371542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.21392
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0216162
LS精密化 シェル解像度: 2.199→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 442 -
Rwork0.173 3990 -
all-4432 -
obs--86.29 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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