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- PDB-3vtp: HIV fusion inhibitor MT-C34 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vtp
タイトルHIV fusion inhibitor MT-C34
要素(Transmembrane protein gp41) x 2
キーワードVIRAL PROTEIN/ANTIVIRAL PROTEIN / 6-helix-bundle / M-T hook / fusion inhibitor / membrane fusion / VIRAL PROTEIN-ANTIVIRAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Dectin-2 family / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell ...Dectin-2 family / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Yao, X. / Waltersperger, S. / Wang, M. / Cui, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: The M-T hook structure is critical for design of HIV-1 fusion inhibitors.
著者: Chong, H. / Yao, X. / Sun, J. / Qiu, Z. / Zhang, M. / Waltersperger, S. / Wang, M. / Cui, S. / He, Y.
履歴
登録2012年6月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月29日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Transmembrane protein gp41
D: Transmembrane protein gp41


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4082
ポリマ－9,4082
非ポリマー00
水1,38777
1
C: Transmembrane protein gp41
D: Transmembrane protein gp41

C: Transmembrane protein gp41
D: Transmembrane protein gp41

C: Transmembrane protein gp41
D: Transmembrane protein gp41


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2236
ポリマ－28,2236
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area12120 Å2
ΔGint-86 kcal/mol
Surface area10520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.260, 45.260, 209.895
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-601-

HOH

21C-615-

HOH

31C-641-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Transmembrane protein gp41 / Glycoprotein 41 / gp41


分子量: 4899.677 Da / 分子数: 1 / 断片: N-peptide, UNP RESIDUES 555-595 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans.
由来: (合成) Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
参照: UniProt: P03377
#2: タンパク質・ペプチド Transmembrane protein gp41 / fusion inhibitor MT-C34 / Glycoprotein 41 / gp41


分子量: 4507.922 Da / 分子数: 1 / 断片: NHR, UNP RESIDUES 631-666 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans.
由来: (合成) Human immunodeficiency virus type 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
参照: UniProt: P03377
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 77 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.06 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 0.1M MES, 12 %(w/v) PEG 10000, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月25日
放射モノクロメーター: Osmic VariMax optic / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→31.403 Å / Num. all: 6812 / Num. obs: 6812 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.64 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.52 % / Rmerge(I) obs: 0.261 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.316 / % possible all: 87.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASERMR位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VGX

3vgx


解像度: 1.9→31.403 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: RANDOM / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2339 321 4.72 %
Rwork0.1953 --
all0.1969 6812 -
obs0.1969 6807 98.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.47 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 86.888 Å2 / ksol: 0.498 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.6471 Å2-0 Å2-0 Å2
2--3.6471 Å2-0 Å2
3----7.2942 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→31.403 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数581 0 0 77 658
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006609
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.758830
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.288234
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04893
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002108
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 2

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.9001-2.39380.24321610.1934311297
2.3938-31.4070.23061600.19593374100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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