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- PDB-3vkx: Structure of PCNA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vkx
タイトルStructure of PCNA
要素Proliferating cell nuclear antigen
キーワードDNA BINDING PROTEIN / nuclei
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / MutLalpha complex binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis ...positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / nuclear lamina / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / Polymerase switching / MutLalpha complex binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / replisome / response to L-glutamate / response to dexamethasone / histone acetyltransferase binding / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / G1/S-Specific Transcription / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / translesion synthesis / mismatch repair / estrous cycle / response to cadmium ion / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / base-excision repair, gap-filling / DNA polymerase binding / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / epithelial cell differentiation / positive regulation of DNA repair / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / male germ cell nucleus / positive regulation of DNA replication / Termination of translesion DNA synthesis / replication fork / nuclear estrogen receptor binding / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / liver regeneration / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / receptor tyrosine kinase binding / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to hydrogen peroxide / cellular response to UV / cellular response to xenobiotic stimulus / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / chromatin organization / heart development / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / centrosome / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain ...Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3,5,3'TRIIODOTHYRONINE / Proliferating cell nuclear antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Hashimoto, H. / Hishiki, A. / Shimizu, T. / Sato, M. / Punchihewa, C. / Connelly, M. / Actis, M. / Waddell, B. / Pagala, V. / Fujii, N.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Identification of small molecule proliferating cell nuclear antigen (PCNA) inhibitor that disrupts interactions with PIP-box proteins and inhibits DNA replication
著者: Punchihewa, C. / Inoue, A. / Hishiki, A. / Fujikawa, Y. / Connelly, M. / Evison, B. / Shao, Y. / Heath, R. / Kuraoka, I. / Rodrigues, P. / Hashimoto, H. / Kawanishi, M. / Sato, M. / Yagi, T. / Fujii, N.
履歴
登録2011年11月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0599
ポリマ－28,7961
非ポリマー1,2638
水2,090116
1
A: Proliferating cell nuclear antigen
ヘテロ分子

A: Proliferating cell nuclear antigen
ヘテロ分子

A: Proliferating cell nuclear antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,17627
ポリマ－86,3873
非ポリマー3,78824
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-z,x+1/2,-y+1/21
crystal symmetry operation11_455y-1/2,-z+1/2,-x1
Buried area8870 Å2
ΔGint-225 kcal/mol
Surface area33850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.107, 143.107, 143.107
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 28795.752 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12004
#2: 化合物 ChemComp-T3 / 3,5,3'TRIIODOTHYRONINE / T3 / THYROID HORMONE / LIOTHYRONINE / トリヨ-ドチロニン


分子量: 650.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H12I3NO4 / コメント: ホルモン*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 28025

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.6.0117 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZVM

2zvm


解像度: 2.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 10.796 / SU ML: 0.121 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.147 / ESU R Free: 0.15 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24899 1408 5 %RANDOM
Rwork0.20299 ---
obs0.20526 26564 98.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.119 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1907 0 54 116 2077
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.021980
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021294
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3022.0092679
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.79833191
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2715246
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.20625.62580
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.60915359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.267158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2317
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022144
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02356
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.428 87 -
Rwork0.406 1703 -
obs--91.84 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -17.1176 Å / Origin y: 18.442 Å / Origin z: 35.9729 Å
111213212223313233
T0.0734 Å2-0.0466 Å20.0563 Å2-0.0647 Å2-0.0115 Å2--0.0892 Å2
L0.3926 °20.0713 °20.3267 °2-0.7107 °20.4336 °2--0.4731 °2
S0.0193 Å °0.0398 Å °-0.0331 Å °-0.0577 Å °0.0588 Å °-0.1033 Å °-0.0181 Å °0.0655 Å °-0.0782 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 255
2X-RAY DIFFRACTION1A301
3X-RAY DIFFRACTION1A262 - 268
4X-RAY DIFFRACTION1A269 - 300
5X-RAY DIFFRACTION1A302 - 385

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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