+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2hii | ||||||
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Title | heterotrimeric PCNA sliding clamp | ||||||
Components |
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Keywords | REPLICATION / sliding clamp / processivity factor / heterotrimeric / DNA replication | ||||||
Function / homology | Function and homology information DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / regulation of DNA replication / mismatch repair / translesion synthesis / DNA binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Sulfolobus solfataricus (archaea) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.79 Å | ||||||
Authors | Pascal, J.M. / Tsodikov, O.V. / Ellenberger, T. | ||||||
Citation | Journal: Mol.Cell / Year: 2006 Title: A Flexible Interface between DNA Ligase and PCNA Supports Conformational Switching and Efficient Ligation of DNA. Authors: Pascal, J.M. / Tsodikov, O.V. / Hura, G.L. / Song, W. / Cotner, E.A. / Classen, S. / Tomkinson, A.E. / Tainer, J.A. / Ellenberger, T. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 2hii.cif.gz | 283.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb2hii.ent.gz | 238.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 2hii.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 2hii_validation.pdf.gz | 479.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 2hii_full_validation.pdf.gz | 518.3 KB | Display | |
Data in XML | 2hii_validation.xml.gz | 50.4 KB | Display | |
Data in CIF | 2hii_validation.cif.gz | 69.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hi/2hii ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hi/2hii | HTTPS FTP |
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Refine code: 3
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 29062.934 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Sulfolobus solfataricus (archaea) / Gene: pcnB, pcnA-2 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P57766 #2: Protein | Mass: 27648.662 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Sulfolobus solfataricus (archaea) / Gene: pcnC, pcnA-2 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q97Z84 #3: Protein | Mass: 28747.846 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Sulfolobus solfataricus (archaea) / Gene: pcnA, pcnA-1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P57765 |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.55 Å3/Da / Density % sol: 51.67 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / pH: 5.5 Details: 18-20% PEG 3350, 150mM ammonium citrate, 100mM Bis-Tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K, pH 5.50 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 12.3.1 / Wavelength: 0.98 |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Dec 15, 2005 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.79→50 Å / Num. obs: 37657 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 12.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.79→2.9 Å / Redundancy: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.238 / % possible all: 68.4 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.79→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.876 / SU B: 44.611 / SU ML: 0.393 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.468 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 32.63 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.79→20 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.79→2.87 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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