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- PDB-3vi6: Crystal Structure of human ribosomal protein L30e -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3vi6
タイトルCrystal Structure of human ribosomal protein L30e
要素60S ribosomal protein L30
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / three-layer alpha/beta/alpa
機能・相同性
機能・相同性情報


Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression ...Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / cytosolic ribosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / postsynaptic density / structural constituent of ribosome / translation / focal adhesion / RNA binding / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L30/S12 / Ribosomal protein L30e / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like ...Ribosomal protein L30/S12 / Ribosomal protein L30e / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein L30e signature 1. / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 / Ribosomal protein L7Ae/L30e/S12e/Gadd45 family / 50S ribosomal protein L30e-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Large ribosomal subunit protein eL30
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Kawaguchi, A. / Ose, T. / Yao, M. / Tanaka, I.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / : 2011
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray structure analysis of human ribosomal protein L30e
著者: Kawaguchi, A. / Ose, T. / Yao, M. / Tanaka, I.
履歴
登録2011年9月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月15日Group: Structure summary
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 60S ribosomal protein L30
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9622
ポリマ-13,9161
非ポリマー461
1,49583
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
A: 60S ribosomal protein L30
ヘテロ分子

A: 60S ribosomal protein L30
ヘテロ分子

A: 60S ribosomal protein L30
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8876
ポリマ-41,7493
非ポリマー1383
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area4360 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area13560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.282, 56.282, 203.628
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-129-

HOH

21A-138-

HOH

31A-164-

HOH

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要素

#1: タンパク質 60S ribosomal protein L30


分子量: 13916.269 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPL30 / プラスミド: pET30B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12 / 参照: UniProt: P62888
#2: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : CH2O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 83 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.3M potassium chrolide, 1mM EDTA, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月21日 / 詳細: crystals
放射モノクロメーター: silicon / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→50 Å / Num. obs: 16978 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.7 % / Biso Wilson estimate: 17.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 39
反射 シェル解像度: 1.59→1.62 Å / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 8.2 / Num. unique all: 814 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
REFMAC5.5.0102精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1NUM

1num
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.59→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU B: 2.474 / SU ML: 0.04 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.097 / ESU R Free: 0.08 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21625 864 5.1 %RANDOM
Rwork0.18985 ---
obs0.19114 16106 99.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 123.17 Å2 / Biso mean: 19.046 Å2 / Biso min: 8.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.79 Å20.39 Å20 Å2
2--0.79 Å20 Å2
3----1.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数753 0 3 83 839
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.022765
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1571.9911025
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.774596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.47723.92928
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.14615151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg31.54154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2118
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02540
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8521.5480
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6322766
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9093285
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.4844.5259
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.253765
LS精密化 シェル解像度: 1.595→1.636 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 57 -
Rwork0.217 1172 -
obs--98.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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