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- PDB-3v4y: Crystal Structure of the first Nuclear PP1 holoenzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v4y
タイトルCrystal Structure of the first Nuclear PP1 holoenzyme
要素
  • Nuclear inhibitor of protein phosphatase 1
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードHYDROLASE / PP1 / Ser/Thr phosphatase / NIPP1 / IDP
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease E activity / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / glycogen granule / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of translational initiation in response to stress / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 ...ribonuclease E activity / protein serine/threonine phosphatase inhibitor activity / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / glycogen granule / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of translational initiation in response to stress / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素 / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / RNA catabolic process / regulation of canonical Wnt signaling pathway / molecular function inhibitor activity / dephosphorylation / protein serine/threonine phosphatase activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / glycogen metabolic process / histone H2AXS140 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / Triglyceride catabolism / entrainment of circadian clock by photoperiod / Maturation of hRSV A proteins / phosphatase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / transition metal ion binding / positive regulation of glycogen biosynthetic process / ribonucleoprotein complex binding / protein dephosphorylation / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / adherens junction / spliceosomal complex / lung development / circadian regulation of gene expression / response to lead ion / regulation of circadian rhythm / mRNA processing / : / presynapse / endonuclease activity / dendritic spine / perikaryon / cell population proliferation / nuclear speck / iron ion binding / cell division / mRNA binding / nucleolus / glutamatergic synapse / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1290 / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1290 / : / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / Metallo-dependent phosphatases / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / SMAD/FHA domain superfamily / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Helix non-globular / Special / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / Nuclear inhibitor of protein phosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.098 Å
データ登録者Page, R. / Peti, W. / O'Connell, N.E. / Nichols, S.
引用ジャーナル: Structure / : 2012
タイトル: The Molecular Basis for Substrate Specificity of the Nuclear NIPP1:PP1 Holoenzyme.
著者: O'Connell, N. / Nichols, S.R. / Heroes, E. / Beullens, M. / Bollen, M. / Peti, W. / Page, R.
履歴
登録2011年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Nuclear inhibitor of protein phosphatase 1
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: Nuclear inhibitor of protein phosphatase 1
E: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
F: Nuclear inhibitor of protein phosphatase 1
G: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
H: Nuclear inhibitor of protein phosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,51027
ポリマ-168,6208
非ポリマー2,89019
11,908661
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Nuclear inhibitor of protein phosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0718
ポリマ-42,1552
非ポリマー1,9166
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4530 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area14630 Å2
手法PISA
2
C: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: Nuclear inhibitor of protein phosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5417
ポリマ-42,1552
非ポリマー3865
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3970 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area14770 Å2
手法PISA
3
E: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
F: Nuclear inhibitor of protein phosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5417
ポリマ-42,1552
非ポリマー3865
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4270 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area14290 Å2
手法PISA
4
G: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
H: Nuclear inhibitor of protein phosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3575
ポリマ-42,1552
非ポリマー2023
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3520 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area15270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.639, 116.035, 168.093
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 8分子 ACEGBDFH

#1: タンパク質
Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 34941.066 Da / 分子数: 4 / 断片: PP1 binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1A, PPP1CA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質
Nuclear inhibitor of protein phosphatase 1 / NIPP-1 / Protein phosphatase 1 regulatory inhibitor subunit 8 / Activator of RNA decay / ARD-1


分子量: 7213.829 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1R8, ARD1, NIPP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q12972, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素

-
非ポリマー , 4種, 680分子

#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / : Mn
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-15P / POLYETHYLENE GLYCOL (N=34) / PEG 1500


分子量: 1529.829 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C69H140O35 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 661 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.5 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 0.08M Bis-Tris, 0.32M KF, 19% PEG1500, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月15日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.098→50 Å / Num. all: 88343 / Num. obs: 88343 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHENIX(AutoMR)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(AutoMR)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.098→20 Å / SU ML: 0.47 / σ(F): 0 / 位相誤差: 18.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1961 4261 5 %random
Rwork0.1542 ---
all0.1563 88268 --
obs0.1563 85153 96.47 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.01 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 32.52 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.2589 Å20 Å2-0 Å2
2--1.4985 Å20 Å2
3----2.7574 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.098→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10782 0 80 661 11523
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00911139
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.05515130
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0444165
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0611621
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041956
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.098-2.12180.2551280.18492444X-RAY DIFFRACTION89
2.1218-2.14670.24711350.1752522X-RAY DIFFRACTION91
2.1467-2.17290.24751340.16092514X-RAY DIFFRACTION92
2.1729-2.20030.20131360.15392595X-RAY DIFFRACTION93
2.2003-2.22920.20791360.15952549X-RAY DIFFRACTION93
2.2292-2.25970.20431370.14842613X-RAY DIFFRACTION94
2.2597-2.2920.2061360.14632555X-RAY DIFFRACTION94
2.292-2.32610.21340.14862646X-RAY DIFFRACTION94
2.3261-2.36240.22731380.14942628X-RAY DIFFRACTION95
2.3624-2.40110.21771410.15332648X-RAY DIFFRACTION95
2.4011-2.44240.22791350.15232621X-RAY DIFFRACTION95
2.4424-2.48680.2121410.1532653X-RAY DIFFRACTION96
2.4868-2.53450.21541420.14872677X-RAY DIFFRACTION96
2.5345-2.58610.18151380.1512666X-RAY DIFFRACTION97
2.5861-2.64220.17681430.1542701X-RAY DIFFRACTION97
2.6422-2.70360.21611400.15712663X-RAY DIFFRACTION97
2.7036-2.7710.21621420.15932729X-RAY DIFFRACTION98
2.771-2.84570.21261460.16372754X-RAY DIFFRACTION98
2.8457-2.92920.21941400.15582698X-RAY DIFFRACTION98
2.9292-3.02340.21841470.15292758X-RAY DIFFRACTION99
3.0234-3.13110.20991470.15832752X-RAY DIFFRACTION99
3.1311-3.2560.19021460.15842774X-RAY DIFFRACTION99
3.256-3.40340.21961470.15832779X-RAY DIFFRACTION99
3.4034-3.58190.17521480.152794X-RAY DIFFRACTION100
3.5819-3.80490.19571470.15972798X-RAY DIFFRACTION99
3.8049-4.09630.17111470.14072816X-RAY DIFFRACTION99
4.0963-4.50430.14491500.11952836X-RAY DIFFRACTION100
4.5043-5.14630.16211500.12922841X-RAY DIFFRACTION99
5.1463-6.44730.21751520.17792882X-RAY DIFFRACTION100
6.4473-19.96260.17781580.19052986X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6067-0.0466-0.160.60860.27460.9602-0.0020.02160.10370.0131-0.0042-0.0068-0.1256-0.0657-0.00940.09360.0161-0.02140.06870.02350.127719.394554.138767.1193
20.0155-0.0070.0180.0594-0.05930.0995-0.013-0.0398-0.1969-0.27420.13590.2250.1375-0.0310.00350.1688-0.01760.00890.1670.02670.19198.726134.987774.4105
30.00780.003-0.0165-0.0065-0.00740.026-0.0138-0.0443-0.09560.00450.0077-0.28880.03180.02040.00010.1855-0.0254-0.01320.2328-0.00980.283115.694743.328792.0805
40.2172-0.0858-0.19680.0643-0.02511.06270.36550.17020.3225-0.03230.1979-0.1275-0.21420.09510.20590.4137-0.1167-0.09290.10120.02230.577729.846271.633467.0579
50.7103-0.19650.08191.0674-0.09080.65050.03720.1010.0143-0.0719-0.066-0.09020.02840.035-0.00640.05920.00350.00830.11240.01130.085249.978929.615863.3669
60.02260.0086-0.01790.0059-0.00230.01310.0933-0.3463-0.12350.4948-0.06530.2485-0.1601-0.0150.00010.2906-0.04750.06950.3070.04720.226135.709921.440984.2267
70.0133-0.0075-0.00140.0109-0.00290.0220.11250.1818-0.1876-0.14320.050.09830.163-0.092700.1739-0.04860.00490.2005-0.01670.28839.004811.202370.6523
80.1416-0.22530.01220.385-0.03840.01390.17660.07880.3067-0.2299-0.1709-0.4429-0.1417-0.07620.04220.2585-0.00460.11380.35180.22370.166657.536637.75346.4689
90.94490.4020.44721.62420.63081.2162-0.07370.0652-0.1472-0.04020.1551-0.1730.0483-0.01510.14870.0739-0.01670.04010.0707-0.0330.116515.6831.266161.3236
100.17870.0030.00520.0101-0.00650.0267-0.01660.12180.1640.41320.15940.0912-0.3762-0.06820.00370.4203-0.0357-0.01760.18970.0190.173910.644522.40853.4896
11-0.0003-0.0146-0.00410.23720.0520.01930.0904-0.0531-0.0168-0.07290.1839-0.24550.0694-0.1136-0.01150.50620.1042-0.02860.4293-0.050.200113.842911.606837.3319
120.37420.0310.36080.15640.07750.35570.33490.1247-0.5763-0.0630.3733-0.21670.13960.01420.40510.40350.1371-0.11480.0774-0.08020.669922.3919-18.027763.6404
131.47570.370.41491.50780.3341.43050.01920.2678-0.1246-0.25550.1091-0.15930.04630.06630.00850.2101-0.03750.00470.2248-0.04110.100816.258827.484123.0903
140.1753-0.260.13980.4176-0.17850.29520.2075-0.39610.0894-0.20530.17770.29260.1825-0.1920.1090.2536-0.15220.00590.2982-0.00470.2456-0.034418.591638.1037
150.0621-0.02580.00730.0328-0.00170.02530.05550.1011-0.0891-0.0267-0.12070.07970.1037-0.1381-0.00930.5535-0.0894-0.16220.4294-0.24570.7932-0.99017.161420.1756
160.0161-0.0151-0.02120.0180.01750.03970.01610.08840.1468-0.4772-0.0159-0.19770.21980.1343-0.00430.9819-0.18240.56510.7265-0.03860.06923.800632.72144.5245
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 7:299 )A7 - 299
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 160:175 )B160 - 175
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN B AND RESID 176:184 )B176 - 184
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND RESID 199:214 )B199 - 214
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN C AND RESID -1:300 )C-1 - 300
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN D AND RESID -2:168 )D-2 - 168
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN D AND RESID 169:177 )D169 - 177
8X-RAY DIFFRACTION8( CHAIN D AND RESID 199:214 )D199 - 214
9X-RAY DIFFRACTION9( CHAIN E AND RESID 7:299 )E7 - 299
10X-RAY DIFFRACTION10( CHAIN F AND RESID 159:175 )F159 - 175
11X-RAY DIFFRACTION11( CHAIN F AND RESID 176:182 )F176 - 182
12X-RAY DIFFRACTION12( CHAIN F AND RESID 200:214 )F200 - 214
13X-RAY DIFFRACTION13( CHAIN G AND RESID -5:298 )G-5 - 298
14X-RAY DIFFRACTION14( CHAIN H AND RESID -2:175 )H-2 - 175
15X-RAY DIFFRACTION15( CHAIN H AND RESID 176:183 )H176 - 183
16X-RAY DIFFRACTION16( CHAIN H AND RESID 198:212 )H198 - 212

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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