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- PDB-3v34: Crystal structure of MCPIP1 conserved domain with magnesium ion i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v34
タイトルCrystal structure of MCPIP1 conserved domain with magnesium ion in the catalytic center
要素Ribonuclease ZC3H12A
キーワードHYDROLASE / Rossmann-like sandwich fold / RNase / cytoplastic
機能・相同性
機能・相同性情報


immune response-activating signaling pathway / positive regulation of miRNA catabolic process / positive regulation of protein deubiquitination / cellular response to ionomycin / Regulation of CDH19 Expression and Function / miRNA catabolic process / negative regulation of macrophage activation / RNA exonuclease activity / positive regulation of mRNA catabolic process / rough endoplasmic reticulum membrane ...immune response-activating signaling pathway / positive regulation of miRNA catabolic process / positive regulation of protein deubiquitination / cellular response to ionomycin / Regulation of CDH19 Expression and Function / miRNA catabolic process / negative regulation of macrophage activation / RNA exonuclease activity / positive regulation of mRNA catabolic process / rough endoplasmic reticulum membrane / negative regulation by host of viral genome replication / cellular response to sodium arsenite / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / negative regulation of muscle cell apoptotic process / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / positive regulation of lipid storage / negative regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / cellular response to chemokine / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / miRNA binding / negative regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of p38MAPK cascade / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein deubiquitination / positive regulation of execution phase of apoptosis / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of tumor necrosis factor production / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of fat cell differentiation / cellular response to interleukin-1 / RNA nuclease activity / cellular response to glucose starvation / positive regulation of autophagy / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of defense response to virus by host / RNA endonuclease activity / positive regulation of endothelial cell migration / negative regulation of protein phosphorylation / mRNA 3'-UTR binding / P-body / cellular response to virus / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / positive regulation of protein import into nucleus / RNA stem-loop binding / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / ribosome binding / protein complex oligomerization / cellular response to tumor necrosis factor / nervous system development / T cell receptor signaling pathway / cellular response to oxidative stress / regulation of gene expression / cellular response to lipopolysaccharide / angiogenesis / defense response to virus / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / cell differentiation / cytoskeleton / inflammatory response / negative regulation of gene expression / mRNA binding / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of gene expression / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rege-1, UBA-like domain / Endoribonuclease Regnase 1/ZC3H12, C-terminal domain / UBA-like domain / Endoribonuclease Regnase 1/ ZC3H12 C-terminal domain / Rossmann fold - #11980 / Ribonuclease Zc3h12a-like, NYN domain / Zc3h12a-like Ribonuclease NYN domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Endoribonuclease ZC3H12A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.003 Å
データ登録者Xu, J. / Peng, W. / Sun, Y. / Wang, X. / Xu, Y. / Li, X. / Gao, G. / Rao, Z.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / : 2012
タイトル: Structural study of MCPIP1 N-terminal conserved domain reveals a PIN-like RNase
著者: Xu, J. / Peng, W. / Sun, Y. / Wang, X. / Xu, Y. / Li, X. / Gao, G. / Rao, Z.
履歴
登録2011年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease ZC3H12A
B: Ribonuclease ZC3H12A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6274
ポリマ-42,5792
非ポリマー492
2,828157
1
A: Ribonuclease ZC3H12A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3142
ポリマ-21,2891
非ポリマー241
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ribonuclease ZC3H12A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3142
ポリマ-21,2891
非ポリマー241
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.349, 56.349, 113.574
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 Ribonuclease ZC3H12A / MCPIP1 / MCP-induced protein 1 / Zinc finger CCCH domain-containing protein 12A


分子量: 21289.305 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal conserved domain, residues 112-296 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCPIP1 / プラスミド: pGEX 6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q5D1E8, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.91 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris, 7% PEG 3350, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月16日
放射モノクロメーター: flat Si(111) crystals / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→25.36 Å / Num. all: 23807 / Num. obs: 23308 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 23.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.483 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 2184 / % possible all: 92.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.003→25.356 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.8315 / SU ML: 0.29 / σ(F): 0 / 位相誤差: 24.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 1111 5.11 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.2001 21748 91.35 %-
all-23807 --
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 35.596 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 78.81 Å2 / Biso mean: 28.2229 Å2 / Biso min: 11.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.2605 Å20 Å2-0 Å2
2--6.2605 Å20 Å2
3----12.521 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.003→25.356 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2597 0 2 157 2756
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082660
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0663596
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074385
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006469
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0811022
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0025-2.09360.32531260.24992186231278
2.0936-2.20390.23051300.22082478260889
2.2039-2.34190.27341270.20082514264189
2.3419-2.52260.23041460.21032577272392
2.5226-2.77620.26741450.20062597274292
2.7762-3.17730.22531380.2052730286896
3.1773-4.00050.25311440.18682781292598
4.0005-25.35840.20831550.18342774292997

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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