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万見
- PDB-5h9w: Crystal structure of Regnase PIN domain, form II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5h9w
タイトルCrystal structure of Regnase PIN domain, form II
要素Ribonuclease ZC3H12A
キーワードHYDROLASE / RNase
機能・相同性
機能・相同性情報


immune response-activating signaling pathway / positive regulation of miRNA catabolic process / cellular response to ionomycin / positive regulation of protein deubiquitination / RNA exonuclease activity / miRNA catabolic process / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / positive regulation of mRNA catabolic process / rough endoplasmic reticulum membrane / negative regulation by host of viral genome replication ...immune response-activating signaling pathway / positive regulation of miRNA catabolic process / cellular response to ionomycin / positive regulation of protein deubiquitination / RNA exonuclease activity / miRNA catabolic process / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / positive regulation of mRNA catabolic process / rough endoplasmic reticulum membrane / negative regulation by host of viral genome replication / cellular response to sodium arsenite / negative regulation of muscle cell apoptotic process / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / negative regulation of cardiac muscle contraction / nuclease activity / positive regulation of lipid storage / cellular response to chemokine / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / positive regulation of p38MAPK cascade / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / miRNA binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / mRNA catabolic process / protein complex oligomerization / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of execution phase of apoptosis / negative regulation of protein phosphorylation / negative regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to interleukin-1 / protein deubiquitination / positive regulation of fat cell differentiation / cellular response to glucose starvation / rough endoplasmic reticulum / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of autophagy / positive regulation of defense response to virus by host / positive regulation of endothelial cell migration / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / RNA endonuclease activity / mRNA 3'-UTR binding / P-body / cellular response to virus / positive regulation of protein import into nucleus / RNA stem-loop binding / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / nervous system development / cellular response to tumor necrosis factor / T cell receptor signaling pathway / ribosome binding / cellular response to lipopolysaccharide / cellular response to oxidative stress / angiogenesis / cysteine-type deubiquitinase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / cell differentiation / cytoskeleton / inflammatory response / negative regulation of gene expression / mRNA binding / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of gene expression / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rege-1, UBA-like domain / Endoribonuclease Regnase 1/ZC3H12, C-terminal domain / UBA-like domain / Endoribonuclease Regnase 1/ ZC3H12 C-terminal domain / Ribonuclease Zc3h12a-like, NYN domain / : / Zc3h12a-like Ribonuclease NYN domain / Rossmann fold - #11980 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Endoribonuclease ZC3H12A
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Yokogawa, M. / Tsushima, T. / Adachi, W. / Noda, N.N. / Inagaki, F.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
JSPS 日本
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural basis for the regulation of enzymatic activity of Regnase-1 by domain-domain interactions
著者: Yokogawa, M. / Tsushima, T. / Noda, N.N. / Kumeta, H. / Enokizono, Y. / Yamashita, K. / Standley, D.M. / Takeuchi, O. / Akira, S. / Inagaki, F.
履歴
登録2015年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月19日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease ZC3H12A
B: Ribonuclease ZC3H12A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1074
ポリマ－49,0612
非ポリマー462
水61334
1
A: Ribonuclease ZC3H12A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5532
ポリマ－24,5301
非ポリマー231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ribonuclease ZC3H12A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5532
ポリマ－24,5301
非ポリマー231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)113.333, 113.333, 78.373
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: _ / Auth seq-ID: 134 - 295 / Label seq-ID: 5 - 166

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Ribonuclease ZC3H12A / Regnase-1 / MCP-induced protein 1 / Zinc finger CCCH domain-containing protein 12A


分子量: 24530.289 Da / 分子数: 2 / 断片: PIN domain, UNP residues 134-339 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Zc3h12a, Mcpip, Mcpip1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q5D1E7, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 1.7 M NaCl, 100 mM HEPES

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→26.94 Å / Num. obs: 16940 / % possible obs: 92.9 % / 冗長度: 10.4 % / Net I/σ(I): 34.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.255 / Mean I/σ(I) obs: 7.9 / % possible all: 67.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5H9V

5h9v


解像度: 2.6→26.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 20.815 / SU ML: 0.198 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.371 / ESU R Free: 0.257 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23142 862 5.1 %RANDOM
Rwork0.19144 ---
obs0.19347 16057 92.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 73.875 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.21 Å2-3.21 Å2-0 Å2
2---3.21 Å2-0 Å2
3---10.41 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.6→26.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2658 0 2 34 2694
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0192722
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.022632
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7181.9583677
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.15536045
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7785322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.65122.662139
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.72215485
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4951531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2392
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213037
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02658
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.1164.0121294
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.1154.0121293
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.6886.0171614
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.6876.0171615
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.6764.3981428
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.6754.3981429
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.6176.4492064
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.40231.8273089
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.40131.8253084
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 9669 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.12 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.598→2.665 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.426 46 -
Rwork0.302 833 -
obs--65.84 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.887-0.29630.64983.13370.59182.88970.2362-0.2788-0.1322-0.028-0.0891-0.16770.17470.1682-0.14710.0818-0.0312-0.09790.312-0.05620.2191-12.213346.4856-10.8473
24.30850.8950.40951.81930.44093.12830.12950.9185-0.0683-0.2696-0.08530.0029-0.0368-0.0603-0.04420.11670.1797-0.02280.4241-0.03140.23516.078647.9781-15.9622
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A134 - 295
2X-RAY DIFFRACTION1A401
3X-RAY DIFFRACTION1A501 - 515
4X-RAY DIFFRACTION1B509 - 518
5X-RAY DIFFRACTION2B134 - 295
6X-RAY DIFFRACTION2B401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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