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- PDB-3v33: Crystal structure of MCPIP1 conserved domain with zinc-finger motif -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v33
タイトルCrystal structure of MCPIP1 conserved domain with zinc-finger motif
要素Ribonuclease ZC3H12A
キーワードHYDROLASE / Rossmann-like sandwich fold / RNase / cytoplastic
機能・相同性
機能・相同性情報


immune response-activating signaling pathway / positive regulation of miRNA catabolic process / cellular response to ionomycin / negative regulation of macrophage activation / positive regulation of protein deubiquitination / RNA exonuclease activity / miRNA catabolic process / Regulation of CDH19 Expression and Function / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / positive regulation of mRNA catabolic process ...immune response-activating signaling pathway / positive regulation of miRNA catabolic process / cellular response to ionomycin / negative regulation of macrophage activation / positive regulation of protein deubiquitination / RNA exonuclease activity / miRNA catabolic process / Regulation of CDH19 Expression and Function / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / positive regulation of mRNA catabolic process / rough endoplasmic reticulum membrane / negative regulation by host of viral genome replication / cellular response to sodium arsenite / negative regulation of muscle cell apoptotic process / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / negative regulation of cardiac muscle contraction / positive regulation of lipid storage / cellular response to chemokine / mRNA 3'-UTR AU-rich region binding / positive regulation of p38MAPK cascade / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / miRNA binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / negative regulation of interleukin-1 beta production / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein complex oligomerization / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of execution phase of apoptosis / negative regulation of protein phosphorylation / negative regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to interleukin-1 / protein deubiquitination / positive regulation of fat cell differentiation / RNA nuclease activity / cellular response to glucose starvation / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of autophagy / positive regulation of defense response to virus by host / positive regulation of endothelial cell migration / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / RNA endonuclease activity / mRNA 3'-UTR binding / P-body / cellular response to virus / positive regulation of protein import into nucleus / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / RNA stem-loop binding / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / nervous system development / cellular response to tumor necrosis factor / T cell receptor signaling pathway / ribosome binding / regulation of gene expression / cellular response to lipopolysaccharide / cellular response to oxidative stress / angiogenesis / defense response to virus / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / cell differentiation / cytoskeleton / inflammatory response / negative regulation of gene expression / mRNA binding / apoptotic process / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of gene expression / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rege-1, UBA-like domain / Endoribonuclease Regnase 1/ZC3H12, C-terminal domain / UBA-like domain / Endoribonuclease Regnase 1/ ZC3H12 C-terminal domain / Ribonuclease Zc3h12a-like, NYN domain / : / Zc3h12a-like Ribonuclease NYN domain / Rossmann fold - #11980 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Endoribonuclease ZC3H12A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.005 Å
データ登録者Xu, J. / Peng, W. / Sun, Y. / Wang, X. / Xu, Y. / Li, X. / Gao, G. / Rao, Z.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2012
タイトル: Structural study of MCPIP1 N-terminal conserved domain reveals a PIN-like RNase
著者: Xu, J. / Peng, W. / Sun, Y. / Wang, X. / Xu, Y. / Li, X. / Gao, G. / Rao, Z.
履歴
登録2011年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribonuclease ZC3H12A
B: Ribonuclease ZC3H12A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5452
ポリマ－51,5452
非ポリマー00
水2,144119
1
A: Ribonuclease ZC3H12A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7731
ポリマ－25,7731
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ribonuclease ZC3H12A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,7731
ポリマ－25,7731
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.531, 113.531, 78.016
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-464-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Ribonuclease ZC3H12A / MCPIP1 / MCP-induced protein 1 / Zinc finger CCCH domain-containing protein 12A


分子量: 25772.594 Da / 分子数: 2
断片: N-terminal conserved domain with the zinc-finger motif, residues 112-334
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCPIP1 / プラスミド: pGEX 6p-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q5D1E8, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.32 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 4% Tacsimate, 6% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月13日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→36.26 Å / Num. all: 39295 / Num. obs: 30650 / % possible obs: 78 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 32.81 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 26.2
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.567 / Mean I/σ(I) obs: 1.35 / % possible all: 33.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.005→36.259 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.7982 / SU ML: 0.24 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2261 1432 4.89 %RANDOM
Rwork0.19 27873 --
obs0.1918 29305 74.71 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.605 Å2 / ksol: 0.332 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 141.18 Å2 / Biso mean: 47.5958 Å2 / Biso min: 12.34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.2501 Å2-0 Å20 Å2
2---3.2501 Å20 Å2
3---6.5002 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.005→36.259 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2660 0 0 119 2779
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082724
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0833678
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078391
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005479
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.521050
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0046-2.07630.2872320.243464868018
2.0763-2.15940.2716660.23231434150039
2.1594-2.25770.264940.2312002209654
2.2577-2.37670.26221130.24042482259567
2.3767-2.52550.27921520.23662879303177
2.5255-2.72050.30412030.24063483368695
2.7205-2.99410.25321920.22737333925100
2.9941-3.42710.23441760.198937373913100
3.4271-4.31670.1881950.15513741393699
4.3167-36.26450.19982090.16193734394397
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -58.4348 Å / Origin y: 0.746 Å / Origin z: 10.4629 Å
111213212223313233
T0.398 Å20.2627 Å2-0.0225 Å2--0.006 Å20.0241 Å2--0.1351 Å2
L0.0315 °2-0.0129 °20.014 °2-0.0584 °2-0.0299 °2--0.0256 °2
S0.0814 Å °0.0925 Å °0.0312 Å °-0.1431 Å °-0.0422 Å °0.0203 Å °0.0089 Å °-0.0315 Å °0.0178 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA134 - 296
2X-RAY DIFFRACTION1allB134 - 296
3X-RAY DIFFRACTION1allA401 - 469
4X-RAY DIFFRACTION1allB401 - 450

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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