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- PDB-3v2x: Crystal Structure of the Peptide Bound Complex of the Ankyrin Rep... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v2x
タイトルCrystal Structure of the Peptide Bound Complex of the Ankyrin Repeat Domains of Human ANKRA2
要素
  • Ankyrin repeat family A protein 2
  • Low-density lipoprotein receptor-related protein 2
キーワードPROTEIN BINDING / Structural Genomics Consortium / SGC / ANKRA2 / ANK repeat / LRP2/megalin
機能・相同性
機能・相同性情報


endocytic hemoglobin import into cell / chemoattraction of axon / Transport of RCbl within the body / diol metabolic process / positive regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / pulmonary artery morphogenesis / secondary heart field specification / Retinoid metabolism and transport / folate import across plasma membrane / metanephric proximal tubule development ...endocytic hemoglobin import into cell / chemoattraction of axon / Transport of RCbl within the body / diol metabolic process / positive regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / pulmonary artery morphogenesis / secondary heart field specification / Retinoid metabolism and transport / folate import across plasma membrane / metanephric proximal tubule development / Vitamin D (calciferol) metabolism / ventricular compact myocardium morphogenesis / response to leptin / protein transporter activity / positive regulation of lipoprotein transport / metal ion transport / negative regulation of endopeptidase activity / hormone binding / vitamin D metabolic process / cranial skeletal system development / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / neuron projection arborization / Clathrin-mediated endocytosis / coronary artery morphogenesis / transcytosis / insulin-like growth factor I binding / outflow tract septum morphogenesis / protein import / response to vitamin D / coronary vasculature development / cargo receptor activity / aorta development / ventricular septum development / endosomal transport / positive regulation of neurogenesis / low-density lipoprotein particle receptor binding / hemoglobin binding / vagina development / positive regulation of endocytosis / amyloid-beta clearance / outflow tract morphogenesis / brush border / negative regulation of BMP signaling pathway / endocytic vesicle / response to X-ray / regulation of protein-containing complex assembly / animal organ regeneration / response to retinoic acid / axonal growth cone / forebrain development / clathrin-coated pit / receptor-mediated endocytosis / endosome lumen / nuclear receptor binding / kidney development / PDZ domain binding / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / neural tube closure / sensory perception of sound / brush border membrane / cellular response to growth factor stimulus / SH3 domain binding / histone deacetylase binding / endocytosis / male gonad development / apical part of cell / protein transport / protein-folding chaperone binding / heart development / regulation of gene expression / gene expression / cytoskeleton / cell population proliferation / receptor complex / endosome / apical plasma membrane / response to xenobiotic stimulus / axon / external side of plasma membrane / dendrite / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular space / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
LRP2-like, EGF-like domain / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site ...LRP2-like, EGF-like domain / Complement Clr-like EGF domain / Complement Clr-like EGF-like / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / : / Calcium-binding EGF domain / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Ankyrin repeat-containing domain / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Ankyrin repeat / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Low-density lipoprotein receptor-related protein 2 / Ankyrin repeat family A protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Lam, R. / Xu, C. / Bian, C.B. / Kania, J. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2012
タイトル: Sequence-Specific Recognition of a PxLPxI/L Motif by an Ankyrin Repeat Tumbler Lock.
著者: Xu, C. / Jin, J. / Bian, C. / Lam, R. / Tian, R. / Weist, R. / You, L. / Nie, J. / Bochkarev, A. / Tempel, W. / Tan, C.S. / Wasney, G.A. / Vedadi, M. / Gish, G.D. / Arrowsmith, C.H. / Pawson, ...著者: Xu, C. / Jin, J. / Bian, C. / Lam, R. / Tian, R. / Weist, R. / You, L. / Nie, J. / Bochkarev, A. / Tempel, W. / Tan, C.S. / Wasney, G.A. / Vedadi, M. / Gish, G.D. / Arrowsmith, C.H. / Pawson, T. / Yang, X.J. / Min, J.
履歴
登録2011年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月13日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ankyrin repeat family A protein 2
B: Low-density lipoprotein receptor-related protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3642
ポリマ－19,3642
非ポリマー00
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area9070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.962, 32.750, 45.314
Angle α, β, γ (deg.)78.510, 75.170, 65.950
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Ankyrin repeat family A protein 2 / RFXANK-like protein 2


分子量: 18171.551 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 148-313 (ANK repeats) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANKRA, ANKRA2 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-(DE3)-V2R-pRARE2 / 参照: UniProt: Q9H9E1
#2: タンパク質・ペプチド Low-density lipoprotein receptor-related protein 2 / LRP-2 / Glycoprotein 330 / gp330 / Megalin


分子量: 1192.510 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in rat LRP2/megalin. / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P98158
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.97 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris, pH 6.5, 0.2M NaCl, 25% PEG3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月7日 / 詳細: VariMax HF optics
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 11884 / % possible obs: 92.1 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Χ2: 1.042 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.85-1.892.70.1716040.62169.1
1.89-1.943.10.1797070.705182.1
1.94-1.993.60.1617840.953189.8
1.99-2.053.80.1457941.105192.2
2.05-2.123.90.1257771.143192
2.12-2.193.90.1177991.09193.7
2.19-2.283.90.0968171.064192.9
2.28-2.393.90.0818011.118194.5
2.39-2.513.90.0728301.094194.4
2.51-2.673.90.0587941.159194.5
2.67-2.873.90.0458230.973196.1
2.87-3.163.90.0378290.956196.4
3.16-3.623.90.038291.211196.7
3.62-4.563.90.0298481.075198
4.56-503.80.0338480.992198.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.07 Å21.78 Å
Translation2.07 Å21.78 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMACrefmac_5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
JDirectorデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3SO8

3so8


解像度: 1.85→43.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / WRfactor Rfree: 0.231 / WRfactor Rwork: 0.189 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 7.539 / SU ML: 0.102 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.176 / ESU R Free: 0.146 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2127 575 4.8 %RANDOM
Rwork0.1807 ---
obs0.1823 11879 91.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 59.74 Å2 / Biso mean: 30.7352 Å2 / Biso min: 15.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.9 Å2-0.16 Å20.18 Å2
2--1.12 Å2-0.11 Å2
3----0.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→43.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1340 0 0 78 1418
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221372
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1711.9821865
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5795177
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.0625.71456
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.60415235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.496154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2219
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211018
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.611.5879
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.18621405
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1243493
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4264.5459
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.85-1.8970.369300.23763296968.318
1.897-1.9490.327380.21471490982.728
1.949-2.0050.293350.21381193890.192
2.005-2.0670.241390.21776386992.29
2.067-2.1350.273460.20175086891.705
2.135-2.2090.218430.18469779193.552
2.209-2.2930.206340.17973381793.88
2.293-2.3860.196390.18867775894.459
2.386-2.4920.279300.18667274793.976
2.492-2.6130.2290.19662168594.891
2.613-2.7540.334160.19262867395.691
2.754-2.920.231340.22156462495.833
2.92-3.1210.254320.19654459696.644
3.121-3.3690.216300.17950555396.745
3.369-3.6890.205220.16447651297.266
3.689-4.120.168310.15142146497.414
4.12-4.7510.152280.13836540098.25
4.751-5.8010.17250.1833434299.123
5.801-8.1320.182100.1626027199.631
8.132-43.550.05840.1413715094
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.20770.05930.0120.856-0.41170.58670.00470.0294-0.01250.0116-0.01690.0202-0.0282-0.03530.01220.01470.00660.00220.0223-0.00840.0146-0.5658-0.20410.9831
20.3083-1.96370.96914.7651-1.12462.92490.0277-0.0165-0.4071-0.18940.37050.8174-0.065-0.064-0.39820.0148-0.0732-0.01120.1918-0.04180.1353-7.2563-5.5489-8.6047
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A147 - 312
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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