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- PDB-3v1a: Crystal structure of de novo designed MID1-apo1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v1a
タイトルCrystal structure of de novo designed MID1-apo1
要素Computational design, MID1-apo1
キーワードDE NOVO PROTEIN / METAL BINDING PROTEIN / Helix-turn-helix / metal binding / homodimer
機能・相同性Rabenosyn, Rab binding domain / DNA Excision Repair, Uvrb; Chain A / Few Secondary Structures / Irregular
機能・相同性情報
生物種ARTIFICIAL GENE (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.98 Å
データ登録者Der, B.S. / Machius, M. / Miley, M.J. / Kuhlman, B.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2012
タイトル: Metal-mediated affinity and orientation specificity in a computationally designed protein homodimer.
著者: Der, B.S. / Machius, M. / Miley, M.J. / Mills, J.L. / Szyperski, T. / Kuhlman, B.
履歴
登録2011年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月7日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Computational design, MID1-apo1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,4991
ポリマ－5,4991
非ポリマー00
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)25.264, 33.029, 42.916
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Computational design, MID1-apo1 / Computational redesign of the biological sequence.


分子量: 5499.118 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ARTIFICIAL GENE (人工物) / プラスミド: pQE-80L MBP fusion / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 24.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.97
詳細: 0.1 microliters protein (20 mg/ml, 100 mM ammonium acetate buffer) mixed with 0.1-0.2 microliters crystallization buffer (0.1 M MES pH 5.97, 30% PEG 600, 7.5% PEG 1000, 5% glycerol), VAPOR ...詳細: 0.1 microliters protein (20 mg/ml, 100 mM ammonium acetate buffer) mixed with 0.1-0.2 microliters crystallization buffer (0.1 M MES pH 5.97, 30% PEG 600, 7.5% PEG 1000, 5% glycerol), VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月11日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.98→18.18 Å / Num. all: 20751 / Num. obs: 20751 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 7.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 11.1
反射 シェル解像度: 0.98→0.99 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.214 / Mean I/σ(I) obs: 5.4 / % possible all: 77.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_927)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YZM

1yzm


解像度: 0.98→18.18 Å / SU ML: 0.06 / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 8.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1134 1057 5.13 %RANDOM
Rwork0.0938 ---
obs0.0948 20588 96.67 %-
all-20588 --
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.097 Å2 / ksol: 0.467 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.7181 Å2-0 Å20 Å2
2---1.0614 Å2-0 Å2
3---2.7795 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.98→18.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数386 0 0 52 438
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017486
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.64667
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.948196
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09167
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01197
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
0.9794-1.02390.1359950.11022199X-RAY DIFFRACTION88
1.0239-1.07790.11331310.08512405X-RAY DIFFRACTION97
1.0779-1.14540.09851240.07272426X-RAY DIFFRACTION96
1.1454-1.23390.09821510.07122421X-RAY DIFFRACTION98
1.2339-1.3580.10091280.07282457X-RAY DIFFRACTION98
1.358-1.55440.09851630.07742461X-RAY DIFFRACTION99
1.5544-1.9580.10761310.08542557X-RAY DIFFRACTION100
1.958-18.18090.13261340.12042605X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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