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万見
- PDB-3uzd: Crystal structure of 14-3-3 GAMMA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uzd
タイトルCrystal structure of 14-3-3 GAMMA
要素
  • 14-3-3 protein gamma
  • Histone deacetylase 4
キーワードPROTEIN BINDING/HYDROLASE / Structural Genomics / SGC / Structural Genomics Consortium / Mainly Alpha / phosphoserine / phosphothreonine / PROTEIN BINDING-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein binding / RUNX2 regulates chondrocyte maturation / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / negative regulation of myotube differentiation / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of cell-cell adhesion / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of protein sumoylation / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell ...regulation of protein binding / RUNX2 regulates chondrocyte maturation / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / negative regulation of myotube differentiation / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of cell-cell adhesion / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of protein sumoylation / negative regulation of transcription by competitive promoter binding / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / histone H4K16 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K5 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K8 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K4 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K14 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H4K12 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / protein deacetylation / histone deacetylase / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / negative regulation of glycolytic process / SUMO transferase activity / protein lysine deacetylase activity / regulation of neuron differentiation / type I interferon-mediated signaling pathway / histone deacetylase activity / protein kinase C inhibitor activity / Notch-HLH transcription pathway / negative regulation of gene expression, epigenetic / potassium ion binding / B cell activation / protein sumoylation / histone deacetylase complex / RUNX3 regulates p14-ARF / Regulation of localization of FOXO transcription factors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / regulation of signal transduction / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / insulin-like growth factor receptor binding / transcription repressor complex / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / response to interleukin-1 / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / B cell differentiation / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / protein sequestering activity / SUMOylation of chromatin organization proteins / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / epigenetic regulation of gene expression / AURKA Activation by TPX2 / protein kinase C binding / negative regulation of protein kinase activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of intracellular receptors / regulation of synaptic plasticity / receptor tyrosine kinase binding / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / positive regulation of T cell activation / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / histone deacetylase binding / cellular response to insulin stimulus / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / intracellular protein localization / nervous system development / presynapse / regulation of protein localization / DNA-binding transcription factor binding / molecular adaptor activity / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / nuclear speck / mitochondrial matrix / chromatin remodeling / inflammatory response / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone deacetylase, glutamine rich N-terminal domain / Glutamine rich N terminal domain of histone deacetylase 4 / : / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily ...Histone deacetylase, glutamine rich N-terminal domain / Glutamine rich N terminal domain of histone deacetylase 4 / : / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / Histone deacetylase family / Histone deacetylase domain / Histone deacetylase domain superfamily / Histone deacetylase domain / Ureohydrolase domain superfamily / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NITRATE ION / Histone deacetylase 4 / 14-3-3 protein gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Xu, C. / Bian, C. / MacKenzie, F. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2012
タイトル: Sequence-Specific Recognition of a PxLPxI/L Motif by an Ankyrin Repeat Tumbler Lock.
著者: Xu, C. / Jin, J. / Bian, C. / Lam, R. / Tian, R. / Weist, R. / You, L. / Nie, J. / Bochkarev, A. / Tempel, W. / Tan, C.S. / Wasney, G.A. / Vedadi, M. / Gish, G.D. / Arrowsmith, C.H. / Pawson, ...著者: Xu, C. / Jin, J. / Bian, C. / Lam, R. / Tian, R. / Weist, R. / You, L. / Nie, J. / Bochkarev, A. / Tempel, W. / Tan, C.S. / Wasney, G.A. / Vedadi, M. / Gish, G.D. / Arrowsmith, C.H. / Pawson, T. / Yang, X.J. / Min, J.
履歴
登録2011年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein gamma
B: Histone deacetylase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5106
ポリマ－30,3002
非ポリマー2104
水2,486138
1
A: 14-3-3 protein gamma
B: Histone deacetylase 4
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein gamma
B: Histone deacetylase 4
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein gamma
B: Histone deacetylase 4
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein gamma
B: Histone deacetylase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,04024
ポリマ－121,1998
非ポリマー84116
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area12720 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area43740 Å2
手法PISA
2
A: 14-3-3 protein gamma
B: Histone deacetylase 4
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein gamma
B: Histone deacetylase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,02012
ポリマ－60,6004
非ポリマー4218
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
Buried area5410 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area22820 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area12370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.511, 79.230, 122.232
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

HOH

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein gamma / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1 / 14-3-3 protein gamma / N-terminally processed


分子量: 28423.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61981
#2: タンパク質・ペプチド Histone deacetylase 4 / HD4


分子量: 1876.092 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: polypeptide(L) / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P56524, histone deacetylase
#3: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.12 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.3M Mg (OAc)2, 20% PEG3350, vapor diffusion, hanging drop, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97924 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年8月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→66.48 Å / Num. obs: 24650 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 15.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.86-1.897.10.845196.1
1.89-1.937.10.78196.8
1.93-1.967.10.639196.6
1.96-27.10.497197
2-2.057.10.394197.3
2.05-2.097.10.319197.2
2.09-2.157.20.264197.4
2.15-2.217.10.218197.7
2.21-2.277.20.184198.2
2.27-2.347.20.147198.3
2.34-2.437.20.125198.5
2.43-2.527.20.109198.7
2.52-2.647.20.094198.5
2.64-2.787.20.073199.4
2.78-2.957.20.061199.1
2.95-3.187.20.046199.6
3.18-3.57.20.035199.8
3.5-4.017.20.027199.9
4.01-5.057.10.0231100
5.05-506.70.023199.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2B05

2b05


解像度: 1.86→66.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 6.113 / SU ML: 0.088 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.135 / ESU R Free: 0.129 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23 1252 5.1 %RANDOM
Rwork0.194 ---
obs0.196 24650 98.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.36 Å20 Å20 Å2
2---0.47 Å20 Å2
3---0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→66.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1862 0 13 138 2013
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0221917
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5261.9732592
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8885236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.78924.55690
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.06715332
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.4261513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1580.2295
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.021442
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3311.51205
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.10221909
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7973712
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.7154.5683
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.86→1.91 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.401 82 -
Rwork0.337 1681 -
obs--96.34 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.08381.25321.44773.74234.30388.76480.00970.12770.12770.0295-0.06340.2658-0.043-0.46370.05370.05330.01610.02730.08980.06470.098-7.663328.879313.8176
23.4921-0.6385-4.16131.76531.23547.5197-0.0279-0.0031-0.17470.2427-0.0040.12040.2528-0.06520.03190.0479-0.0126-0.0060.04610.00910.0886-1.044823.715417.6449
31.2027-0.0684-2.8864.74951.392214.38370.03120.1354-0.1053-0.3414-0.0303-0.31540.21611.066-0.00080.09420.0498-0.01520.3086-0.01480.108616.061920.7127-0.6156
45.0441-16.8626-9.915856.373733.147719.49530.4141-0.16350.5302-1.27670.5818-1.7794-0.71030.2998-0.99580.4306-0.01620.15620.97840.03920.386723.414526.8232-12.1361
52.1083-1.0311-2.97110.97931.9929.44770.05570.11110.1651-0.06620.0519-0.1362-0.28620.3977-0.10760.0685-0.02810.00880.07340.02280.138110.649330.965610.3171
63.0814-1.7564-2.61972.6686-1.97149.6788-0.2713-0.5047-0.05350.56280.41740.1968-0.4380.0243-0.14610.302-0.03470.07280.1741-0.04550.20812.588426.776533.4488
73.3320.3766-2.21052.4556-0.55664.65130.03320.17110.13750.02420.0061-0.2011-0.1750.1975-0.03920.0406-0.0043-0.03920.04170.00050.068215.062124.914317.3737
84.36563.6379-8.01354.7598-7.56716.8570.0925-0.5235-0.08060.4196-0.2399-0.3254-0.15680.63220.14740.09110.0029-0.070.1203-0.01890.116214.044120.845229.8915
94.73141.459-0.88633.2981-1.30522.26870.0286-0.2156-0.15050.1115-0.0587-0.2380.09750.21740.03010.08080.021-0.040.0491-0.03160.070513.93339.753425.9527
1017.62390.2541-7.48683.0764-0.14256.9258-0.14080.1401-0.287-0.07650.0874-0.10350.14610.04690.05340.1152-0.0088-0.04010.0106-0.01420.05666.97624.526722.005
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 35
2X-RAY DIFFRACTION2A36 - 55
3X-RAY DIFFRACTION3A56 - 70
4X-RAY DIFFRACTION4A71 - 81
5X-RAY DIFFRACTION5A82 - 109
6X-RAY DIFFRACTION6A110 - 120
7X-RAY DIFFRACTION7A121 - 147
8X-RAY DIFFRACTION8A148 - 165
9X-RAY DIFFRACTION9A166 - 211
10X-RAY DIFFRACTION10A212 - 234

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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