[日本語] English
- PDB-3ums: Crystal structure of the G202A mutant of human G-alpha-i1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ums
タイトルCrystal structure of the G202A mutant of human G-alpha-i1
要素Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
キーワードCELL CYCLE / GTPASE / G-PROTEIN / HYDROLYSIS / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


T cell migration / D2 dopamine receptor binding / Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of cAMP-mediated signaling / G protein-coupled serotonin receptor binding / cellular response to forskolin / regulation of mitotic spindle organization / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / Regulation of insulin secretion ...T cell migration / D2 dopamine receptor binding / Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of cAMP-mediated signaling / G protein-coupled serotonin receptor binding / cellular response to forskolin / regulation of mitotic spindle organization / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / Regulation of insulin secretion / G protein-coupled receptor binding / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / response to peptide hormone / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / G alpha (z) signalling events / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / GPER1 signaling / GDP binding / heterotrimeric G-protein complex / cell cortex / midbody / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Extra-nuclear estrogen signaling / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / cell division / GTPase activity / centrosome / GTP binding / nucleolus / magnesium ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / G-protein alpha subunit, group I / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.343 Å
データ登録者Lambert, N.A. / Johnston, C.A. / Cappell, S.D. / Kuravi, S. / Kimple, A.J. / Willard, F.S. / Siderovski, D.P.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2012
タイトル: Correction for Regulators of G-protein Signaling accelerate GPCR signaling kinetics and govern sensitivity solely by accelerating GTPase activity
著者: Lambert, N.A. / Johnston, C.A. / Cappell, S.D. / Kuravi, S. / Kimple, A.J. / Willard, F.S. / Siderovski, D.P.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2010
タイトル: Regulators of G-protein signaling accelerate GPCR signaling kinetics and govern sensitivity solely by accelerating GTPase activity.
著者: Lambert, N.A. / Johnston, C.A. / Cappell, S.D. / Kuravi, S. / Kimple, A.J. / Willard, F.S. / Siderovski, D.P.
履歴
登録2011年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2012年2月8日ID: 2PZ2
改定 1.02012年2月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0044
ポリマ-40,4291
非ポリマー5753
2,270126
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.531, 121.531, 67.909
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

-
要素

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / Adenylate cyclase-inhibiting G alpha protein


分子量: 40429.059 Da / 分子数: 1 / 変異: G202A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAI1 / プラスミド: PPRO-EXHTB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P63096
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.34 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: Protein: 10-20 mg/mL in 50 mM HEPES, pH 8.0, 1 mM EDTA, 100 microM GDP, 5 mM DTT, well solution: 1.8-2.2 M ammonium sulfate, 0.1M sodium acetate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年2月12日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→31.58 Å / Num. all: 19799 / Num. obs: 19799 / % possible obs: 94.5 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 46.56 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 27.7
反射 シェル解像度: 2.34→2.36 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.898 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 341 / % possible all: 67.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_887)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1GDD
解像度: 2.343→31.579 Å / SU ML: 0.4 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2277 1183 5.98 %Random
Rwork0.1803 ---
obs0.1831 19792 94.58 %-
all-19792 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.641 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.343→31.579 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2690 0 34 126 2850
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082774
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0783743
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7321031
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057417
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003477
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.343-2.45010.38891420.32021895203779
2.4501-2.57920.3641420.27452352249295
2.5792-2.74070.28411350.24972330246596
2.7407-2.95220.25451450.20442366251196
2.9522-3.2490.25571610.20382371253297
3.249-3.71850.22621490.18392403255297
3.7185-4.68250.18321660.13752396256298
4.6825-31.58170.19041430.1512496263998
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.93431.8154-3.27312.2406-1.69835.20020.0486-0.1301-0.25890.2192-0.1568-0.2787-0.0225-0.05040.07230.28560.0423-0.04610.32750.00750.4209-45.302428.241816.5164
26.4009-3.9548-1.06453.50340.08971.71690.08610.074-0.673-0.3112-0.21360.06870.2701-0.13370.1230.3550.00140.01390.26460.01520.3687-21.956929.60682.5317
35.59543.3385-1.35197.7191-1.99082.8520.13960.21810.37460.0888-0.0038-0.0062-0.19120.1504-0.15270.20720.0230.02750.3685-0.01910.22670.369139.7446-11.3823
48.86540.4655-3.77279.33-2.23183.9647-0.1777-0.1567-0.3980.11290.2611-0.90660.60131.0081-0.03910.22610.06440.05490.41870.01460.26152.787332.7296-7.6862
54.47740.5844-2.43244.5803-1.3853.73970.0632-0.4398-0.06410.1778-0.0290.1869-0.07750.2735-0.05420.27540.03110.02220.3687-0.04030.2498-6.308137.5737-1.4521
64.00661.7434-1.54873.5573-0.21852.4959-0.18550.3914-0.0854-0.62210.20040.09980.0056-0.2490.03420.31470.03670.00090.3799-0.02560.2396-31.640835.91612.3265
76.5953-1.922-1.81960.55710.53030.50320.53252.19250.0136-1.69970.76250.2501-0.32460.87260.31781.4355-0.199-0.01871.0883-0.06340.4062-19.123553.0682-10.9523
87.31831.4366-1.01275.62770.70314.2997-0.14510.35290.8273-0.4793-0.02490.6744-0.2342-0.41930.1250.36850.0171-0.04030.3296-0.0280.3394-29.244348.31392.4531
97.853.8070.71987.47930.60322.24020.24-0.0530.8975-0.1252-0.2480.4298-0.2001-0.02310.01240.41860.05080.06610.2341-0.040.3048-21.684658.34676.663
101.26281.6999-1.26683.27-1.06041.64020.196-0.41960.32030.1896-0.0740.325-0.1440.1054-0.06080.3210.02490.010.3103-0.06650.2765-34.017139.726512.1005
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 6:36)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 37:68)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 69:114)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 115:132)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 133:181)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 182:231)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 232:242)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 243:278)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 279:312)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 313:354)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る