[日本語] English
万見
- PDB-3ulc: Crystal structure of the pleckstrin homology domain of Saccharomy... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ulc
タイトルCrystal structure of the pleckstrin homology domain of Saccharomyces cerevisiae Avo1, a TORC2 subunit, in the P3121 crystal form
要素Target of rapamycin complex 2 subunit AVO1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / PH domain / membrane localization
機能・相同性
機能・相同性情報


PIP3 activates AKT signaling / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / Regulation of TP53 Degradation / TORC2 signaling / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / VEGFR2 mediated vascular permeability / TORC2 complex / vacuolar membrane / TOR signaling / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding ...PIP3 activates AKT signaling / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / Regulation of TP53 Degradation / TORC2 signaling / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / VEGFR2 mediated vascular permeability / TORC2 complex / vacuolar membrane / TOR signaling / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / regulation of cell growth / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TORC2 component Sin1/Avo1 / SAPK-interacting protein 1, Pleckstrin-homology domain / Sin1, middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), Pleckstrin-homology / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Target of rapamycin complex 2 subunit AVO1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Pan, D. / Matsuura, Y.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2012
タイトル: Structures of the pleckstrin homology domain of Saccharomyces cerevisiae Avo1 and its human orthologue Sin1, an essential subunit of TOR complex 2
著者: Pan, D. / Matsuura, Y.
履歴
登録2011年11月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年4月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Target of rapamycin complex 2 subunit AVO1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6091
ポリマ－14,6091
非ポリマー00
水362
1
A: Target of rapamycin complex 2 subunit AVO1

A: Target of rapamycin complex 2 subunit AVO1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2172
ポリマ－29,2172
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_554x-y,-y,-z-1/31
Buried area4350 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area12150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.917, 60.917, 84.096
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 Target of rapamycin complex 2 subunit AVO1 / TORC2 subunit AVO1 / Adheres voraciously to TOR2 protein 1


分子量: 14608.734 Da / 分子数: 1 / 断片: PH domain, residues 1056-1176 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: AVO1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08236
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.11 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1M Tris-HCl, 6% PEG8000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月20日
放射モノクロメーター: Numerical link type Si(111) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→32.88 Å / Num. all: 4709 / Num. obs: 4563 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.595 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 84

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SERGUIデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3ULB

3ulb


解像度: 2.8→28.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.907 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.838 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 15 / SU ML: 0.281 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.358 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2888 206 4.5 %RANDOM
Rwork0.2436 ---
all0.2455 4709 --
obs0.2455 4563 96.49 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 123.71 Å2 / Biso mean: 57.7293 Å2 / Biso min: 24.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.23 Å20.12 Å20 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3----0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→28.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数806 0 0 2 808
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02823
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9051.9321113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.496597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.35322.10538
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.14215137
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.609157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2126
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021613
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.228 12 -
Rwork0.359 220 -
all-232 -
obs--78.91 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る