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- PDB-3ui2: Crystal structure of the cpSRP54 tail bound to cpSRP43 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ui2
タイトルCrystal structure of the cpSRP54 tail bound to cpSRP43
要素
  • Signal recognition particle 43 kDa protein, chloroplastic
  • Signal recognition particle 54 kDa protein, chloroplastic
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ankyrin repeat / chromodomain / aromatic cage / signal recognition particle / protein targeting / membrane protein chaperone / chloroplast
機能・相同性
機能・相同性情報


protein import into chloroplast thylakoid membrane / protein heterotrimerization / response to high light intensity / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / chloroplast envelope / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / chloroplast stroma / chloroplast thylakoid membrane ...protein import into chloroplast thylakoid membrane / protein heterotrimerization / response to high light intensity / signal recognition particle, endoplasmic reticulum targeting / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / chloroplast envelope / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / chloroplast stroma / chloroplast thylakoid membrane / chloroplast / disordered domain specific binding / protein-macromolecule adaptor activity / protein domain specific binding / GTPase activity / GTP binding / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / metal ion binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle 43kDa protein / : / Signal recognition particle protein / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily ...Signal recognition particle 43kDa protein / : / Signal recognition particle protein / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Ankyrin repeat-containing domain / Chromo-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Alpha Horseshoe / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Signal recognition particle 43 kDa protein, chloroplastic / Signal recognition particle subunit SRP54, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.178 Å
データ登録者Holdermann, I. / Wild, K. / Sinning, I.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Chromodomains read the arginine code of post-translational targeting.
著者: Holdermann, I. / Meyer, N.H. / Round, A. / Wild, K. / Sattler, M. / Sinning, I.
履歴
登録2011年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月6日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal recognition particle 43 kDa protein, chloroplastic
B: Signal recognition particle 54 kDa protein, chloroplastic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3382
ポリマ－28,3382
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area14170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.230, 48.520, 57.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.13, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細the biological unit corresponds to the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 Signal recognition particle 43 kDa protein, chloroplastic / Chromo protein SRP43 / CpSRP43


分子量: 26838.002 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 84-327 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At2g47450, CAO, CPSRP43, T30B22.25 / プラスミド: pET24 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)pLysS / 参照: UniProt: O22265
#2: タンパク質・ペプチド Signal recognition particle 54 kDa protein, chloroplastic / 54 chloroplast protein / 54CP / SRP54 / cpSRP54 / FFC


分子量: 1499.806 Da / 分子数: 1 / 断片: RRKR motif, UNP residues 528-540 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At5g03940, CPSRP54, F8F6_150, FFC / プラスミド: pETtrx / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P37107

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.74 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M BisTris, 25% (w/v) PEG 3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.178→57.831 Å / Num. all: 5401 / Num. obs: 5382 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 3.178→3.35 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.434 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 753 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6_289)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3DEO

3deo


解像度: 3.178→57.831 Å / SU ML: 0.42 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 32.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 246 4.58 %random
Rwork0.207 ---
obs0.2098 5372 99.46 %-
all-5401 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57.469 Å2 / ksol: 0.309 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.049 Å2-0 Å228.0656 Å2
2--17.4879 Å20 Å2
3----6.439 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.178→57.831 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1923 0 0 0 1923
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091955
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1562641
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.299725
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076287
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005348
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Num. reflection Rfree: 123

解像度 (Å)Rfactor RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
3.1781-4.00390.34760.28152536253699
4.0039-57.85940.23730.178725902590100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4659-1.52981.13262.0742-0.46091.5463-0.09720.8545-0.1547-0.65760.043-0.1293-1.08920.3460.00241.3675-0.01070.01381.48280.15540.9577-12.19642.5055-14.7677
24.0493-0.2688-1.96150.9547-1.23645.65410.09980.08780.32190.03450.01520.0979-0.11270.07210.00010.8761-0.1162-0.05870.7608-0.15470.9135-18.3985-0.436713.33
32.10870.32050.39421.30390.55350.81290.4434-0.11080.13560.4729-0.10280.80160.80420.17830.00081.16420.03440.06410.82930.06841.1992-47.60764.1337.1909
40.25270.12750.12910.19650.17870.1313-0.36190.960.42410.11220.05281.17670.7170.9261-0.0011.09930.21180.09981.02330.09821.1774-39.57436.946831.0828
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 85:120)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 121:265)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 266:318)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 528:540)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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