PDB-3ue2: Crystal structure of a RNA binding domain of poly-U binding splic...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 3ue2

タイトル

Crystal structure of a RNA binding domain of poly-U binding splicing factor 60KDa (PUF60) from Homo sapiens at 1.23 A resolution

要素

Poly(U)-binding-splicing factor PUF60

キーワード

RNA BINDING PROTEIN / RNA RECOGNITION MOTIF / RRM / RNA BINDING DOMAIN / SPLICING / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL

機能・相同性

機能・相同性情報

mRNA splice site recognition / alternative mRNA splicing, via spliceosome / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / cell junction / cadherin binding / ribonucleoprotein complex / apoptotic process / DNA binding / RNA binding ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

多波長異常分散 / 解像度: 1.23 Å

データ登録者

Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)

引用

ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a RNA binding domain of poly-U binding splicing factor 60KDa (PUF60) from Homo sapiens at 1.23 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology

履歴

登録	2011年10月28日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2011年11月30日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2012年8月29日	Group: Structure summary
改定 1.2	2017年11月8日	Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.3	2018年1月24日	Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.4	2023年2月1日	Group: Database references / Derived calculations カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.5	2024年10月16日	Group: Data collection / Structure summary カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	3ue2.cif.gz	75.1 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb3ue2.ent.gz	55.7 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	3ue2.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ue/3ue2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ue/3ue2	HTTPS FTP

-
関連構造データ

類似構造データ	6xjf-2 1ylf-5 6bp6-d 5otu-1 5tp1-2 5otw-2 6xjf-6 7kkf-2 1e0r-d 1etf-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索
その他のデータベース	TargetDB: 422549

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#106 - 2008年10月ポリAポリメラーゼ (Poly(A) Polymerase) 類似性 (2) #130 - 2010年10月リボスイッチ (Riboswitches) 類似性 (1) #65 - 2005年5月自己スプライシングRNA (Self-splicing RNA) 類似性 (1)

登録構造単位

A: Poly(U)-binding-splicing factor PUF60

ヘテロ分子

13.7 kDa, 1 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	36.640, 49.995, 55.130
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁

#1: タンパク質	Poly(U)-binding-splicing factor PUF60 / 60 kDa poly(U)-binding-splicing factor / FUSE-binding protein-interacting repressor / FBP- ...60 kDa poly(U)-binding-splicing factor / FUSE-binding protein-interacting repressor / FBP-interacting repressor / Ro-binding protein 1 / RoBP1 / Siah-binding protein 1 / Siah-BP1 分子量: 13527.543 Da / 分子数: 1 / 断片: RNA binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC008875, FIR, PUF60, ROBPI, SIAHBP1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q9UHX1
#2: 化合物	ChemComp-SO4 / SULFATE ION 分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO₄
#3: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O
Has protein modification	Y
配列の詳細	THIS CONSTRUCT (RESIDUES 443-559) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE ...THIS CONSTRUCT (RESIDUES 443-559) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE. RESIDUE NUMBERING IS BASED ON ISOFORM 1 OF UNIPROTKB Q9UHX1.

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 1.87 Å³/Da / 溶媒含有率: 34.1 %
結晶化	温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 詳細: 2.4 M ammonium sulfate, 0.1M MES pH 6.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

ALS

/ ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9537,0.9796,0.9794

検出器

タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月9日 / 詳細: KOHZU: Double Crystal Si(111)

放射

モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

ID	波長 (Å)	相対比
1	0.9537	1
2	0.9796	1
3	0.9794	1

反射

解像度: 1.23→29.553 Å / Num. all: 30048 / Num. obs: 30048 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.4 % / R_sym value: 0.08 / Net I/σ(I): 8.3

反射シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	Mean I/σ(I) obs	Num. measured all	Num. unique all	R_sym value	% possible all
1.23-1.26	3.4	0.612	1.3	7515	2198	0.612	100
1.26-1.3	3.4	0.508	1.5	7240	2119	0.508	100
1.3-1.33	3.4	0.437	1.7	7120	2078	0.437	100
1.33-1.38	3.4	0.345	2.2	6974	2039	0.345	100
1.38-1.42	3.5	0.303	2.5	6702	1940	0.303	99.9
1.42-1.47	3.4	0.24	3.2	6623	1929	0.24	100
1.47-1.53	3.4	0.198	3.3	6260	1825	0.198	100
1.53-1.59	3.4	0.156	4.7	6094	1771	0.156	100
1.59-1.66	3.4	0.13	5.7	5881	1711	0.13	100
1.66-1.74	3.4	0.11	6.6	5594	1633	0.11	99.9
1.74-1.83	3.4	0.09	8	5308	1552	0.09	99.9
1.83-1.94	3.4	0.073	9.7	4951	1455	0.073	99.8
1.94-2.08	3.4	0.065	10.3	4740	1400	0.065	99.8
2.08-2.25	3.3	0.067	9.9	4286	1281	0.067	99.5
2.25-2.46	3.3	0.067	9.6	3924	1200	0.067	99.5
2.46-2.75	3.1	0.064	9.9	3383	1081	0.064	99.1
2.75-3.18	3.2	0.06	10.2	3093	964	0.06	99.1
3.18-3.89	3.5	0.042	14.9	2917	834	0.042	99.7
3.89-5.5	3.4	0.041	15.5	2278	662	0.041	99.3
5.5-29.553	3.1	0.051	12.1	1173	376	0.051	96.5

-
位相決定

位相決定	手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
MolProbity	3beta29	モデル構築
PDB_EXTRACT	3.1	データ抽出
SOLVE		位相決定
SCALA	3.3.20	データスケーリング
REFMAC	5.5.0110	精密化
MOSFLM		データ削減

精密化

構造決定の手法:

多波長異常分散 / 解像度: 1.23→29.553 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.977 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.97 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.06 / SU B: 1.52 / SU ML: 0.03 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.042
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.1601	1520	5.1 %	RANDOM
R_work	0.1341	-	-	-
obs	0.1355	29999	99.66 %	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK

原子変位パラメータ

B_iso max: 84.76 Å² / B_iso mean: 16.2176 Å² / B_iso min: 4.19 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	-0.61 Å²	0 Å²	0 Å²
2-	-	-0.41 Å²	0 Å²
3-	-	-	1.02 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 1.23→29.553 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	932	0	10	189	1131

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.024	0.022	1068
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d	0.003	0.02	752
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.506	1.965	1457
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg	0.926	3	1847
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	5.155	5	146
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	35.323	24.655	58
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	11.921	15	215
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	13.134	15	10
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.108	0.2	158
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.009	0.02	1228
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other	0.002	0.02	221
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it	2.751	2	637
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other	1.504	2	260
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it	3.855	4	1045
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it	5.408	6	431
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it	7.405	8	398
X-RAY DIFFRACTION	r_rigid_bond_restr	2.331	3	1820
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_free	11.822	3	195
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_bonded	5.649	3	1794

LS精密化シェル

解像度: 1.23→1.262 Å / Total num. of bins used: 20

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.235	110	-
R_work	0.221	2082	-
all	-	2192	-
obs	-	-	99.91 %

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これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

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URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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