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万見
- PDB-3ub3: D96N variant of TIR domain of Mal/TIRAP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ub3
タイトルD96N variant of TIR domain of Mal/TIRAP
要素Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / TIR domain / TLRs adaptor
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of interleukin-15 production / TIRAP-dependent toll-like receptor 4 signaling pathway / regulation of interferon-beta production / cellular response to bacterial lipopeptide / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / Toll-like receptor 2 binding / positive regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / Toll-like receptor 4 binding / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production ...positive regulation of interleukin-15 production / TIRAP-dependent toll-like receptor 4 signaling pathway / regulation of interferon-beta production / cellular response to bacterial lipopeptide / positive regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / Toll-like receptor 2 binding / positive regulation of toll-like receptor 2 signaling pathway / Toll-like receptor 4 binding / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 1 production / myeloid cell differentiation / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of chemokine (C-X-C motif) ligand 2 production / positive regulation of neutrophil chemotaxis / MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / toll-like receptor 4 signaling pathway / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / regulation of innate immune response / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / cellular response to lipoteichoic acid / endocytic vesicle / signaling adaptor activity / positive regulation of B cell proliferation / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of interleukin-8 production / protein kinase C binding / positive regulation of JNK cascade / positive regulation of protein-containing complex assembly / ruffle membrane / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein-macromolecule adaptor activity / ER-Phagosome pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / response to lipopolysaccharide / molecular adaptor activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell surface receptor signaling pathway / defense response to Gram-positive bacterium / inflammatory response / innate immune response / cell surface / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Toll-interleukin 1 receptor domain-containing adaptor protein, Tirap / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / TIR domain / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Shen, Y. / Lin, Z.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Structural Insights into TIR Domain Specificity of the Bridging Adaptor Mal in TLR4 Signaling
著者: Lin, Z. / Lu, J. / Zhou, W. / Shen, Y.
履歴
登録2011年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1232
ポリマ－15,9691
非ポリマー1541
水362
1
A: Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein
ヘテロ分子

A: Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,2474
ポリマ－31,9382
非ポリマー3092
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area12890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.916, 86.916, 81.162
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Toll/interleukin-1 receptor domain-containing adapter protein / MAL / TIR domain-containing adapter protein / Adaptor protein Wyatt / MyD88 adapter-like protein


分子量: 15969.173 Da / 分子数: 1 / 断片: TIR domain, UNP residues 78-221 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIRAP, MAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P58753
#2: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE IS BASED ON REFERENCE 7 AND 12 OF DATABASE UNIPROTKB/SWISS-PROT P58753 (TIRAP_HUMAN). ...THE SEQUENCE IS BASED ON REFERENCE 7 AND 12 OF DATABASE UNIPROTKB/SWISS-PROT P58753 (TIRAP_HUMAN). RESIDUE D96N IS A NATURAL VARIANT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.37 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris, 12-15% Glycerol, 0.2-0.3M sodium chloride, 10mM DTT, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月15日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 8535 / % possible obs: 89.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 78.1 Å2
反射 シェル解像度: 2.75→2.85 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASES位相決定
CNS1.3精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3UB2

3ub2


解像度: 2.75→38.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high absF: 873382.75 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 442 5.2 %RANDOM
Rwork0.245 ---
all0.245 8535 --
obs0.245 8489 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.4178 Å2 / ksol: 0.38 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 70.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.58 Å20 Å20 Å2
2---7.58 Å20 Å2
3---15.17 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.44 Å0.42 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→38.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数971 0 8 2 981
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.97
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.281.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.292
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.792
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.732.5
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 71 5.2 %
Rwork0.326 1284 -
obs--97.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION6dtt.paramdtt.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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