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万見
- PDB-3ua6: Crystal Structure of the Human Fyn SH3 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ua6
タイトルCrystal Structure of the Human Fyn SH3 domain
要素Tyrosine-protein kinase Fyn
キーワードTRANSFERASE / beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process / Activated NTRK2 signals through FYN / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / regulation of calcium ion import across plasma membrane ...negative regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to singlet oxygen / Reelin signalling pathway / perinuclear endoplasmic reticulum / NTRK2 activates RAC1 / regulation of glutamate receptor signaling pathway / heart process / Activated NTRK2 signals through FYN / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / regulation of calcium ion import across plasma membrane / reelin-mediated signaling pathway / Platelet Adhesion to exposed collagen / CRMPs in Sema3A signaling / G protein-coupled glutamate receptor signaling pathway / FLT3 signaling through SRC family kinases / activated T cell proliferation / positive regulation of protein localization to membrane / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / Nef and signal transduction / CD4 receptor binding / negative regulation of dendritic spine maintenance / feeding behavior / cellular response to L-glutamate / Co-stimulation by CD28 / Nephrin family interactions / DCC mediated attractive signaling / natural killer cell activation / EPH-Ephrin signaling / Ephrin signaling / dendritic spine maintenance / CD28 dependent Vav1 pathway / growth factor receptor binding / tau-protein kinase activity / cellular response to peptide hormone stimulus / Regulation of KIT signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / dendrite morphogenesis / peptide hormone receptor binding / CD8 receptor binding / Dectin-2 family / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / forebrain development / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / PECAM1 interactions / response to amyloid-beta / cellular response to glycine / FCGR activation / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / glial cell projection / positive regulation of protein targeting to membrane / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / alpha-tubulin binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / postsynaptic density, intracellular component / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / T cell receptor binding / phospholipase binding / phosphatidylinositol 3-kinase binding / GPVI-mediated activation cascade / ephrin receptor binding / T cell costimulation / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Signaling by ERBB2 / EPHB-mediated forward signaling / negative regulation of protein ubiquitination / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / Regulation of signaling by CBL / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / axon guidance / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / negative regulation of angiogenesis / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Cell surface interactions at the vascular wall / learning / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / protein catabolic process / G protein-coupled receptor binding / Signaling by SCF-KIT / positive regulation of neuron projection development / negative regulation of protein catabolic process / modulation of chemical synaptic transmission / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / tau protein binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway
類似検索 - 分子機能
: / Fyn/Yrk, SH3 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains ...: / Fyn/Yrk, SH3 domain / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / Tyrosine-protein kinase Fyn
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Camara-Artigas, A. / Martin-Garcia, J.M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: The promiscuous binding of the Fyn SH3 domain to a peptide from the NS5A protein.
著者: Martin-Garcia, J.M. / Luque, I. / Ruiz-Sanz, J. / Camara-Artigas, A.
履歴
登録2011年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月23日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase Fyn
B: Tyrosine-protein kinase Fyn
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,87313
ポリマ－14,3442
非ポリマー52911
水1,35175
1
A: Tyrosine-protein kinase Fyn
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,63210
ポリマ－7,1721
非ポリマー4609
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tyrosine-protein kinase Fyn
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,2413
ポリマ－7,1721
非ポリマー692
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.293, 47.074, 42.467
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.520, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRASNASN2AA85 - 1136 - 34
21THRTHRASNASN2BB85 - 1136 - 34
12ASPASPPROPRO4AA118 - 14039 - 61
22ASPASPPROPRO4BB118 - 14039 - 61

-
要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase Fyn / Proto-oncogene Syn / Proto-oncogene c-Fyn / Src-like kinase / SLK / p59-Fyn


分子量: 7171.764 Da / 分子数: 2 / 断片: SH3 domain (UNP residues 81-143) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FYN / プラスミド: pET3d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P06241, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.62 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 5.5 M sodium formate, 0.1 M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Bruker Microfocus (Montel Optics) / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→41.998 Å / Num. all: 12182 / Num. obs: 11459 / % possible obs: 94.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.49 % / Biso Wilson estimate: 21.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0274 / Rsym value: 0.0274 / Net I/σ(I): 21.66
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 0.87 % / Rmerge(I) obs: 0.1511 / Mean I/σ(I) obs: 3.78 / Num. unique all: 1109 / Rsym value: 0.1511 / % possible all: 72.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.02 Å42 Å
Translation2.02 Å42 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SAINTデータスケーリング
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
APEXデータ収集
SAINTデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SHF

1shf


解像度: 1.85→19.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 6.052 / SU ML: 0.086 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.137 / ESU R Free: 0.148 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2464 544 4.8 %RANDOM
Rwork0.177 ---
all0.1801 12170 --
obs0.1801 11447 94.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 67.82 Å2 / Biso mean: 25.454 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å2-0.06 Å2
2--0.53 Å20 Å2
3----0.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→19.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数943 0 33 75 1051
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0221018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9781.9471377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3045121
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.36524.44454
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.3815151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.186155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1390.2142
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021795
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0061.5603
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9332953
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.3543415
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.7314.5422
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
114TIGHT POSITIONAL0.50.05
293MEDIUM POSITIONAL0.760.5
114TIGHT THERMAL1.790.5
293MEDIUM THERMAL2.192
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 25 -
Rwork0.188 454 -
all-479 -
obs--54.06 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8237-0.6960.21981.5698-0.4343.7608-0.00250.08570.04760.01510.0271-0.02150.01780.1312-0.02470.01480.012-0.00270.0245-0.01560.0284-7.656-0.41-10.494
22.2479-1.4578-0.18252.09040.57763.3265-0.0664-0.00520.0465-0.0101-0.05520.1065-0.20140.02140.12170.04510.0169-0.00760.02070.00470.0285-22.83215.502-9.795
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A85 - 141
2X-RAY DIFFRACTION2B83 - 142

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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