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- PDB-3u9d: Crystal Structure of a chimera containing the N-terminal domain (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u9d
タイトルCrystal Structure of a chimera containing the N-terminal domain (residues 8-24) of drosophila Ciboulot and the C-terminal domain (residues 13-44) of bovine Thymosin-beta4, bound to G-actin-ATP
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Thymosin beta-4, Chimeric protein
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / skeletal muscle fiber adaptation / Striated Muscle Contraction / larval central nervous system remodeling / positive regulation of neutrophil migration / negative regulation of neutrophil chemotaxis / negative regulation of actin filament polymerization / cellular response to potassium ion / response to steroid hormone / cellular response to glucocorticoid stimulus ...Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / skeletal muscle fiber adaptation / Striated Muscle Contraction / larval central nervous system remodeling / positive regulation of neutrophil migration / negative regulation of neutrophil chemotaxis / negative regulation of actin filament polymerization / cellular response to potassium ion / response to steroid hormone / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of wound healing / mesenchyme migration / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / response to mechanical stimulus / skeletal muscle fiber development / stress fiber / protein sequestering activity / regulation of cell migration / actin filament organization / sarcomere / filopodium / actin filament / brain development / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / negative regulation of inflammatory response / actin cytoskeleton / lamellipodium / cell body / cytoskeleton / hydrolase activity / positive regulation of gene expression / extracellular space / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thymosin beta-4 family signature. / Beta-thymosin / Beta-thymosin superfamily / Thymosin beta-4 family / Thymosin beta actin-binding motif. / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site ...Thymosin beta-4 family signature. / Beta-thymosin / Beta-thymosin superfamily / Thymosin beta-4 family / Thymosin beta actin-binding motif. / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Ciboulot, isoform A / Thymosin beta-4 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
Bos taurus (ウシ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Renault, L. / Husson, C. / Carlier, M.F. / Didry, D.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2012
タイトル: How a single residue in individual beta-thymosin/WH2 domains controls their functions in actin assembly.
著者: Didry, D. / Cantrelle, F.X. / Husson, C. / Roblin, P. / Moorthy, A.M. / Perez, J. / Le Clainche, C. / Hertzog, M. / Guittet, E. / Carlier, M.F. / van Heijenoort, C. / Renault, L.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2004
タイトル: The beta-thymosin/WH2 domain; structural basis for the switch from inhibition to promotion of actin assembly.
著者: Hertzog, M. / van Heijenoort, C. / Didry, D. / Gaudier, M. / Coutant, J. / Gigant, B. / Didelot, G. / Preat, T. / Knossow, M. / Guittet, E. / Carlier, M.F.
履歴
登録2011年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月28日Group: Database references
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Thymosin beta-4, Chimeric protein
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Thymosin beta-4, Chimeric protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,7148
ポリマ－95,6514
非ポリマー1,0634
水00
1
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Thymosin beta-4, Chimeric protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3574
ポリマ－47,8252
非ポリマー5312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2660 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area17090 Å2
手法PISA
2
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Thymosin beta-4, Chimeric protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,3574
ポリマ－47,8252
非ポリマー5312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2670 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area17070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.698, 75.738, 128.518
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111THRTHRHISHIS2AA6 - 3716 - 371
211THRTHRHISHIS2CC6 - 3716 - 371
121ATPATPMGMG4AE - F501 - 502
221ATPATPMGMG4CG - H501 - 502
112PROPROLYSLYS2BB12 - 3210 - 30
212PROPROLYSLYS2DD12 - 3210 - 30

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41862.613 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: organ: alpha Skeletal Muscle / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P68136
#2: タンパク質 Thymosin beta-4, Chimeric protein / T beta-4 / Hematopoietic system regulatory peptide / Seraspenide


分子量: 5962.708 Da / 分子数: 2
Fragment: UNP O97428 residues 8-24, UNP P62326 residues 13-44
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ), (組換発現) Bos taurus (ウシ)
遺伝子: TMSB4, THYB4 / プラスミド: pGEX-6P1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62326, UniProt: O97428
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.1 %
結晶化温度: 298 K / 手法: ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 18% PEG3350, 0.05M NaAcetate pH4.7, 0.1M MgAcetate pH6.5, 0.32M Guanidine HCl, 0.8% Dioxane, hanging drop, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97903 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97903 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.521
11-h,-k,l20.479
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 29916 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 17.25
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.5-2.550.2944.31196.8
2.55-2.60.2635.03199.3
2.6-2.650.2525.21199.2
2.65-2.70.2196.08198.8
2.7-2.750.2056.65198.5
2.75-2.80.1867.14197.8
2.8-2.850.1698.07198.3
2.85-2.90.1618.14198.1
2.9-2.950.1449.17198.6
2.95-30.1439.49198.6
3-3.10.11711.14197.8
3.1-3.20.09313.56197.8
3.2-3.30.07715.39198.1
3.3-40.04922.41198.2
4-80.03432.56197.6
8-100.01944.59198.3
10-150.01845.57193.7
15-170.01643.89193.2
170.01540.34132.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å19.64 Å
Translation2.5 Å19.64 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER1.3.2位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1SQK

1sqk


解像度: 2.5→19.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 19.18 / SU ML: 0.194 / SU R Cruickshank DPI: 0.1256 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.06 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23974 1521 5.1 %RANDOM
Rwork0.20403 ---
obs0.20598 28380 97.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.722 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.28 Å20 Å2-1.05 Å2
2---17.24 Å20 Å2
3---19.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5922 0 64 0 5986
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0226112
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4211.9798286
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1325750
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.65924.275262
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.898151062
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.2471534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2922
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214540
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6891.53762
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.29226084
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.76432350
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8674.52202
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1428tight positional0.270.05
22B84tight positional0.080.05
11A1398medium positional0.480.5
22B83medium positional0.210.5
11A1428tight thermal0.850.5
22B84tight thermal0.10.5
11A1398medium thermal1.242
22B83medium thermal0.12
LS精密化 シェル解像度: 2.498→2.562 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 84 -
Rwork0.207 2007 -
obs--94.32 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3971-0.2321-0.00810.69640.40430.46720.04040.08060.0325-0.0477-0.0105-0.00870.0258-0.015-0.02990.0690.0009-0.05460.0270.01420.0448-10.90533.661-10.9582
20.34670.2433-0.02060.73730.16320.39230.0669-0.0585-0.0190.0572-0.0183-0.0364-0.02090.0078-0.04860.0595-0.0127-0.03820.01090.00380.0317-10.8977-33.6113-53.2896
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A6 - 371
2X-RAY DIFFRACTION1A501 - 502
3X-RAY DIFFRACTION1B12 - 32
4X-RAY DIFFRACTION2C6 - 371
5X-RAY DIFFRACTION2C501 - 502
6X-RAY DIFFRACTION2D12 - 32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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