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万見
- PDB-3u9c: Structure of a C-terminal deletion mutant of human protein kinase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u9c
タイトルStructure of a C-terminal deletion mutant of human protein kinase CK2 catalytic subunit with the ATP-competitive inhibitor resorufin
要素Casein kinase II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / protein kinase CK2 casein kinase 2 / eukaryotic protein kinase fold / ATP:protein phosphotransferase / protein kinase / ATP CK2beta / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / : / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / Hsp90 protein binding / PML body / Regulation of PTEN stability and activity / Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / kinase activity / rhythmic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / DNA damage response / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
7-hydroxy-3H-phenoxazin-3-one / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Klopffleisch, K. / Issinger, O.-G. / Niefind, K.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: Low-density crystal packing of human protein kinase CK2 catalytic subunit in complex with resorufin or other ligands: a tool to study the unique hinge-region plasticity of the enzyme without packing bias.
著者: Klopffleisch, K. / Issinger, O.G. / Niefind, K.
#1: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2010
タイトル: Conformational plasticity of the catalytic subunit of protein kinase CK2 and its consequences for regulation and drug design.
著者: Niefind, K. / Issinger, O.G.
#2: ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2008
タイトル: The CK2 alpha/CK2 beta interface of human protein kinase CK2 harbors a binding pocket for small molecules.
著者: Raaf, J. / Brunstein, E. / Issinger, O.G. / Niefind, K.
#3: ジャーナル: Cell.Mol.Life Sci. / 年: 2009
タイトル: Protein kinase CK2 in health and disease: Protein kinase CK2: from structures to insights.
著者: Niefind, K. / Raaf, J. / Issinger, O.G.
#4: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Inclining the purine base binding plane in protein kinase CK2 by exchanging the flanking side-chains generates a preference for ATP as a cosubstrate.
著者: Yde, C.W. / Ermakova, I. / Issinger, O.G. / Niefind, K.
履歴
登録2011年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月23日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,72817
ポリマ－80,1332
非ポリマー1,59515
水99155
1
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8809
ポリマ－40,0671
非ポリマー8138
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8488
ポリマ－40,0671
非ポリマー7827
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子

B: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,72817
ポリマ－80,1332
非ポリマー1,59515
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area4400 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area29530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.777, 127.777, 125.766
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 40066.742 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase

-
非ポリマー , 5種, 70分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-04G / 7-hydroxy-3H-phenoxazin-3-one / RESORUFIN


分子量: 213.189 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H7NO3
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.6 %
結晶化温度: 293 K / pH: 6.5
詳細: reservoir: 30 % polyethylene glycol 8000, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium cacodylate buffer; drop: 2 microliters preincubated CK2alpha/resorufin mixture (5 mM resorufin, 5 mg/ml Ck2alpha) ...詳細: reservoir: 30 % polyethylene glycol 8000, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium cacodylate buffer; drop: 2 microliters preincubated CK2alpha/resorufin mixture (5 mM resorufin, 5 mg/ml Ck2alpha), 1 reservoir solution , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→38.5 Å / Num. obs: 17653 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 0.178 / Rsym value: 0.178 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 0.689 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Rsym value: 0.689 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3NGA

3nga


解像度: 3.2→19.948 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2311 881 5 %
Rwork0.2008 --
obs0.2024 17632 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.111 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.871 Å20 Å2-0 Å2
2--0.871 Å2-0 Å2
3----1.7421 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→19.948 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5586 0 98 55 5739
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0025825
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5747877
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.8772178
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044806
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031002
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2001-3.39970.27831440.22882739X-RAY DIFFRACTION100
3.3997-3.66070.26421440.21252745X-RAY DIFFRACTION100
3.6607-4.02640.24581450.19732748X-RAY DIFFRACTION100
4.0264-4.60270.20861460.17532780X-RAY DIFFRACTION100
4.6027-5.77550.21081480.18332812X-RAY DIFFRACTION100
5.7755-19.9480.21721540.22342927X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0614-0.9242-0.0253.35371.31862.53860.06750.10310.01130.1579-0.0585-0.2980.1331-0.1473-0.03110.17270.0392-0.010.1999-0.01420.170949.3522-3.30648.5355
21.8026-2.11562.15193.1342-1.81024.08440.05670.69210.258-0.8493-0.74170.3024-0.4487-0.1608-0.95180.21170.2424-0.31820.1627-0.1018-0.170440.7087-2.654932.7746
32.0008-0.75950.20832.7012-0.24771.86680.11250.48180.0361-0.3731-0.1603-0.0385-0.12750.0940.05070.16050.1473-0.03830.1788-0.04980.115939.099716.057637.8322
41.3402-0.1392-0.57153.46611.23692.2609-0.025-0.0364-0.13970.41810.0817-0.16220.23760.1986-0.10060.23120.0445-0.0150.2510.0650.144249.0846-2.7478108.9854
53.8076-2.81613.74042.1237-2.57963.88180.24161.13580.3293-0.9384-0.6230.2025-0.2203-0.29120.10990.49780.3179-0.38120.5766-0.10450.258139.6873-2.202993.5492
62.445-0.28980.12092.402-0.41182.35590.04740.15950.0718-0.1313-0.01950.1115-0.3089-0.1431-0.01270.15870.09550.01470.136-0.010.08338.433116.781498.6517
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 2:108)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 109:129)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 130:332)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resseq 2:108)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 109:129)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 130:332)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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