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- PDB-3u7g: Crystal structure of mPNKP catalytic fragment (D170A) bound to si... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u7g
タイトルCrystal structure of mPNKP catalytic fragment (D170A) bound to single-stranded DNA (TCCTAp)
要素
  • Bifunctional polynucleotide phosphatase/kinase
  • DNA
キーワードHYDROLASE / TRANSFERASE/DNA / protein-DNA complex / HAD family / pnkp / DNA repair / phosphatase / TRANSFERASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


polynucleotide 3'-phosphatase / polynucleotide 3'-phosphatase activity / polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase / ATP-dependent polydeoxyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / SCF ubiquitin ligase complex / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / double-strand break repair via nonhomologous end joining / site of double-strand break ...polynucleotide 3'-phosphatase / polynucleotide 3'-phosphatase activity / polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase / ATP-dependent polydeoxyribonucleotide 5'-hydroxyl-kinase activity / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / SCF ubiquitin ligase complex / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / double-strand break repair via nonhomologous end joining / site of double-strand break / DNA damage response / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bifunctional polynucleotide phosphatase/kinase PNKP / Polynucleotide 3'-phosphatase / Polynucleotide kinase 3 phosphatase / Polynucleotide kinase 3 phosphatase / PNK, FHA domain / FHA domain / HAD-superfamily hydrolase,subfamily IIIA / AAA domain / SMAD/FHA domain superfamily / HAD superfamily/HAD-like ...Bifunctional polynucleotide phosphatase/kinase PNKP / Polynucleotide 3'-phosphatase / Polynucleotide kinase 3 phosphatase / Polynucleotide kinase 3 phosphatase / PNK, FHA domain / FHA domain / HAD-superfamily hydrolase,subfamily IIIA / AAA domain / SMAD/FHA domain superfamily / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / DNA / Bifunctional polynucleotide phosphatase/kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 1YJ5 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Coquelle, N. / Havali, Z. / Bernstein, N. / Green, R. / Glover, J.N.M.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: Structural basis for the phosphatase activity of polynucleotide kinase/phosphatase on single- and double-stranded DNA substrates.
著者: Coquelle, N. / Havali-Shahriari, Z. / Bernstein, N. / Green, R. / Glover, J.N.
#1: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: The molecular architecture of the mammalian DNA repair enzyme, polynucleotide kinase.
著者: Bernstein, N.K. / Williams, R.S. / Rakovszky, M.L. / Cui, D. / Green, R. / Karimi-Busheri, F. / Mani, R.S. / Galicia, S. / Koch, C.A. / Cass, C.E. / Durocher, D. / Weinfeld, M. / Glover, J.N.
履歴
登録2011年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月29日Group: Database references
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional polynucleotide phosphatase/kinase
X: DNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1348
ポリマ－43,6442
非ポリマー4916
水3,621201
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2430 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area17890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.160, 43.030, 127.270
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 107.120, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 / DNA鎖 , 2種, 2分子 AX

#1: タンパク質 Bifunctional polynucleotide phosphatase/kinase / DNA 5'-kinase/3'-phosphatase / Polynucleotide kinase-3'-phosphatase / Polynucleotide 3'-phosphatase ...DNA 5'-kinase/3'-phosphatase / Polynucleotide kinase-3'-phosphatase / Polynucleotide 3'-phosphatase / 2'(3')-polynucleotidase / Polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase


分子量: 42188.539 Da / 分子数: 1 / 変異: D170A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pnkp / プラスミド: pet19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9JLV6, polynucleotide 3'-phosphatase, polynucleotide 5'-hydroxyl-kinase
#2: DNA鎖 DNA


分子量: 1454.999 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: DNA substrate of PNKP phosphatase domain

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非ポリマー , 4種, 207分子

#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.83 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG 3350, pH 6.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1.1172 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月28日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1172 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40.544 Å / Num. all: 21409 / % possible obs: 90.4 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 28.757 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 10.06
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.1-2.150.4432.3832161317182.9
2.15-2.20.3662.8833961304189.4
2.2-2.250.3453.322618927171.8
2.25-2.30.3313.82833891172.6
2.3-2.350.2794.5137111104197.8
2.35-2.40.2424.9634131020199.1
2.4-2.50.2095.8560791798198.7
2.5-2.60.1876.6152091529197.8
2.6-2.80.157.9669652079184.4
2.8-30.11210.1561201802197.6
3-3.50.07513.8992892797193
3.5-50.04919.6199013093190.7
5-100.04620.6748781503194.8
10-40.5440.03624.12778245196.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 1YJ5 / 解像度: 2.1→40.544 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.73 / FOM work R set: 0.824 / SU ML: 0.57 / σ(F): -3 / 位相誤差: 24.81 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1082 5.04 %RANDOM
Rwork0.2072 ---
obs0.2098 21474 90.76 %-
all-21474 --
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 33.569 Å2 / ksol: 0.373 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 133.17 Å2 / Biso mean: 34.2736 Å2 / Biso min: 6.31 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.0841 Å2-0 Å2-1.5848 Å2
2--8.9918 Å2-0 Å2
3----1.9077 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→40.544 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2925 41 28 201 3195
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093074
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0444179
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055453
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005536
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8791132
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0999-2.19550.29181310.23552364249586
2.1955-2.31120.31351130.23292134224776
2.3112-2.4560.29941460.22422750289698
2.456-2.64560.25321400.21622701284198
2.6456-2.91180.25971330.22082430256387
2.9118-3.33290.27571450.21692760290598
3.3329-4.19850.26291310.19242426255786
4.1985-40.55110.21471430.18442827297097
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6009-0.11330.2890.31280.08950.5305-0.05560.2219-0.33880.0097-0.0172-0.02350.20730.131-0.05680.1285-0.0283-0.00050.1173-0.06230.157-1.0291-2.6612-46.4129
20.1921-0.0650.15150.2661-0.00070.34650.02150.0636-0.313-0.00760.08160.01470.38670.08830.25860.22880.0497-0.0138-0.1306-0.09150.2448-4.5387-9.2731-38.6795
31.88070.0754-0.43350.59220.01460.1278-0.03140.3560.054-0.0393-0.02140.0292-0.109-0.050.06930.1078-0.05390.0105-0.2463-0.07140.0931-4.68947.073-41.9113
40.5022-0.1883-0.42461.27690.78570.6910.04880.25340.0587-0.2076-0.11810.3176-0.3413-0.404-0.07590.12960.04250.01020.19780.00210.1024-11.118611.8944-50.1668
51.3495-0.18450.00250.05770.10131.2023-0.2588-0.74080.3624-0.07620.0303-0.138-0.6709-0.0686-0.29750.34630.1009-0.01840.3798-0.0660.171-16.790429.6803-15.8648
61.2316-0.18820.59340.2073-0.04660.31460.0195-1.45660.24710.69980.08660.4243-0.2254-0.7220.41730.03180.12730.07870.6996-0.2178-0.8286-23.995423.1073-9.6474
70.3364-0.0280.0980.22730.26750.3533-0.1358-0.1225-0.48170.09690.0269-0.160.50260.0217-0.05880.27070.0015-0.01310.39380.1650.38-23.41611.5266-20.9454
80.4216-0.19010.090.2403-0.13140.0943-0.1504-0.55090.37330.05880.128-0.1363-0.3315-0.3195-0.09990.23360.0871-0.05780.2325-0.22840.2352-16.84825.0436-22.7248
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 144:217)A144 - 217
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 218:242)A218 - 242
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 243:316)A243 - 316
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 317:341)A317 - 341
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 342:384)A342 - 384
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 385:466)A385 - 466
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resseq 467:484)A467 - 484
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resseq 485:522)A485 - 522

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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