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- PDB-3u1k: Crystal structure of human PNPase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u1k
タイトルCrystal structure of human PNPase
要素Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / RNase PH / KH domain / exoribonuclease
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA import into mitochondrion / mitochondrial mRNA polyadenylation / mitochondrial degradosome / mitochondrial mRNA catabolic process / positive regulation of mitochondrial RNA catabolic process / mitochondrial RNA 3'-end processing / mitochondrial RNA catabolic process / mitochondrial RNA 5'-end processing / Mitochondrial RNA degradation / positive regulation of miRNA catabolic process ...RNA import into mitochondrion / mitochondrial mRNA polyadenylation / mitochondrial degradosome / mitochondrial mRNA catabolic process / positive regulation of mitochondrial RNA catabolic process / mitochondrial RNA 3'-end processing / mitochondrial RNA catabolic process / mitochondrial RNA 5'-end processing / Mitochondrial RNA degradation / positive regulation of miRNA catabolic process / polyribonucleotide nucleotidyltransferase / polyribonucleotide nucleotidyltransferase activity / poly(G) binding / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / positive regulation of mRNA catabolic process / regulation of cellular senescence / negative regulation of growth / rRNA import into mitochondrion / regulation of cellular respiration / RNA catabolic process / response to growth hormone / poly(U) RNA binding / miRNA binding / protein homotrimerization / mRNA catabolic process / cellular response to interferon-beta / response to cAMP / mitochondrion organization / liver regeneration / protein homooligomerization / mitochondrial intermembrane space / mRNA processing / cellular response to oxidative stress / 3'-5'-RNA exonuclease activity / ribosome / regulation of cell cycle / mitochondrial matrix / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / RNA binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain superfamily / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA binding domain / GHMP Kinase, N-terminal domain / K Homology domain, type 1 / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 2 / 3' exoribonuclease family, domain 2 / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 ...Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain superfamily / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA binding domain / GHMP Kinase, N-terminal domain / K Homology domain, type 1 / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 2 / 3' exoribonuclease family, domain 2 / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily / Exoribonuclease, PH domain 2 superfamily / 3' exoribonuclease family, domain 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / Ribosomal Protein S5; domain 2 / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Lin, C.L. / Yuan, H.S.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of human polynucleotide phosphorylase: insights into its domain function in RNA binding and degradation
著者: Lin, C.L. / Wang, Y.-T. / Yang, W.-Z. / Hsiao, Y.-Y. / Yuan, H.S.
履歴
登録2011年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月26日Group: Database references
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
C: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
B: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
D: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)276,77512
ポリマ－275,2384
非ポリマー1,5378
水21,1141172
1
A: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
ヘテロ分子

A: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
ヘテロ分子

A: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,5829
ポリマ－206,4293
非ポリマー1,1536
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area14890 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area70360 Å2
手法PISA
2
C: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
B: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
D: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)207,5829
ポリマ－206,4293
非ポリマー1,1536
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14720 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area69910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)289.753, 289.753, 92.785
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質
Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial / 3'-5' RNA exonuclease OLD35 / PNPase old-35 / Polynucleotide phosphorylase 1 / PNPase 1 / ...3'-5' RNA exonuclease OLD35 / PNPase old-35 / Polynucleotide phosphorylase 1 / PNPase 1 / Polynucleotide phosphorylase-like protein


分子量: 68809.609 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 46-669 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PNPT1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIPL
参照: UniProt: Q8TCS8, polyribonucleotide nucleotidyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1172 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細VAL 121 IS BASED ON THE NATURAL VALIANT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.84 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 10%(v/v) 2-Propanol, 0.1M Sodium citrate tribasic dihydrate, 26%(v/v) Polyethylene glycol 400 , pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→30 Å / Num. all: 162293 / Num. obs: 162293 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 34.39 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 30.8
反射 シェル解像度: 2.13→2.21 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.311 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Num. unique all: 16272 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GCM

3gcm


解像度: 2.13→28.5 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.839 / SU ML: 0.52 / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 23.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 8129 5.01 %RANDOM
Rwork0.1799 ---
obs0.1821 162282 99.96 %-
all-162282 --
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.924 Å2 / ksol: 0.338 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 110.85 Å2 / Biso mean: 42.4901 Å2 / Biso min: 14.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.1554 Å2-0 Å20 Å2
2---3.1554 Å20 Å2
3---7.3758 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.13→28.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18929 0 104 1172 20205
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00719327
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.07126174
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0793063
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043390
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7817262
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1303-2.15450.31562780.225651445422100
2.1545-2.17990.28642730.217151765449100
2.1799-2.20640.28362880.207950985386100
2.2064-2.23430.25442770.204851115388100
2.2343-2.26370.27932730.202751945467100
2.2637-2.29470.25942720.205450595331100
2.2947-2.32750.27483000.202251255425100
2.3275-2.36220.25122530.195451475400100
2.3622-2.39910.25713220.193351145436100
2.3991-2.43840.28952680.199851235391100
2.4384-2.48050.27932720.200751355407100
2.4805-2.52550.28222560.207351555411100
2.5255-2.57410.26372670.193151825449100
2.5741-2.62660.27012410.189151565397100
2.6266-2.68370.26562670.196451105377100
2.6837-2.7460.26442520.203452055457100
2.746-2.81460.25872530.202551475400100
2.8146-2.89070.25712770.205451395416100
2.8907-2.97560.27452630.212151195382100
2.9756-3.07160.24032710.205551455416100
3.0716-3.18120.26752850.204851155400100
3.1812-3.30840.22722940.196351335427100
3.3084-3.45870.22052650.187251345399100
3.4587-3.64070.23832470.176951745421100
3.6407-3.86830.20012640.169251725436100
3.8683-4.16610.19332750.154451015376100
4.1661-4.58380.16922820.139551285410100
4.5838-5.24350.16752700.141251405410100
5.2435-6.59250.19152620.172751655427100
6.5925-28.36850.16682620.15975107536999

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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