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Yorodumi- PDB-3tzf: Crystal Structure of the Yersinia pestis Dihydropteroate Synthase... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3tzf | ||||||
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Title | Crystal Structure of the Yersinia pestis Dihydropteroate Synthase with Sulfonamide Drug Complex. | ||||||
Components | 7,8-dihydropteroate synthase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE/ANTIBIOTIC/INHIBITOR / Dihydropteroate synthase / sulfonamide complex / Tim barrel / TRANSFERASE-INHIBITOR-ANTIBIOTIC complex / TRANSFERASE-ANTIBIOTIC-INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information dihydropteroate synthase / dihydropteroate synthase activity / folic acid biosynthetic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Yersinia pestis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Wu, Y. | ||||||
Citation | Journal: Science / Year: 2012 Title: Catalysis and sulfa drug resistance in dihydropteroate synthase. Authors: Yun, M.K. / Wu, Y. / Li, Z. / Zhao, Y. / Waddell, M.B. / Ferreira, A.M. / Lee, R.E. / Bashford, D. / White, S.W. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3tzf.cif.gz | 222.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3tzf.ent.gz | 178.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3tzf.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3tzf_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3tzf_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | |
Data in XML | 3tzf_validation.xml.gz | 24.5 KB | Display | |
Data in CIF | 3tzf_validation.cif.gz | 33.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tz/3tzf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tz/3tzf | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 3tyaC 3tybC 3tycC 3tydC 3tyeC 3tyuC 3tyzC 3tznC 3v5oC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 30317.729 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: DHPS Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Yersinia pestis (bacteria) / Strain: KIM D27 / Gene: dhpS, folP, y0683, YPO3501, YP_0582 / Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: Q7CKJ1, UniProt: A0A2S9PLG4*PLUS, dihydropteroate synthase #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-08D / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.2 Å3/Da / Density % sol: 44.01 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: PEG 20,000, MES(pH6.5), pH 6-7, vapor diffusion, sitting drop, temperature 291K PH range: 6-7 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 22-BM / Wavelength: 0.97954 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Apr 17, 2011 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si-220 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97954 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→50 Å / Num. obs: 30631 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Χ2: 0.849 / Net I/σ(I): 8.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.1→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 10.676 / SU ML: 0.13 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.201 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 68.9 Å2 / Biso mean: 33.2524 Å2 / Biso min: 7.7 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→50 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.1→2.152 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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