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- PDB-3tvd: Crystal Structure of Mouse RhoA-GTP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tvd
タイトルCrystal Structure of Mouse RhoA-GTP complex
要素Transforming protein RhoA
キーワードSIGNALING PROTEIN / Alpha helical / Protein_GTP complex / Helical protein / GTP binding protein / Regulates signal transduction pathway / GTP / Nil / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


EPHA-mediated growth cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate PKNs / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / RHO GTPases Activate ROCKs / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHO GTPases activate KTN1 / PI3K/AKT activation ...EPHA-mediated growth cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate PKNs / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / RHO GTPases Activate ROCKs / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHO GTPases activate KTN1 / PI3K/AKT activation / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / Ovarian tumor domain proteases / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / GPVI-mediated activation cascade / RHO GTPases Activate Formins / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / G alpha (12/13) signalling events / spindle localization / negative regulation of synapse assembly / RHO GTPases activate CIT / polar body extrusion after meiotic divisions / RHOA GTPase cycle / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / regulation of actin polymerization or depolymerization / cellular response to progesterone stimulus / regulation of dendrite development / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / positive regulation of smooth muscle contraction / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / EPHB-mediated forward signaling / meiotic spindle organization / forebrain radial glial cell differentiation / cell junction assembly / regulation of modification of postsynaptic structure / apical junction assembly / embryonic cleavage / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / cellular response to chemokine / beta selection / negative regulation of oxidative phosphorylation / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of motor neuron apoptotic process / stress-activated protein kinase signaling cascade / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / negative regulation of cell size / positive regulation of podosome assembly / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / GTP metabolic process / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / microtubule depolymerization / meiotic spindle / wound healing, spreading of cells / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / odontogenesis / motor neuron apoptotic process / ossification involved in bone maturation / Neutrophil degranulation / negative chemotaxis / apical junction complex / negative regulation of neuron differentiation / androgen receptor signaling pathway / stress fiber assembly / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / myosin binding / positive regulation of cytokinesis / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / regulation of neuron projection development / positive regulation of vasoconstriction / cellular response to cytokine stimulus / positive regulation of actin filament polymerization / cerebral cortex cell migration / semaphorin-plexin signaling pathway / cleavage furrow / regulation of calcium ion transport / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of cell-substrate adhesion / mitotic spindle assembly / response to mechanical stimulus / response to amino acid / positive regulation of T cell migration / response to glucose / endothelial cell migration / skeletal muscle tissue development
類似検索 - 分子機能
Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / Transforming protein RhoA
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.989 Å
データ登録者Swaminathan, K. / Pal, K. / Jobichen, C.
引用ジャーナル: J.Struct.Funct.Genom. / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of mouse RhoA:GTPgammaS complex in a centered lattice.
著者: Jobichen, C. / Pal, K. / Swaminathan, K.
履歴
登録2011年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transforming protein RhoA
B: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7536
ポリマ－43,6262
非ポリマー1,1274
水61334
1
A: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3773
ポリマ－21,8131
非ポリマー5642
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3773
ポリマ－21,8131
非ポリマー5642
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.813, 122.652, 91.276
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 6:181 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 6:181 )

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要素

#1: タンパク質 Transforming protein RhoA


分子量: 21813.186 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Arha, Arha2, Rhoa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P61589
#2: 化合物 ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE


分子量: 539.246 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3S
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.55 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.2M Ammonium acetate, 0.1M Sodium acetate (pH4.6), 30% Polyethylene glycol 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月21日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.989→29 Å / Num. all: 8595 / Num. obs: 8595 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.9 % / Rsym value: 0.16
反射 シェル解像度: 3→3.15 Å / 冗長度: 4.9 % / Rsym value: 0.34 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FTN

1ftn


解像度: 2.989→14.999 Å / SU ML: 0.6 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2825 853 9.92 %RANDOM
Rwork0.2226 ---
all0.2284 8595 --
obs0.2284 8595 91.27 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 10.69 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.3504 Å2-0 Å20 Å2
2---0.7651 Å20 Å2
3---11.1155 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.989→14.999 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2840 0 66 34 2940
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092972
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.134041
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.4261139
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072446
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004519
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1398X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1398X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.051
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.9895-3.17510.39531340.2956122688
3.1751-3.41760.30791290.2594119686
3.4176-3.75660.36361350.2921122287
3.7566-4.2890.27761400.2052126690
4.289-5.36240.23461540.172136696
5.3624-14.99870.18951610.176146699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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