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- PDB-3tq7: EB1c/EB3c heterodimer in complex with the CAP-Gly domain of P150glued -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3tq7
タイトルEB1c/EB3c heterodimer in complex with the CAP-Gly domain of P150glued
要素
  • Dynactin subunit 1
  • Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
  • Microtubule-associated protein RP/EB family member 3
キーワードPROTEIN BINDING / CAP-Gly domain / protein-protein interaction / microtubule binding / cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


centriolar subdistal appendage / positive regulation of neuromuscular junction development / centriole-centriole cohesion / cell cortex region / protein localization to mitotic spindle / protein localization to astral microtubule / cortical microtubule cytoskeleton / microtubule anchoring at centrosome / mitotic spindle astral microtubule end / ventral spinal cord development ...centriolar subdistal appendage / positive regulation of neuromuscular junction development / centriole-centriole cohesion / cell cortex region / protein localization to mitotic spindle / protein localization to astral microtubule / cortical microtubule cytoskeleton / microtubule anchoring at centrosome / mitotic spindle astral microtubule end / ventral spinal cord development / maintenance of synapse structure / melanosome transport / protein localization to microtubule / nuclear membrane disassembly / mitotic spindle microtubule / microtubule plus-end / positive regulation of microtubule nucleation / cell projection membrane / XBP1(S) activates chaperone genes / dynein complex / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule plus-end binding / non-motile cilium assembly / microtubule bundle formation / retrograde transport, endosome to Golgi / nuclear migration / protein localization to centrosome / microtubule organizing center / motor behavior / microtubule associated complex / neuromuscular process / negative regulation of microtubule polymerization / neuromuscular junction development / intercellular bridge / mitotic spindle pole / cytoplasmic microtubule / cell leading edge / regulation of microtubule polymerization / establishment of mitotic spindle orientation / microtubule polymerization / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of protein kinase activity / spindle midzone / spindle assembly / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / regulation of mitotic spindle organization / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / positive regulation of microtubule polymerization / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / neuron projection maintenance / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / centriole / AURKA Activation by TPX2 / tubulin binding / ciliary basal body / RHO GTPases Activate Formins / tau protein binding / mitotic spindle / kinetochore / spindle pole / spindle / neuron cellular homeostasis / Separation of Sister Chromatids / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / protein localization / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / cell migration / nuclear envelope / mitotic cell cycle / nervous system development / cell cortex / midbody / microtubule binding / microtubule / neuron projection / cadherin binding / cell division / axon / focal adhesion / centrosome / neuronal cell body / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / RNA binding / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / Dynein associated protein / Dynein associated protein / CAP Gly-rich-like domain / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / CAP-Gly domain signature. ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1430 / Dynein associated protein / Dynein associated protein / CAP Gly-rich-like domain / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / SH3 type barrels. / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynactin subunit 1 / Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / Microtubule-associated protein RP/EB family member 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者De Groot, C.O. / Scharer, M.A. / Capitani, G. / Steinmetz, M.O.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2012
タイトル: Interaction of mammalian end binding proteins with CAP-Gly domains of CLIP-170 and p150(glued).
著者: Bjelic, S. / De Groot, C.O. / Scharer, M.A. / Jaussi, R. / Bargsten, K. / Salzmann, M. / Frey, D. / Capitani, G. / Kammerer, R.A. / Steinmetz, M.O.
履歴
登録2011年9月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
B: Microtubule-associated protein RP/EB family member 3
P: Dynactin subunit 1
Q: Dynactin subunit 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,1494
ポリマ－34,1494
非ポリマー00
水64936
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6110 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area14020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.150, 103.560, 48.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.64, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN P AND (RESSEQ 27:97 ) AND (NOT ELEMENT H)
211CHAIN Q AND (RESSEQ 27:97 ) AND (NOT ELEMENT H)
112CHAIN A AND (RESSEQ 203:207 OR RESSEQ 210:218 OR RESSEQ...
212CHAIN B AND (RESSEQ 212:216 OR RESSEQ 219:227 OR RESSEQ...

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Microtubule-associated protein RP/EB family member 1 / APC-binding protein EB1 / End-binding protein 1 / EB1


分子量: 9067.903 Da / 分子数: 1 / 断片: EB1 c-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPRE1 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q15691
#2: タンパク質 Microtubule-associated protein RP/EB family member 3 / EB1 protein family member 3 / EBF3 / End-binding protein 3 / EB3 / RP3


分子量: 9517.311 Da / 分子数: 1 / 断片: EB3 c-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPRE3 / プラスミド: pDEST17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9UPY8
#3: タンパク質 Dynactin subunit 1 / 150 kDa dynein-associated polypeptide / DAP-150 / DP-150 / p135 / p150-glued


分子量: 7781.931 Da / 分子数: 2 / 断片: CAP-Gly domain of P150glued / Mutation: A49M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DCTN1 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q14203
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.29 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 15% PEG 4000, 0.1M Tris-HCl, 0.2M Magnesium chloride hexahydrate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2009年7月29日 / 詳細: dynamically bendable mirror
放射モノクロメーター: LN2 cooled fixed-exit Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→44.095 Å / Num. obs: 15694 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 59.999 Å2 / Net I/σ(I): 27.64
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique allRsym valueDiffraction-ID% possible all
2.3-2.414.25.42193842199.1
2.4-2.514.18.22162926.2199
2.5-2.813.613.31366215.6199.5
2.8-313.322.0317009.3199.7
3-412.936.8535815.5183.6
4-201357.8831303.6199.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1wu9

1wu9


解像度: 2.3→44.09 Å / SU ML: 0.39 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 34.65 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2811 971 6.2 %random
Rwork0.2255 ---
obs0.229 15666 95.34 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.17 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.324 Å2 / ksol: 0.305 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 69.585 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.9429 Å2-0 Å26.9514 Å2
2---19.8847 Å20 Å2
3---29.8277 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→44.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2016 0 0 36 2052
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072047
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0272745
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.13761
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071306
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003352
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11P547X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12Q547X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
21A29X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B29X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.13
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.42130.35251440.30242174X-RAY DIFFRACTION99
2.4213-2.5730.3071430.24732181X-RAY DIFFRACTION99
2.573-2.77160.35061450.25592188X-RAY DIFFRACTION100
2.7716-3.05050.33741430.24752166X-RAY DIFFRACTION100
3.0505-3.49170.32961290.25281946X-RAY DIFFRACTION88
3.4917-4.39830.26421200.20631819X-RAY DIFFRACTION83
4.3983-40.57370.23461470.20572221X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.632-0.1247-0.94240.00670.29481.6081-0.5936-0.03150.14670.9870.5037-0.2663-0.4012-1.3815-0.03430.92380.1379-0.11610.5392-0.00430.148614.320624.378522.6289
22.38810.3582-1.64321.54560.83291.9408-0.1091-0.22060.8826-0.25520.27040.8001-0.1503-0.0482-0.19360.44830.0542-0.03210.36550.11810.42558.403731.7904-1.8058
35.0322-1.5259-4.95739.0471-6.28022.00630.78541.6095-0.56570.42450.28632.049-0.3372-1.19311.4130.45420.01310.23150.7743-0.56521.433.281746.42712.4173
41.4196-0.01230.92680.3503-0.54171.1853-0.50940.16240.1930.752-0.18750.73810.11270.081-0.02150.86780.06450.29780.3416-0.03070.46095.831426.812624.2107
52.5967-0.2665-1.89654.3871-0.69731.4851-0.585-0.285-0.4569-0.88180.46660.33330.34910.30610.02290.56780.0001-0.04710.43780.01370.356311.393621.0551-2.0226
63.0407-3.0551-1.23783.07491.07362.45220.55470.28270.29810.82090.5598-1.0232-0.0971-0.210.41930.78830.1633-0.28930.33040.26881.70616.73564.909311.0112
71.93011.05630.49742.3894-1.65812.33930.10210.2819-1.03970.4970.1965-0.54940.06510.1469-0.13630.34660.07170.00820.4281-0.04910.62698.58533.10914.4401
81.8155-0.31790.76821.8420.31642.5499-0.07920.28421.16820.2811-0.0958-0.1855-0.05160.15810.10480.3962-0.009-0.02210.43070.11530.732211.90248.93677.0244
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 198:219)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 220:251)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 265:268)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN B AND RESID 204:228)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND RESID 229:259)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN B AND RESID 278:281)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN P AND RESID 27:97)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN Q AND RESID 27:97)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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